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- PDB-5o74: Crystal structure of human Rab1b covalently bound to the GEF doma... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5o74 | |||||||||||||||
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Title | Crystal structure of human Rab1b covalently bound to the GEF domain of DrrA/SidM from Legionella pneumophila in the presence of GDP | |||||||||||||||
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Function / homology | ![]() : / protein guanylylation / positive regulation of glycoprotein metabolic process / AMPylase activity / protein adenylyltransferase / protein adenylylation / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
![]() | Cigler, M. / Mueller, T. / Horn-Ghetko, D. / von Wrisberg, M.K. / Fottner, M. / Goody, R.S. / Itzen, A. / Mueller, M.P. / Lang, K. | |||||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Proximity-Triggered Covalent Stabilization of Low-Affinity Protein Complexes In Vitro and In Vivo. Authors: Cigler, M. / Muller, T.G. / Horn-Ghetko, D. / von Wrisberg, M.K. / Fottner, M. / Goody, R.S. / Itzen, A. / Muller, M.P. / Lang, K. | |||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.2 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 1023.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3jzaS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 22001.195 Da / Num. of mol.: 6 / Mutation: D512C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q29ST3, ![]() #2: Protein | Mass: 20605.148 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Chemical | ChemComp-GDP / ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.27 Å3/Da / Density % sol: 45.73 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: 19% PEG 600, 100mM NaCitrate pH 5.5, protein concentration 22mg/ml |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Feb 26, 2016 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.5→46.525 Å / Num. obs: 72360 / % possible obs: 97.8 % / Redundancy: 3.5 % / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 10.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.6 Å / Redundancy: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 7978 / Rsym value: 0.596 / % possible all: 97.5 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: 3jza Resolution: 2.5→46.525 Å / SU ML: 0.4 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / Phase error: 32.49
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→46.525 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 18.2404 Å / Origin y: -8.8812 Å / Origin z: -48.605 Å
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Refinement TLS group | Selection details: all |