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Yorodumi- PDB-5tzj: Crystal structure of S. aureus TarS 1-349 in complex with UDP-GlcNAc -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5tzj | ||||||
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Title | Crystal structure of S. aureus TarS 1-349 in complex with UDP-GlcNAc | ||||||
Components | Glycosyl transferaseGlycosyltransferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Glycosyltransferase / GT-A / Wall teichoic acid | ||||||
Function / homology | Function and homology information poly(ribitol-phosphate) beta-N-acetylglucosaminyltransferase / teichoic acid biosynthetic process / glycosyltransferase activity / cell wall organization / response to antibiotic / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Staphylococcus aureus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Worrall, L.J. / Sobhanifar, S. / King, D.T. / Strynadka, N.C. | ||||||
Citation | Journal: PLoS Pathog. / Year: 2016 Title: Structure and Mechanism of Staphylococcus aureus TarS, the Wall Teichoic Acid beta-glycosyltransferase Involved in Methicillin Resistance. Authors: Sobhanifar, S. / Worrall, L.J. / King, D.T. / Wasney, G.A. / Baumann, L. / Gale, R.T. / Nosella, M. / Brown, E.D. / Withers, S.G. / Strynadka, N.C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5tzj.cif.gz | 305.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5tzj.ent.gz | 248.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5tzj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tz/5tzj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tz/5tzj | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Details | Monomer as determined by SEC-MALS |
-Components
#1: Protein | Mass: 42317.750 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: residues 2-350 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Staphylococcus aureus (bacteria) Gene: SAMEA2236484_00765, SAMEA2384030_00583, SAMEA2384487_01253, SAMEA2445549_00791, SAMEA2445572_00749, SAMEA2445608_00472, SAMEA2445616_00196, SAMEA2445622_01196, SAMEA2445624_00746, SAMEA2445630_ ...Gene: SAMEA2236484_00765, SAMEA2384030_00583, SAMEA2384487_01253, SAMEA2445549_00791, SAMEA2445572_00749, SAMEA2445608_00472, SAMEA2445616_00196, SAMEA2445622_01196, SAMEA2445624_00746, SAMEA2445630_01744, SAMEA2445663_00417, SAMEA2445672_00193 Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: A0A181F8T0, UniProt: A0A0H3JPC6*PLUS, Transferases; Glycosyltransferases; Hexosyltransferases #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.09 Å3/Da / Density % sol: 60.22 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 5.5 Details: 0.2 mM lithium sulfate, 27% w/v PEG 3350, and 0.1 M Bis-Tris pH 5.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.984 Å | ||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Oct 15, 2015 | ||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.984 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.9→48.56 Å / Num. obs: 71901 / % possible obs: 94.6 % / Redundancy: 2 % / Biso Wilson estimate: 27.69 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.062 / Rrim(I) all: 0.088 / Net I/σ(I): 7.6 / Num. measured all: 143292 | ||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9→48.558 Å / SU ML: 0.29 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 25.45
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 106 Å2 / Biso mean: 38.7272 Å2 / Biso min: 13.02 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.9→48.558 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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