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- PDB-5jsc: Crystal structure of a Putative acyl-CoA dehydrogenase from Burkh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jsc
タイトルCrystal structure of a Putative acyl-CoA dehydrogenase from Burkholderia xenovorans
要素Putative acyl-CoA dehydrogenaseアシルCoAデヒドロゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / SSGCID / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


acyl-CoA dehydrogenase activity / flavin adenine dinucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain ...Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Βバレル / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / Putative acyl-CoA dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia xenovorans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of a Putative acyl-CoA dehydrogenase from Burkholderia xenovorans
著者: Abendroth, J. / Delker, S.L. / Lorimer, D.D. / Edewards, T.E.
履歴
登録2016年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative acyl-CoA dehydrogenase
B: Putative acyl-CoA dehydrogenase
C: Putative acyl-CoA dehydrogenase
D: Putative acyl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,69925
ポリマ－175,3024
非ポリマー4,39721
水31,9591774
1
C: Putative acyl-CoA dehydrogenase
D: Putative acyl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Putative acyl-CoA dehydrogenase
B: Putative acyl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,69925
ポリマ－175,3024
非ポリマー4,39721
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area25220 Å2
ΔGint-282 kcal/mol
Surface area49710 Å2
手法PISA
2
D: Putative acyl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Putative acyl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,70511
ポリマ－87,6512
非ポリマー2,0549
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area7470 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area29760 Å2
手法PISA
3
A: Putative acyl-CoA dehydrogenase
B: Putative acyl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,60910
ポリマ－87,6512
非ポリマー1,9588
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7650 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area29530 Å2
手法PISA
4
C: Putative acyl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子

B: Putative acyl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,99414
ポリマ－87,6512
非ポリマー2,34312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area7970 Å2
ΔGint-138 kcal/mol
Surface area29730 Å2
手法PISA
5
C: Putative acyl-CoA dehydrogenase
D: Putative acyl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,09015
ポリマ－87,6512
非ポリマー2,43913
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8660 Å2
ΔGint-136 kcal/mol
Surface area29090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.300, 73.750, 149.490
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.660, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Putative acyl-CoA dehydrogenase / アシルCoAデヒドロゲナーゼ


分子量: 43825.566 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia xenovorans (strain LB400) (バクテリア)
株: LB400 / 遺伝子: Bxe_B0278 / プラスミド: BuxeA.00027.j.B1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q13JS1, 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; 補欠分子族としてFADを用いる

-
非ポリマー , 5種, 1795分子

#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1774 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / Mosaicity: 0.15 °
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: RigakuReagents JCSG+ screen A6: 20% PEG 1000, 200mM Li2SO4, 50mM Na2HPO4/Citric acid pH4.2; BuxeA.00027.j.B1.PS37826 at 15mg/ml + 2.5mM CoA; cryo: 15% EG + 1mM CoA in 2 steps; tray 270711a6; puck vod9-4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月25日
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 266729 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 14.02 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.98
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.5-1.540.5282.19194.5
1.54-1.580.4283.12199.8
1.58-1.630.3573.871100
1.63-1.680.34.611100
1.68-1.730.2395.79199.9
1.73-1.790.1957.1199.9
1.79-1.860.1548.871100
1.86-1.940.12311.081100
1.94-2.020.09613.97199.9
2.02-2.120.0816.84199.9
2.12-2.240.06619.961100
2.24-2.370.05722.74199.9
2.37-2.540.05324.57199.9
2.54-2.740.04727.08199.9
2.74-30.04229.95199.9
3-3.350.03833.24199.8
3.35-3.870.03536.4199.7
3.87-4.740.03138.52199.7
4.74-6.710.03137.9199.7
6.710.02938.66197.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIXモデル構築
Cootモデル構築
PHENIXdev_2386精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5idu

5idu


解像度: 1.5→45.004 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.34
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1601 1958 0.73 %
Rwork0.1298 --
obs0.13 266691 99.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 70.45 Å2 / Biso mean: 20.6833 Å2 / Biso min: 7.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→45.004 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11493 0 277 1791 13561
Biso mean--19.5 34.29 -
残基数----1551
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00512360
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.79816868
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0471878
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052329
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.367435
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5-1.53760.25211370.1945178781801594
1.5376-1.57910.21431340.16161883418968100
1.5791-1.62560.191390.14621889819037100
1.6256-1.67810.18561670.13331893319100100
1.6781-1.73810.151300.1231895219082100
1.7381-1.80760.18961240.11831889019014100
1.8076-1.88990.15641270.11691901519142100
1.8899-1.98960.16431480.1161897819126100
1.9896-2.11420.1291430.11391897519118100
2.1142-2.27740.15491370.11241892419061100
2.2774-2.50660.13321420.12361901819160100
2.5066-2.86930.16781350.13241904419179100
2.8693-3.61470.16171410.13741911119252100
3.6147-45.02410.15241540.1343192831943799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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