+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5k8w | |||||||||
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Title | Crystal structure of mouse CARM1 in complex with inhibitor U2 | |||||||||
Components | Histone-arginine methyltransferase CARM1 | |||||||||
Keywords | TRANSFERASE / PROTEIN ARGININE METHYLTRANSFERASE / CATALYTIC DOMAIN / CHROMATIN REGULATOR / MRNA PROCESSING / MRNA SPLICING / NUCLEUS / S-ADENOSYL-L-METHIONINE / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION | |||||||||
Function / homology | Function and homology information histone H3R26 methyltransferase activity / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / negative regulation of dendrite development / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity ...histone H3R26 methyltransferase activity / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / negative regulation of dendrite development / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / Cytoprotection by HMOX1 / protein methyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / histone arginine N-methyltransferase activity / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / replication fork reversal / protein-arginine N-methyltransferase activity / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / histone methyltransferase activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nuclear replication fork / positive regulation of fat cell differentiation / intracellular estrogen receptor signaling pathway / intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / response to cAMP / protein localization to chromatin / nuclear receptor coactivator activity / lysine-acetylated histone binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / methylation / DNA-binding transcription factor binding / cell population proliferation / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1 Å | |||||||||
Authors | Cura, V. / Marechal, N. / Mailliot, J. / Troffer-Charlier, N. / Hassenboehler, P. / Wurtz, J.M. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J. | |||||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: Crystal structure of mouse CARM1 in complex with inhibitor U2 Authors: Cura, V. / Marechal, N. / Mailliot, J. / Troffer-Charlier, N. / Wurtz, J.M. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5k8w.cif.gz | 816.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5k8w.ent.gz | 694.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5k8w.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k8/5k8w ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k8/5k8w | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5ih3S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 40850.457 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Carm1, Prmt4 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) References: UniProt: Q9WVG6, type I protein arginine methyltransferase |
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-Non-polymers , 6 types, 1220 molecules
#2: Chemical | ChemComp-GJV / #3: Chemical | ChemComp-DXE / #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Chemical | ChemComp-PG4 / | #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.35 Å3/Da / Density % sol: 47.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 / Details: Tris-HCl pH 8.0 100 mM, PEG 2000 MME 15 % |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 2 / Wavelength: 0.9801 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Mar 26, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9801 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→48.1 Å / Num. obs: 90553 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 22.95 Å2 / CC1/2: 0.983 / Rmerge(I) obs: 0.309 / Net I/σ(I): 4.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.14 Å / Redundancy: 5.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5IH3 Resolution: 2.1→45.925 Å / SU ML: 0.27 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / Phase error: 24.74 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→45.925 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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