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- PDB-5t7l: Pt(II)-mediated copper-dependent interactions between ATOX1 and MNK1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t7l
タイトルPt(II)-mediated copper-dependent interactions between ATOX1 and MNK1
要素
  • Copper transport protein ATOX1
  • Copper-transporting ATPase 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Atox1-MNK1 / Pt-binding / heterodimer
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine modification / epinephrine metabolic process / elastin biosynthetic process / positive regulation of response to wounding / metallochaperone activity / tryptophan metabolic process / cellular response to cobalt ion / Ion influx/efflux at host-pathogen interface / positive regulation of tyrosinase activity / copper-dependent protein binding ...peptidyl-lysine modification / epinephrine metabolic process / elastin biosynthetic process / positive regulation of response to wounding / metallochaperone activity / tryptophan metabolic process / cellular response to cobalt ion / Ion influx/efflux at host-pathogen interface / positive regulation of tyrosinase activity / copper-dependent protein binding / copper chaperone activity / cerebellar Purkinje cell differentiation / elastic fiber assembly / response to iron(III) ion / P-type divalent copper transporter activity / copper ion transmembrane transporter activity / P-type monovalent copper transporter activity / P-type Cu+ transporter / positive regulation of melanin biosynthetic process / copper ion export / superoxide dismutase copper chaperone activity / copper ion import / cellular response to lead ion / pyramidal neuron development / copper ion homeostasis / copper ion transport / melanosome membrane / catecholamine metabolic process / serotonin metabolic process / detoxification of copper ion / trans-Golgi network transport vesicle / norepinephrine metabolic process / regulation of oxidative phosphorylation / T-helper cell differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / collagen fibril organization / cartilage development / response to manganese ion / negative regulation of iron ion transmembrane transport / cellular response to antibiotic / skin development / hair follicle morphogenesis / positive regulation of catalytic activity / pigmentation / dopamine metabolic process / lung alveolus development / response to zinc ion / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / blood vessel development / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cell leading edge / central nervous system neuron development / cuprous ion binding / Ion transport by P-type ATPases / microvillus / positive regulation of cell size / cellular response to cadmium ion / intracellular copper ion homeostasis / blood vessel remodeling / positive regulation of lamellipodium assembly / neuron projection morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / cellular response to copper ion / lactation / removal of superoxide radicals / cellular response to amino acid stimulus / extracellular matrix organization / trans-Golgi network membrane / liver development / mitochondrion organization / secretory granule / locomotory behavior / female pregnancy / cellular response to iron ion / brush border membrane / trans-Golgi network / small GTPase binding / phagocytic vesicle membrane / late endosome / early endosome membrane / cellular response to hypoxia / protein-folding chaperone binding / basolateral plasma membrane / perikaryon / in utero embryonic development / response to oxidative stress / postsynaptic density / neuron projection / apical plasma membrane / copper ion binding / axon / neuronal cell body / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Heavy metal-associated domain, copper ion-binding / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / Alpha-Beta Plaits - #100 ...: / Heavy metal-associated domain, copper ion-binding / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / Alpha-Beta Plaits - #100 / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / : / Copper transport protein ATOX1 / Copper-transporting ATPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.83 Å
データ登録者Caliandro, R. / Mirabelli, V. / Caliandro, R. / Rosato, A. / Lasorsa, A. / Galliani, A. / Arnesano, F. / Natile, G.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2019
タイトル: Mechanistic and Structural Basis for Inhibition of Copper Trafficking by Platinum Anticancer Drugs.
著者: Lasorsa, A. / Nardella, M.I. / Rosato, A. / Mirabelli, V. / Caliandro, R. / Caliandro, R. / Natile, G. / Arnesano, F.
履歴
登録2016年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Copper transport protein ATOX1
B: Copper-transporting ATPase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2296
ポリマ－15,7122
非ポリマー5174
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area7640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.617, 54.659, 63.719
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Copper transport protein ATOX1 / Metal transport protein ATX1


分子量: 7394.608 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATOX1, HAH1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00244
#2: タンパク質 Copper-transporting ATPase 1 / Copper pump 1 / Menkes disease-associated protein


分子量: 8317.440 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 7-77 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATP7A, MC1, MNK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04656, EC: 3.6.3.54
#3: 化合物 ChemComp-PT / PLATINUM (II) ION


分子量: 195.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pt
#4: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PEG-6000 10 to 30 % w/v and sodium citrate 0.1M at pH 4.7

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID23-111.0597
シンクロトロンDiamond I0220.9795
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS 6M-F1PIXEL2016年4月28日
DECTRIS PILATUS 6M2PIXEL2016年1月18日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.05971
20.97951
反射解像度: 2.83→41.49 Å / Num. obs: 4184 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 7.58
反射 シェル解像度: 2.83→2.931 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.41 / Num. unique all: 385 / % possible all: 92.77

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
Sir2014位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CJK

3cjk


解像度: 2.83→41.486 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.15 / 位相誤差: 31.76
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2734 341 4.51 %
Rwork0.2002 --
obs0.2035 4184 98.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.83→41.486 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1093 0 4 13 1110
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091140
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.151544
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.562697
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064184
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006196
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8298-3.56490.36841740.24643579X-RAY DIFFRACTION98
3.5649-41.49090.23961670.18183634X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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