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- PDB-5mhc: Crystal structure of 14-3-3sigma and a p53 C-terminal 12-mer synt... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mhc
タイトルCrystal structure of 14-3-3sigma and a p53 C-terminal 12-mer synthetic phosphopeptide
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • LYS-LEU-MET-PHE-LYS-TPO-GLU-GLY-PRO-ASP-SER-ASP
キーワードANTITUMOR PROTEIN / 14-3-3 p53 C-terminus
機能・相同性
機能・相同性情報


Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity ...Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of mitophagy / positive regulation of programmed necrotic cell death / 転写 (生物学) / bone marrow development / circadian behavior / T cell proliferation involved in immune response / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / histone deacetylase regulator activity / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / germ cell nucleus / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / negative regulation of neuroblast proliferation / negative regulation of glial cell proliferation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of execution phase of apoptosis / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / negative regulation of DNA replication / ER overload response / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / B cell lineage commitment / thymocyte apoptotic process / positive regulation of epidermal cell differentiation / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / keratinocyte development / ケラチン / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / cardiac septum morphogenesis / entrainment of circadian clock by photoperiod / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Zygotic genome activation (ZGA) / necroptotic process / rRNA transcription / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / マイトファジー / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / SUMOylation of transcription factors / Regulation of localization of FOXO transcription factors / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / general transcription initiation factor binding / neuroblast proliferation / keratinocyte proliferation / cellular response to actinomycin D / Transcriptional Regulation by VENTX / response to X-ray / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / ヘイフリック限界 / chromosome organization / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / phosphoserine residue binding / gastrulation / cellular response to UV-C / response to inorganic substance / Activation of BAD and translocation to mitochondria / hematopoietic stem cell differentiation / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / negative regulation of keratinocyte proliferation / MDM2/MDM4 family protein binding / embryonic organ development / establishment of skin barrier / glial cell proliferation / Pyroptosis / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / hematopoietic progenitor cell differentiation / cellular response to glucose starvation / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3タンパク質 / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3タンパク質 / p53-like transcription factor, DNA-binding / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
P53遺伝子 / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Andrei, S. / Ottmann, C. / Leysen, S.
資金援助1件
組織認可番号国
Marie Curie ActionPIAPP-GA-2011-286418 14-3-3Stabs
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2017
タイトル: Small-molecule stabilization of the p53 - 14-3-3 protein-protein interaction.
著者: Doveston, R.G. / Kuusk, A. / Andrei, S.A. / Leysen, S. / Cao, Q. / Castaldi, M.P. / Hendricks, A. / Brunsveld, L. / Chen, H. / Boyd, H. / Ottmann, C.
履歴
登録2016年11月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月13日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count ..._pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression / _pdbx_struct_assembly_prop.value
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: LYS-LEU-MET-PHE-LYS-TPO-GLU-GLY-PRO-ASP-SER-ASP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0574
ポリマ－27,9922
非ポリマー642
水6,125340
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: LYS-LEU-MET-PHE-LYS-TPO-GLU-GLY-PRO-ASP-SER-ASP
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: LYS-LEU-MET-PHE-LYS-TPO-GLU-GLY-PRO-ASP-SER-ASP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,1148
ポリマ－55,9854
非ポリマー1294
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_577x,-y+2,-z+21
Buried area5190 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area23910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.114, 112.047, 62.470
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-301-

CA

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26542.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド LYS-LEU-MET-PHE-LYS-TPO-GLU-GLY-PRO-ASP-SER-ASP


分子量: 1449.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04637*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 340 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.61 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.095 M HEPES pH 7.5, 26% PEG400, 0.19 M CaCl2, 5% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→45.44 Å / Num. obs: 90016 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.9 % / Biso Wilson estimate: 13.15 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 22.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.2-1.2211.31.0060.8681100
6.57-45.4412.80.0440.997199.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.28データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHASER1.10.1_2155位相決定
iMOSFLM7.2.1データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LW1

3lw1


解像度: 1.2→45.44 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 17.94
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1652 1728 1.92 %
Rwork0.1503 --
obs0.1506 89954 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 81.47 Å2 / Biso mean: 20.4195 Å2 / Biso min: 6.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.2→45.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1946 0 2 340 2288
Biso mean--22.76 30.87 -
残基数----247
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052255
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8493083
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058336
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005407
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.634937
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.2-1.23530.35961370.317672447381
1.2353-1.27520.28131650.26572637428
1.2752-1.32080.27241330.237372967429
1.3208-1.37370.19251470.182373107457
1.3737-1.43620.17241300.133573017431
1.4362-1.51190.13011550.114872987453
1.5119-1.60660.12071570.110873137470
1.6066-1.73070.15161350.120473587493
1.7307-1.90490.15211520.132273357487
1.9049-2.18050.1491230.131274067529
2.1805-2.74710.16331440.141474417585
2.7471-45.47740.16161500.161976617811

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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