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万見
- PDB-5s4o: Tubulin-Z48847594-complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5s4o
タイトルTubulin-Z48847594-complex
要素
  • Stathmin-4スタスミン
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta-2B chain
  • Tubulin-Tyrosine LigaseTubulin—tyrosine ligase
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / TUBULIN FOLD / CYTOSKELETON (細胞骨格) / MICROTUBULE (微小管)
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / tubulin binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / spindle microtubule / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / tubulin binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / spindle microtubule / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / nervous system development / 成長円錐 / 微小管 / neuron projection / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / GTPase activity / GTP binding / ゴルジ体 / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. ...Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / グアノシン三リン酸 / N-[4-(2-amino-1,3-thiazol-4-yl)phenyl]acetamide / Tubulin tyrosine ligase / Stathmin-4 / Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Muehlethaler, T. / Gioia, D. / Prota, A.E. / Sharpe, M.E. / Cavalli, A. / Steinmetz, M.O.
資金援助European Union, イタリア, スイス, 4件
組織認可番号国
iNEXT/Horizon 2020PID2692European Union
NEON/Regione LombardiaID239047 イタリア
Swiss National Science Foundation31003A_166608 スイス
Swiss National Science Foundation31030A_192566 スイス
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2021
タイトル: Comprehensive Analysis of Binding Sites in Tubulin.
著者: Muhlethaler, T. / Gioia, D. / Prota, A.E. / Sharpe, M.E. / Cavalli, A. / Steinmetz, M.O.
履歴
登録2020年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta-2B chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta-2B chain
E: Stathmin-4
F: Tubulin-Tyrosine Ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)265,01323
ポリマ－261,6316
非ポリマー3,38217
水8,233457
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.744, 158.001, 178.586
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 4種, 6分子 ACBDEF

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain脳 / 参照: UniProt: P81947
#2: タンパク質 Tubulin beta-2B chain


分子量: 49999.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain脳 / 参照: UniProt: Q6B856
#3: タンパク質 Stathmin-4 / スタスミン / Stathmin-like protein B3 / RB3


分子量: 16844.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stmn4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63043
#4: タンパク質 Tubulin-Tyrosine Ligase / Tubulin—tyrosine ligase


分子量: 44378.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: TTL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E1BQ43

-
非ポリマー , 8種, 474分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸 / MES (緩衝剤)


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#10: 化合物 ChemComp-O0J / N-[4-(2-amino-1,3-thiazol-4-yl)phenyl]acetamide


分子量: 233.290 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H11N3OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#12: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 457 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2% PEG 4K, 4% glycerol, 30 mM MgCl2, 30 mM CaCl2, 0.1 M MES/Imidazole, 5 mM L-tyrosine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91587 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→79 Å / Num. obs: 133616 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.775 % / Biso Wilson estimate: 61.092 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rrim(I) all: 0.144 / Χ2: 0.834 / Net I/σ(I): 7.51 / Num. measured all: 905186 / Scaling rejects: 116
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.3-2.366.6471.7311.0165030978797840.4731.878100
2.36-2.427.0811.3691.3467357951695130.5871.477100
2.42-2.497.0711.021.8165824931193090.7091.1100
2.49-2.577.0040.8552.1263325904190410.7790.923100
2.57-2.666.890.6592.7459957870387020.8510.713100
2.66-2.756.7140.5493.2357059849984980.8660.595100
2.75-2.856.5330.4134.0253490818981880.9260.449100
2.85-2.976.8080.3335.0853504786078590.9480.361100
2.97-3.17.0310.2466.7553292758175800.9690.266100
3.1-3.256.9530.1988.150302723572350.9780.213100
3.25-3.436.8480.1589.7847102687868780.9830.171100
3.43-3.646.4230.12711.3342248658065780.9870.138100
3.64-3.896.5070.10913.4239994615061460.9880.11999.9
3.89-4.26.9520.09715.5639945574757460.9910.105100
4.2-4.66.8030.09216.9936022529652950.9920.099100
4.6-5.146.5370.08817.2331578483348310.9910.095100
5.14-5.946.1990.08916.3826470427242700.9880.097100
5.94-7.276.7970.08517.6424781364636460.9930.092100
7.27-10.296.2070.07819.3617728286428560.9930.08599.7
10.29-796.1280.07220.7610178167316610.9950.07999.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.18.2_3874精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX1.18.2_3874位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 5lxt

5lxt


解像度: 2.3→79 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 29.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2617 1963 1.52 %
Rwork0.2157 127600 -
obs0.2164 129563 98.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 135.09 Å2 / Biso mean: 45.8566 Å2 / Biso min: 15.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17424 0 226 457 18107
Biso mean--41.39 39.53 -
残基数----2202
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.360.361320.34088672880495
2.36-2.420.37651360.32288833896996
2.42-2.490.36521350.31028893902897
2.49-2.570.3521390.30168932907197
2.57-2.660.32941390.28328997913698
2.66-2.770.33951380.28169036917498
2.77-2.90.29861400.26369038917898
2.9-3.050.36521390.2529133927299
3.05-3.240.26961400.23219170931099
3.24-3.490.27081430.216492319374100
3.49-3.840.22851430.195492679410100
3.84-4.40.22281440.171493239467100
4.4-5.540.2051460.164193919537100
5.54-790.21281490.177496849833100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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