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万見
- PDB-5kvi: Crystal structure of monomeric human apoptosis-inducing factor wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kvi
タイトルCrystal structure of monomeric human apoptosis-inducing factor with E413A/R422A/R430A mutations
要素Apoptosis-inducing factor 1, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Flavoprotein (フラボタンパク質) / Mitochondria Cell death
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; その他が電子受容体 / regulation of apoptotic DNA fragmentation / mitochondrial respiratory chain complex assembly / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / poly-ADP-D-ribose binding / cellular response to aldosterone / positive regulation of necroptotic process / protein import into mitochondrial intermembrane space / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / chromosome condensation ...酸化還元酵素; その他が電子受容体 / regulation of apoptotic DNA fragmentation / mitochondrial respiratory chain complex assembly / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / poly-ADP-D-ribose binding / cellular response to aldosterone / positive regulation of necroptotic process / protein import into mitochondrial intermembrane space / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / chromosome condensation / response to L-glutamate / NADH dehydrogenase activity / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to nitric oxide / FAD binding / cellular response to estradiol stimulus / response to ischemia / neuron differentiation / ミトコンドリア / response to toxic substance / cellular response to hydrogen peroxide / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to hypoxia / neuron apoptotic process / ミトコンドリア内膜 / protein dimerization activity / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / ミトコンドリア / DNA binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial apoptosis-inducing factor, C-terminal domain / Apoptosis-inducing factor, mitochondrion-associated, C-term / Apoptosis-inducing factor, mitochondrion-associated, C-term / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain ...Mitochondrial apoptosis-inducing factor, C-terminal domain / Apoptosis-inducing factor, mitochondrion-associated, C-term / Apoptosis-inducing factor, mitochondrion-associated, C-term / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / Apoptosis-inducing factor 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.995 Å
データ登録者Brosey, C.A. / Nix, J. / Ellenberger, T. / Tainer, J.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P01-CA92584 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F32-GM109591 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Defining NADH-Driven Allostery Regulating Apoptosis-Inducing Factor.
著者: Brosey, C.A. / Ho, C. / Long, W.Z. / Singh, S. / Burnett, K. / Hura, G.L. / Nix, J.C. / Bowman, G.R. / Ellenberger, T. / Tainer, J.A.
履歴
登録2016年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apoptosis-inducing factor 1, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3564
ポリマ－59,2401
非ポリマー1,1163
水8,197455
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area19170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.623, 81.802, 108.323
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Apoptosis-inducing factor 1, mitochondrial / / Programmed cell death protein 8


分子量: 59240.301 Da / 分子数: 1 / 変異: E413A, R422A, R430A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Expressed as AIF(78-613). Residues L614-Q619 remain from Prescission protease cleavage.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AIFM1, AIF, PDCD8 / プラスミド: pET24b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3)
参照: UniProt: O95831, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 455 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.1 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 100 mM HEPES, pH 7.5, 50 mM NaCl, 24% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2016年1月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 32041 / % possible obs: 80.7 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 25.37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.098 / Χ2: 1.152 / Net I/av σ(I): 18.115 / Net I/σ(I): 13.7 / Num. measured all: 200938
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2-2.032.30.3810.801131.6
2.03-2.072.90.360.806138.9
2.07-2.113.60.3120.897143.9
2.11-2.154.20.2860.946149.9
2.15-2.24.70.290.924157.1
2.2-2.255.20.2340.956162.3
2.25-2.315.50.2330.97171.3
2.31-2.375.70.2180.976179.4
2.37-2.446.10.2130.978185
2.44-2.526.30.20.982191.4
2.52-2.616.60.1740.989197.3
2.61-2.7170.1490.9921100
2.71-2.847.30.1370.9921100
2.84-2.997.30.1220.9931100
2.99-3.177.30.1030.9951100
3.17-3.427.10.0880.9961100
3.42-3.767.10.0780.9961100
3.76-4.317.10.0680.9971100
4.31-5.436.90.0650.9971100
5.43-506.20.0670.996199.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å45.16 Å
Translation3 Å45.16 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BV6

4bv6


解像度: 1.995→45.16 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.88 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Hydrogens were included in riding positions during refinement. FAD cofactor, HEPES, and glycerol geometry restraints were prepared in eLBOW using Mogul (FAD) or simple optimization (HEPES, ...詳細: Hydrogens were included in riding positions during refinement. FAD cofactor, HEPES, and glycerol geometry restraints were prepared in eLBOW using Mogul (FAD) or simple optimization (HEPES, glycerol) and included explicitly with the refinement. Residues 78-125, 511-559, and 613-619 are disordered in chains A and B.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1941 1590 4.98 %Random selection
Rwork0.1567 ---
obs0.1586 31943 80.21 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.995→45.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3665 0 74 455 4194
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083815
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8765169
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5142257
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053571
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005660
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9948-2.05920.2193470.21061137X-RAY DIFFRACTION33
2.0592-2.13280.2233800.17461513X-RAY DIFFRACTION45
2.1328-2.21820.1723970.16281909X-RAY DIFFRACTION56
2.2182-2.31920.20631290.15772357X-RAY DIFFRACTION70
2.3192-2.44140.21911500.16562806X-RAY DIFFRACTION83
2.4414-2.59440.2081500.18363238X-RAY DIFFRACTION94
2.5944-2.79470.22431750.18363418X-RAY DIFFRACTION100
2.7947-3.07580.25531940.17333435X-RAY DIFFRACTION100
3.0758-3.52080.1951620.15133460X-RAY DIFFRACTION100
3.5208-4.43520.17111950.13233459X-RAY DIFFRACTION100
4.4352-45.17150.17162110.1513621X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.46490.14590.41911.24340.18191.9843-0.04720.2788-0.1128-0.53480.06820.0993-0.00720.0449-0.02410.3808-0.0654-0.050.2271-0.0130.1612-40.010787.4884-0.5301
21.5079-0.3019-0.07291.50630.70691.7953-0.032-0.08930.0149-0.0205-0.08360.5254-0.0419-0.44380.12530.2095-0.0195-0.0170.25140.01710.281-53.915597.082619.7668
30.81020.19220.252.32520.36061.2939-0.09550.00160.0624-0.2430.1981-0.2468-0.2150.2327-0.05340.1679-0.05520.01170.1732-0.00850.1315-29.690799.885117.9235
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 129 through 245 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 246 through 402 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 403 through 611 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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