[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5kp7: Crystal Structure of the Curacin Biosynthetic Pathway HMG Synthas... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5kp7 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of the Curacin Biosynthetic Pathway HMG Synthase in Complex with Holo Donor-ACP | |||||||||
Components |
| |||||||||
Keywords | TRANSFERASE / HMG Synthase / Acyl Carrier Protein / enzyme-ACP complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information hydroxymethylglutaryl-CoA synthase / hydroxymethylglutaryl-CoA synthase activity / farnesyl diphosphate biosynthetic process, mevalonate pathway / acetyl-CoA metabolic process Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Moorea producens 3L (bacteria) Lyngbya majuscula (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.6 Å | |||||||||
Authors | Maloney, F.P. / Smith, J.L. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
| |||||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2016 Title: Anatomy of the beta-branching enzyme of polyketide biosynthesis and its interaction with an acyl-ACP substrate. Authors: Maloney, F.P. / Gerwick, L. / Gerwick, W.H. / Sherman, D.H. / Smith, J.L. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5kp7.cif.gz | 213.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5kp7.ent.gz | 169.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5kp7.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kp/5kp7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kp/5kp7 | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 5kp5SC 5kp6SC 5kp8C S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 49241.680 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: K344A, Q345A, Q347A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Moorea producens 3L (bacteria) / Gene: LYNGBM3L_74540 / Plasmid: pMCSG7 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: F4Y432, hydroxymethylglutaryl-CoA synthase | ||||
---|---|---|---|---|---|
#2: Protein | Mass: 11565.290 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Lyngbya majuscula (bacteria) / Gene: curB / Plasmid: pMCSG7 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q6DNF1 | ||||
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-PNS / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.78 Å3/Da / Density % sol: 55.78 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 6.5 / Details: 10% PEG 8000, 120 mM (NH4)2SO4, 1X MMT pH 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 1.033 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 6, 2014 |
Radiation | Monochromator: crystal monochromator and K-B pair of biomorph mirrors Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.033 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.6→87.57 Å / Num. obs: 81779 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 19.8 % / Biso Wilson estimate: 23.9 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 16.9 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5KP5 and 5KP6 Resolution: 1.6→87.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.974 / SU B: 2.859 / SU ML: 0.047 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.065 / ESU R Free: 0.063 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 96.42 Å2 / Biso mean: 34.237 Å2 / Biso min: 17.55 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.6→87.57 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|