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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jqm
タイトルCrystal Structure of Phosphatidic acid Transporter Ups1/Mdm35 Void of Bound Phospholipid from Saccharomyces Cerevisiae at 1.5 Angstroms Resolution
要素Protein UPS1, mitochondrial,Mitochondrial distribution and morphology protein 35
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Lipid transport
機能・相同性
機能・相同性情報


TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / phosphatidic acid transfer activity / cardiolipin metabolic process / positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / mitochondrial respiratory chain complex assembly / phospholipid transport / phospholipid translocation / mitochondrion organization / ミトコンドリア / ミトコンドリア内膜 ...TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / phosphatidic acid transfer activity / cardiolipin metabolic process / positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / mitochondrial respiratory chain complex assembly / phospholipid transport / phospholipid translocation / mitochondrion organization / ミトコンドリア / ミトコンドリア内膜 / lipid binding / ミトコンドリア / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
PRELI/MSF1 domain / Slowmo/Ups family / PRELI-like family / PRELI/MSF1 domain profile. / Mitochondrial distribution/morphology family 35/apoptosis / Uncharacterised protein family (UPF0203) / Coiled coil-helix-coiled coil-helix (CHCH) domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial distribution and morphology protein 35 / Protein UPS1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Lu, J. / Chan, K.C. / Zhai, Y. / Fan, J. / Sun, F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
中国
引用ジャーナル: Commun Biol / : 2020
タイトル: Molecular mechanism of mitochondrial phosphatidate transfer by Ups1
著者: Lu, J. / Chan, C. / Yu, L. / Fan, J. / Sun, F. / Zhai, Y.
履歴
登録2016年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein UPS1, mitochondrial,Mitochondrial distribution and morphology protein 35
B: Protein UPS1, mitochondrial,Mitochondrial distribution and morphology protein 35
C: Protein UPS1, mitochondrial,Mitochondrial distribution and morphology protein 35


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,0373
ポリマ-97,0373
非ポリマー00
14,610811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4300 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area33830 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)118.563, 68.290, 105.137
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.10, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein UPS1, mitochondrial,Mitochondrial distribution and morphology protein 35 / Unprocessed MGM1 protein 1


分子量: 32345.639 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fusion protein of Protein UPS1, mitochondrial,Mitochondrial distribution and morphology protein 35
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
: S288c / 遺伝子: UPS1, YLR193C, MDM35, YKL053C-A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05776, UniProt: O60200
#2: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 811 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.64 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 8% Tacsimate, pH5.0, 20% PEG 3350, 200mM Sodium thiocyanate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 129446 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 17.76 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.1 / Χ2: 4.286 / Net I/av σ(I): 37.699 / Net I/σ(I): 16.2 / Num. measured all: 465057
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.5-1.533.10.42188.9
1.53-1.553.50.379197
1.55-1.583.60.315198.1
1.58-1.623.50.282198.9
1.62-1.653.60.253199
1.65-1.693.60.212199.4
1.69-1.733.60.191199.6
1.73-1.783.60.155199.8
1.78-1.833.60.1341100
1.83-1.893.60.1191100
1.89-1.963.70.1031100
1.96-2.043.70.0941100
2.04-2.133.70.0871100
2.13-2.243.70.0821100
2.24-2.383.70.0821100
2.38-2.563.70.082199.9
2.56-2.823.70.088199.8
2.82-3.233.70.088199.8
3.23-4.073.50.072199
4.07-503.50.07192.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8_1069精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000data processing
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JQL
解像度: 1.5→29.56 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2024 6414 4.96 %
Rwork0.1637 --
obs0.1656 129411 98.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→29.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5610 0 0 811 6421
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075744
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0597757
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1222092
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07864
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006970
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.51710.25751890.20453642X-RAY DIFFRACTION87
1.5171-1.53490.22622120.17763853X-RAY DIFFRACTION94
1.5349-1.55360.22132050.16474074X-RAY DIFFRACTION98
1.5536-1.57330.21432200.15164020X-RAY DIFFRACTION98
1.5733-1.5940.20092170.14324117X-RAY DIFFRACTION98
1.594-1.61580.19372360.14344027X-RAY DIFFRACTION99
1.6158-1.63890.2242500.14054038X-RAY DIFFRACTION99
1.6389-1.66340.19392240.1324157X-RAY DIFFRACTION99
1.6634-1.68930.20122060.13984099X-RAY DIFFRACTION100
1.6893-1.7170.19572050.14364156X-RAY DIFFRACTION100
1.717-1.74660.17812280.13584088X-RAY DIFFRACTION100
1.7466-1.77840.20372200.13514111X-RAY DIFFRACTION100
1.7784-1.81260.18552150.13374190X-RAY DIFFRACTION100
1.8126-1.84960.16442120.12934186X-RAY DIFFRACTION100
1.8496-1.88980.1912030.13124108X-RAY DIFFRACTION100
1.8898-1.93380.17692100.13414145X-RAY DIFFRACTION100
1.9338-1.98210.1842180.13614120X-RAY DIFFRACTION100
1.9821-2.03570.17012140.13034166X-RAY DIFFRACTION100
2.0357-2.09560.1872170.13124142X-RAY DIFFRACTION100
2.0956-2.16320.1972320.1434151X-RAY DIFFRACTION100
2.1632-2.24050.1911990.14714202X-RAY DIFFRACTION100
2.2405-2.33020.18932130.15144147X-RAY DIFFRACTION100
2.3302-2.43620.2072130.16174187X-RAY DIFFRACTION100
2.4362-2.56450.22452170.17994153X-RAY DIFFRACTION100
2.5645-2.72510.2132070.17664180X-RAY DIFFRACTION100
2.7251-2.93530.21992060.17924160X-RAY DIFFRACTION100
2.9353-3.23040.21892280.18444174X-RAY DIFFRACTION100
3.2304-3.69710.22252070.1684185X-RAY DIFFRACTION100
3.6971-4.6550.17472060.1744111X-RAY DIFFRACTION97
4.655-29.56570.22511850.2083908X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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