[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5t5w: Structure of an affinity matured lambda-IFN/IFN-lambdaR1/IL-10Rbe... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5t5w | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of an affinity matured lambda-IFN/IFN-lambdaR1/IL-10Rbeta receptor complex | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | CYTOKINE/CYTOKINE RECEPTOR / receptor / cytokine / CYTOKINE-CYTOKINE RECEPTOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information response to type III interferon / interleukin-10 receptor activity / interleukin-28 receptor complex / mucosal immune response / positive regulation of cellular respiration / type III interferon-mediated signaling pathway / regulation of defense response to virus by host / cytokine receptor activity / Other interleukin signaling / negative regulation of viral genome replication ...response to type III interferon / interleukin-10 receptor activity / interleukin-28 receptor complex / mucosal immune response / positive regulation of cellular respiration / type III interferon-mediated signaling pathway / regulation of defense response to virus by host / cytokine receptor activity / Other interleukin signaling / negative regulation of viral genome replication / Interleukin-20 family signaling / Interleukin-10 signaling / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / cytokine activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / cellular response to virus / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of immune response / signaling receptor activity / defense response to virus / inflammatory response / immune response / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / innate immune response / signal transduction / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.847 Å | ||||||
Authors | Mendoza, J.L. / Jude, K.M. / Garcia, K.C. | ||||||
Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Immunity / Year: 2017 Title: The IFN-lambda-IFN-lambda R1-IL-10R beta Complex Reveals Structural Features Underlying Type III IFN Functional Plasticity. Authors: Mendoza, J.L. / Schneider, W.M. / Hoffmann, H.H. / Vercauteren, K. / Jude, K.M. / Xiong, A. / Moraga, I. / Horton, T.M. / Glenn, J.S. / de Jong, Y.P. / Rice, C.M. / Garcia, K.C. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5t5w.cif.gz | 240.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5t5w.ent.gz | 193.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5t5w.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t5/5t5w ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t5/5t5w | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 3lqmS 3og6S S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data | |
Experimental dataset #1 | Data reference: 10.15785/SBGRID/416 / Data set type: diffraction image data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 25045.900 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 20-220 / Mutation: N49Q, N68Q, N102Q, N161Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: IL10RB, CRFB4, D21S58, D21S66 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: Q08334 | ||
---|---|---|---|
#2: Protein | Mass: 24703.340 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 21-230 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: IFNLR1, IL28RA, LICR2 / Cell line (production host): HEK 293 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q8IU57 | ||
#3: Protein | Mass: 19911.914 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 34-195 / Mutation: Q15R, E73D, H120R, T150A, V163E Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: IFNL3, IL28B, IL28C, ZCYTO22 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: Q8IZI9 | ||
#4: Sugar | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.07 Å3/Da / Density % sol: 59.87 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 8 Details: .2 M Ca acetate, .1 M Imidazole pH 8.0, 10% PEG8000, 3% sucrose |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.1 / Wavelength: 0.999975 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Mar 7, 2016 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: multilayer / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.999975 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.847→46.241 Å / Num. obs: 20507 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 21 % / Biso Wilson estimate: 106.7 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 24.14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3OG6, 3LQM Resolution: 2.847→46.241 Å / SU ML: 0.59 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 32.3 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.847→46.241 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|