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- PDB-5njj: PTB domain of human Numb isoform-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5njj
タイトルPTB domain of human Numb isoform-1
要素
  • ALA-TYR-ILE-GLY-PRO-PTR-LEU
  • Protein numb homolog
キーワードENDOCYTOSIS (エンドサイトーシス) / PTB domain / Numb / breast cancer
機能・相同性
機能・相同性情報


neuroblast division in subventricular zone / lateral ventricle development / alpha-catenin binding / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / negative regulation of protein localization to plasma membrane / adherens junction organization / クラスリン / positive regulation of neurogenesis / Recycling pathway of L1 / クラスリン ...neuroblast division in subventricular zone / lateral ventricle development / alpha-catenin binding / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / negative regulation of protein localization to plasma membrane / adherens junction organization / クラスリン / positive regulation of neurogenesis / Recycling pathway of L1 / クラスリン / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / 軸索誘導 / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog 'on' state / beta-catenin binding / apical part of cell / cytoplasmic vesicle / basolateral plasma membrane / エンドソーム / endosome membrane / positive regulation of cell migration / cadherin binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
NUMB domain / Numb/numb-like / NUMB domain / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily ...NUMB domain / Numb/numb-like / NUMB domain / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein numb homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Mapelli, M. / Di Fiore, P.P.
資金援助 イタリア, 1件
組織認可番号国
Italian Association for Cancer ResearchIG18629, IG14404, IG11904 イタリア
引用ジャーナル: J. Cell Biol. / 年: 2018
タイトル: A Numb-Mdm2 fuzzy complex reveals an isoform-specific involvement of Numb in breast cancer.
著者: Colaluca, I.N. / Basile, A. / Freiburger, L. / D'Uva, V. / Disalvatore, D. / Vecchi, M. / Confalonieri, S. / Tosoni, D. / Cecatiello, V. / Malabarba, M.G. / Yang, C.J. / Kainosho, M. / ...著者: Colaluca, I.N. / Basile, A. / Freiburger, L. / D'Uva, V. / Disalvatore, D. / Vecchi, M. / Confalonieri, S. / Tosoni, D. / Cecatiello, V. / Malabarba, M.G. / Yang, C.J. / Kainosho, M. / Sattler, M. / Mapelli, M. / Pece, S. / Di Fiore, P.P.
履歴
登録2017年3月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein numb homolog
B: Protein numb homolog
C: Protein numb homolog
D: Protein numb homolog
E: ALA-TYR-ILE-GLY-PRO-PTR-LEU
F: ALA-TYR-ILE-GLY-PRO-PTR-LEU
G: ALA-TYR-ILE-GLY-PRO-PTR-LEU
H: ALA-TYR-ILE-GLY-PRO-PTR-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,3109
ポリマ－75,2148
非ポリマー961
水181
1
A: Protein numb homolog
H: ALA-TYR-ILE-GLY-PRO-PTR-LEU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8042
ポリマ－18,8042
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1070 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area8900 Å2
手法PISA
2
B: Protein numb homolog
F: ALA-TYR-ILE-GLY-PRO-PTR-LEU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8042
ポリマ－18,8042
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area8760 Å2
手法PISA
3
C: Protein numb homolog
E: ALA-TYR-ILE-GLY-PRO-PTR-LEU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8042
ポリマ－18,8042
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1050 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area8910 Å2
手法PISA
4
D: Protein numb homolog
G: ALA-TYR-ILE-GLY-PRO-PTR-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9003
ポリマ－18,8042
非ポリマー961
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area9110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.770, 120.440, 237.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222

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要素

#1: タンパク質
Protein numb homolog / h-Numb / Protein S171


分子量: 17927.674 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUMB / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P49757
#2: タンパク質・ペプチド
ALA-TYR-ILE-GLY-PRO-PTR-LEU


分子量: 875.902 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: TYR at position 6 is phosphorylated / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 25 % PEG 3350, 0.2 M Lithium Sulfate, and 0.1 M Bis-Tris pH 6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→40 Å / Num. obs: 22466 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 13.2 % / Rmerge(I) obs: 0.0966 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 12.9 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 98.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FOW

3fow


解像度: 2.7→39.573 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 37.68
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3033 1060 4.72 %
Rwork0.2686 --
obs0.2703 22466 99.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→39.573 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4725 0 5 1 4731
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0124820
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.8726463
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0161777
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078688
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011818
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.82290.44351140.36242617X-RAY DIFFRACTION99
2.8229-2.97160.37421270.34262645X-RAY DIFFRACTION99
2.9716-3.15770.32331120.33582653X-RAY DIFFRACTION99
3.1577-3.40140.36151580.3122635X-RAY DIFFRACTION100
3.4014-3.74350.30061500.28562649X-RAY DIFFRACTION100
3.7435-4.28460.30091270.25232697X-RAY DIFFRACTION100
4.2846-5.3960.26821400.24152700X-RAY DIFFRACTION100
5.396-39.57760.28691320.24492810X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -50.2885 Å / Origin y: -23.656 Å / Origin z: 29.9027 Å
111213212223313233
T0.6393 Å20.0905 Å2-0.0918 Å2-0.7547 Å20.0881 Å2--0.7688 Å2
L0.3679 °20.4411 °2-0.6391 °2-0.6709 °20.078 °2---0.0377 °2
S0.0087 Å °-0.4668 Å °-0.0159 Å °-0.4074 Å °-0.1034 Å °-0.0626 Å °0.026 Å °0.0991 Å °0.0992 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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