[日本語] English
万見
- PDB-5one: Crystal structure of Aurora-A in complex with FMF-03-145-1 (compo... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5one
タイトルCrystal structure of Aurora-A in complex with FMF-03-145-1 (compound 2)
要素Aurora kinase AオーロラAキナーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / aurora kinase (オーロラキナーゼ) / kinase (キナーゼ) / inhibitor complex (酵素阻害剤) / cell cycle (細胞周期)
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / positive regulation of oocyte maturation / spindle pole centrosome / histone H3S10 kinase activity / chromosome passenger complex / pronucleus ...Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / positive regulation of oocyte maturation / spindle pole centrosome / histone H3S10 kinase activity / chromosome passenger complex / pronucleus / 紡錘体 / mitotic centrosome separation / 卵母細胞 / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / centrosome localization / neuron projection extension / spindle organization / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / SUMOylation of DNA replication proteins / spindle midzone / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / 中心小体 / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of mitotic nuclear division / AURKA Activation by TPX2 / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / mitotic spindle organization / ciliary basal body / regulation of cytokinesis / negative regulation of protein binding / regulation of signal transduction by p53 class mediator / molecular function activator activity / liver regeneration / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / regulation of protein stability / spindle microtubule / 紡錘体 / 動原体 / response to wounding / spindle / G2/M transition of mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / midbody / basolateral plasma membrane / peptidyl-serine phosphorylation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein autophosphorylation / postsynaptic density / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein heterodimerization activity / 細胞分裂 / protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / 中心体 / glutamatergic synapse / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
オーロラAキナーゼ / オーロラキナーゼ / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...オーロラAキナーゼ / オーロラキナーゼ / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9YQ / オーロラAキナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Ferguson, F.M. / Gray, N.S. / Knapp, S.
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. Lett. / 年: 2017
タイトル: Characterization of a highly selective inhibitor of the Aurora kinases.
著者: Ferguson, F.M. / Doctor, Z.M. / Chaikuad, A. / Sim, T. / Kim, N.D. / Knapp, S. / Gray, N.S.
履歴
登録2017年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Aurora kinase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4842
ポリマ－32,9491
非ポリマー5361
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area12550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.765, 86.765, 77.103
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 Aurora kinase A / オーロラAキナーゼ / Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine- ...Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine-protein kinase 15 / Serine/threonine-protein kinase 6 / Serine/threonine-protein kinase aurora-A


分子量: 32948.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: AURKA, AIK, AIRK1, ARK1, AURA, AYK1, BTAK, IAK1, STK15, STK6
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-pRARE2
参照: UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-9YQ / 4-(propanoylamino)-~{N}-[4-[(5,8,11-trimethyl-6-oxidanylidene-pyrimido[4,5-b][1,4]benzodiazepin-2-yl)amino]phenyl]benzamide


分子量: 535.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H29N7O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.63 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 18% PEG 3350, 0.2 M Ammonium citrate, 0.1 M bis-tris, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.97779 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97779 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→43.38 Å / Num. obs: 10651 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 72.5 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.03 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.989 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 1518 / CC1/2: 0.787 / Rpim(I) all: 0.395 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ol7

1ol7


解像度: 2.6→43.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 26.931 / SU ML: 0.263 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.635 / ESU R Free: 0.315 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25962 530 5 %RANDOM
Rwork0.20829 ---
obs0.21086 10102 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 86.745 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.42 Å2-0.21 Å2-0 Å2
2---0.42 Å20 Å2
3---1.36 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.6→43.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2069 0 40 10 2119
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0192172
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021997
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1621.9632950
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.79434607
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3635257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.53423.235102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.08915359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.4111516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2315
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212568
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02472
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5925.9921028
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5915.9921029
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.3428.9681282
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.348.9721283
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.76.3311142
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.6996.3361143
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.5539.3941667
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.09669.272392
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.09569.3172393
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 46 -
Rwork0.325 706 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.29170.95120.19716.8212-1.88823.0462-0.21610.79060.4404-0.51210.20730.7369-0.0608-0.29770.00880.1968-0.0834-0.11920.26680.09340.140222.595-2.317-8.659
20.9980.5948-0.44186.18040.01810.8160.010.2850.05250.5643-0.0769-0.1338-0.1615-0.20240.06680.2767-0.1286-0.03640.2214-0.05150.146826.066-17.2232.961
30.69041.31920.15614.60681.00644.16450.15930.02110.01430.8815-0.31450.15820.3586-0.24780.15520.2768-0.18510.0460.166-0.02420.095821.793-32.083.377
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A127 - 209
2X-RAY DIFFRACTION2A210 - 291
3X-RAY DIFFRACTION3A292 - 391

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る