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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5l3q | ||||||
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タイトル | Structure of the GTPase heterodimer of human SRP54 and SRalpha | ||||||
要素 | (Signal recognition particle ...シグナル認識粒子) x 2 | ||||||
キーワード | PROTEIN TRANSPORT / Co-translational protein targeting / Signal Recognition Particle (シグナル認識粒子) / GTPase (GTPアーゼ) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / signal recognition particle binding / cotranslational protein targeting to membrane / signal-recognition-particle GTPase / protein targeting to ER / XBP1(S) activates chaperone genes ...signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / signal recognition particle binding / cotranslational protein targeting to membrane / signal-recognition-particle GTPase / protein targeting to ER / XBP1(S) activates chaperone genes / 7S RNA binding / exocrine pancreas development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / ribonucleoprotein complex binding / 好中球 / intracellular protein transport / GDP binding / nuclear speck / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å | ||||||
データ登録者 | Wild, K. / Segnitz, B. / Sinning, I. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2016 タイトル: Structural Basis for Conserved Regulation and Adaptation of the Signal Recognition Particle Targeting Complex. 著者: Wild, K. / Bange, G. / Motiejunas, D. / Kribelbauer, J. / Hendricks, A. / Segnitz, B. / Wade, R.C. / Sinning, I. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5l3q.cif.gz | 485.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5l3q.ent.gz | 388.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5l3q.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l3/5l3q ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l3/5l3q | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-Signal recognition particle ... , 2種, 4分子 ACBD
#1: タンパク質 | 分子量: 49130.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: The C-terminal M domain was degraded during crystallization 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRP54 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61011 #2: タンパク質 | 分子量: 69908.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: The N-terminal Longin domain (SRX) and the linker to the NG domain are degraded during crystallization 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRPRA, SRPR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08240 |
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-非ポリマー , 6種, 152分子
#3: 化合物 | ChemComp-SO4 / #4: 化合物 | ChemComp-GNP / #5: 化合物 | ChemComp-MG / #6: 化合物 | ChemComp-GOL / #7: 化合物 | #8: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.68 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 100 mM Tris pH 8.0, 400 mM lithium sulfate, 10 % (w/v) PEG 8000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.987 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月18日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.987 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.2→76.335 Å / Num. obs: 38582 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.8 % / Rsym value: 0.114 / Net I/σ(I): 11.4 |
反射 シェル | 解像度: 3.2→3.32 Å / Rsym value: 0.458 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5L3S 解像度: 3.2→76.335 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.67
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.2→76.335 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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