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- PDB-5mcu: New Insights into the Role of DNA Shape on Its Recognition by p53... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5mcu | ||||||
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Title | New Insights into the Role of DNA Shape on Its Recognition by p53 Proteins (complex p53DBD-LHG2) | ||||||
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Function / homology | ![]() Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity ...Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() synthetic construct (others) | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Golovenko, D. / Rozenberg, H. / Shakked, Z. | ||||||
![]() | ![]() Title: New Insights into the Role of DNA Shape on Its Recognition by p53 Proteins. Authors: Golovenko, D. / Brauning, B. / Vyas, P. / Haran, T.E. / Rozenberg, H. / Shakked, Z. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 257.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 206.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5mctC ![]() 5mcvC ![]() 5mcwC ![]() 5mf7C ![]() 5mg7C ![]() 6fj5C ![]() 1tsrS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | ![]() Mass: 22505.582 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: P53 DNA BINDING DOMAIN Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #2: DNA chain | | ![]() Mass: 6473.133 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: DNA / Source method: obtained synthetically / Details: SYNTHESISED BY IDT / Source: (synth.) synthetic construct (others) #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-EDO / ![]() #5: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.52 Å3/Da / Density % sol: 51.14 % / Mosaicity: 0.355 ° |
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Crystal grow![]() | Temperature: 292 K / Method: evaporation / pH: 7 Details: 0.05 M HEPES sodium salt, 12% w/v Polyethylene glycol 3,350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 28, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.7→50 Å / Num. obs: 57404 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 17.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rsym value: 0.109 / Net I/av σ(I): 16.807 / Net I/σ(I): 5.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing![]() | Method: ![]() | |||||||||
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Phasing MR |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: PDBID 1TSR Resolution: 1.7→42.9 Å / SU ML: 0.17 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 31.58 Details: Translational non-crystallographic symmetry (tNCS) correction
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 116.14 Å2 / Biso mean: 24.405 Å2 / Biso min: 7.61 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.7→42.9 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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