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- PDB-5l3q: Structure of the GTPase heterodimer of human SRP54 and SRalpha -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l3q
タイトルStructure of the GTPase heterodimer of human SRP54 and SRalpha
要素(Signal recognition particle ...シグナル認識粒子) x 2
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Co-translational protein targeting / Signal Recognition Particle (シグナル認識粒子) / GTPase (GTPアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / signal recognition particle binding / cotranslational protein targeting to membrane / signal-recognition-particle GTPase / protein targeting to ER / XBP1(S) activates chaperone genes ...signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / signal recognition particle binding / cotranslational protein targeting to membrane / signal-recognition-particle GTPase / protein targeting to ER / XBP1(S) activates chaperone genes / 7S RNA binding / exocrine pancreas development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / ribonucleoprotein complex binding / 好中球 / intracellular protein transport / GDP binding / nuclear speck / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle receptor, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / SRP54, nucleotide-binding domain / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. ...Signal recognition particle receptor, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / SRP54, nucleotide-binding domain / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Longin-like domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
アデニル酸 / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Signal recognition particle receptor subunit alpha / Signal recognition particle subunit SRP54
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Wild, K. / Segnitz, B. / Sinning, I.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号
German Research FoundationSFB638 ドイツ
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2016
タイトル: Structural Basis for Conserved Regulation and Adaptation of the Signal Recognition Particle Targeting Complex.
著者: Wild, K. / Bange, G. / Motiejunas, D. / Kribelbauer, J. / Hendricks, A. / Segnitz, B. / Wade, R.C. / Sinning, I.
履歴
登録2016年5月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal recognition particle 54 kDa protein
B: Signal recognition particle receptor subunit alpha
C: Signal recognition particle 54 kDa protein
D: Signal recognition particle receptor subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)242,19127
ポリマ-238,0774
非ポリマー4,11323
2,324129
1
A: Signal recognition particle 54 kDa protein
B: Signal recognition particle receptor subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,14314
ポリマ-119,0392
非ポリマー2,10512
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7360 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area23590 Å2
手法PISA
2
C: Signal recognition particle 54 kDa protein
D: Signal recognition particle receptor subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,04713
ポリマ-119,0392
非ポリマー2,00911
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7160 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area23660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)241.394, 241.394, 241.394
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23

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要素

-
Signal recognition particle ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Signal recognition particle 54 kDa protein / SRP54


分子量: 49130.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The C-terminal M domain was degraded during crystallization
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRP54 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61011
#2: タンパク質 Signal recognition particle receptor subunit alpha / / SR-alpha / Docking protein alpha / DP-alpha


分子量: 69908.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The N-terminal Longin domain (SRX) and the linker to the NG domain are degraded during crystallization
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRPRA, SRPR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08240

-
非ポリマー , 6種, 152分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 化合物
ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p / 5'-Guanylyl imidodiphosphate


分子量: 522.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / アデニル酸


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.68 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Tris pH 8.0, 400 mM lithium sulfate, 10 % (w/v) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→76.335 Å / Num. obs: 38582 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.8 % / Rsym value: 0.114 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 3.2→3.32 Å / Rsym value: 0.458

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.1_1168精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5L3S
解像度: 3.2→76.335 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.67
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1905 1910 4.96 %
Rwork0.1452 --
obs0.1475 38508 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→76.335 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8782 0 247 129 9158
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0149175
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.26312456
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.7793384
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081438
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051550
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2001-3.28020.30941430.24812608X-RAY DIFFRACTION100
3.2802-3.36890.28721330.2182596X-RAY DIFFRACTION100
3.3689-3.4680.26991320.19982604X-RAY DIFFRACTION100
3.468-3.57990.25581280.18472617X-RAY DIFFRACTION100
3.5799-3.70790.22411310.16952590X-RAY DIFFRACTION100
3.7079-3.85630.20471450.16092589X-RAY DIFFRACTION100
3.8563-4.03180.16621330.13642625X-RAY DIFFRACTION100
4.0318-4.24440.20061150.12472618X-RAY DIFFRACTION100
4.2444-4.51030.16941440.11372607X-RAY DIFFRACTION100
4.5103-4.85850.15271320.1032626X-RAY DIFFRACTION100
4.8585-5.34730.15661450.10752614X-RAY DIFFRACTION100
5.3473-6.12080.16841420.13572618X-RAY DIFFRACTION100
6.1208-7.71040.15551410.14742644X-RAY DIFFRACTION100
7.7104-76.35720.16311460.13462642X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.0538-3.6096-3.51734.66452.58023.24050.26441.6301-0.97730.6983-0.5704-0.87810.00310.50830.12080.57920.181-0.05130.9906-0.2160.75278.315261.599818.1463
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51.9765-1.2521-0.92636.7959-3.34264.52720.1240.3906-0.0308-0.05450.11490.4127-0.226-1.0634-0.18660.43740.0566-0.02720.6649-0.12290.319636.958185.916616.1492
64.6713-2.46636.60226.9579-2.14489.68280.237-0.012-0.24480.4032-0.57990.4105-0.4208-1.06790.30730.396-0.08910.07870.8399-0.0770.478636.332475.917422.5793
76.29110.79891.13023.25590.45925.59010.2020.0004-0.44530.3222-0.059-0.20890.4408-0.0564-0.14230.51860.0341-0.04160.4619-0.06930.329149.49173.710519.4319
83.1280.4012-0.40555.66490.20614.66340.07250.5237-0.0644-0.3251-0.1438-0.4813-0.03110.30070.0480.46360.11410.05010.5862-0.05090.294459.360679.348413.5406
94.0242-4.92653.75538.575-7.25448.10990.11950.0486-0.1176-0.3707-0.1799-0.16620.38650.01640.07770.3860.00570.00070.3461-0.05790.443873.321259.658940.3812
102.2846-0.5448-0.17953.26931.65925.4086-0.0141-0.27240.20790.2037-0.05030.0238-0.4175-0.20030.06930.41510.0051-0.00870.3941-0.0270.294553.241896.892344.1303
112.02740.0158-0.60525.50091.92913.05180.10060.1658-0.012-0.2717-0.0043-0.4694-0.25670.4215-0.06680.40850.0014-0.00530.4498-0.00560.32565.687291.493335.2438
127.2761-0.93160.61273.312-0.39392.94540.1031-0.1673-0.16670.2986-0.0349-0.13230.19140.0141-0.07080.42980.0620.00010.3890.0080.21861.083678.784240.8442
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203.10890.6997-0.11284.14790.21972.54830.06280.0738-0.238-0.0295-0.0772-0.20370.1199-0.14270.04280.2833-0.05190.00260.30990.04920.4802102.914972.693546.595
211.6556-1.3116-0.89432.84821.24443.28960.14130.18570.3508-0.317-0.07060.0602-0.5225-0.262-0.08510.33160.00950.06260.40850.10310.628495.097486.254342.3607
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7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 213 through 239 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 240 through 296 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 332 through 397 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 398 through 512 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 513 through 572 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 573 through 638 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 24 through 42 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 43 through 60 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 61 through 87 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 88 through 101 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resid 102 through 296 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 332 through 351 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 352 through 397 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resid 398 through 512 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'D' and (resid 513 through 572 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'D' and (resid 573 through 638 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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