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万見
- PDB-5jel: Phosphorylated TRIF in complex with IRF-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jel
タイトルPhosphorylated TRIF in complex with IRF-3
要素
  • Interferon regulatory factor 3IRF3
  • Phosphorylated TRIF peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / Innate Immunity (自然免疫系) / Signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


TICAM1 deficiency - HSE / TRAF3 deficiency - HSE / IRF3 mediated activation of type 1 IFN / MDA-5 signaling pathway / ripoptosome / MyD88-independent TLR4 cascade / macrophage apoptotic process / Toll Like Receptor 3 (TLR3) Cascade / TRIF-mediated programmed cell death / positive regulation of natural killer cell activation ...TICAM1 deficiency - HSE / TRAF3 deficiency - HSE / IRF3 mediated activation of type 1 IFN / MDA-5 signaling pathway / ripoptosome / MyD88-independent TLR4 cascade / macrophage apoptotic process / Toll Like Receptor 3 (TLR3) Cascade / TRIF-mediated programmed cell death / positive regulation of natural killer cell activation / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / programmed necrotic cell death / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / toll-like receptor 3 signaling pathway / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / signal transduction involved in regulation of gene expression / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / macrophage activation involved in immune response / IRF3-mediated induction of type I IFN / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / cGAS/STING signaling pathway / positive regulation of macrophage cytokine production / 転写 (生物学) / toll-like receptor 4 signaling pathway / TRAF6 mediated IRF7 activation / Toll様受容体 / DNA-binding transcription activator activity / immune system process / type I interferon-mediated signaling pathway / cellular response to exogenous dsRNA / response to exogenous dsRNA / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / B cell proliferation / antiviral innate immune response / オートファゴソーム / positive regulation of interferon-alpha production / regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of type I interferon production / positive regulation of autophagy / signaling adaptor activity / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of chemokine production / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / nitric oxide biosynthetic process / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / positive regulation of interferon-beta production / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Evasion by RSV of host interferon responses / positive regulation of protein ubiquitination / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / promoter-specific chromatin binding / apoptotic signaling pathway / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / ISG15 antiviral mechanism / cellular response to virus / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of interleukin-6 production / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of tumor necrosis factor production / Interferon gamma signaling / Interferon alpha/beta signaling / sequence-specific double-stranded DNA binding / TRAF3-dependent IRF activation pathway / regulation of inflammatory response / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / regulation of apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to virus / cellular response to lipopolysaccharide / sequence-specific DNA binding / molecular adaptor activity / エンドソーム / endosome membrane / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / エンドソーム / 炎症 / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / 自然免疫系 / apoptotic process / DNA damage response / クロマチン / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
TIR domain-containing adapter molecule 1 / TRIF, N-terminal / : / TRIF N-terminal domain / RHIM domain / RIP homotypic interaction motif / Tumour Suppressor Smad4 - #10 / Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 ...TIR domain-containing adapter molecule 1 / TRIF, N-terminal / : / TRIF N-terminal domain / RHIM domain / RIP homotypic interaction motif / Tumour Suppressor Smad4 - #10 / Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon regulatory factor, conserved site / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain signature. / Interferon regulatory factor transcription factor / interferon regulatory factor / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain profile. / Interferon regulatory factor DNA-binding domain / SMAD-like domain superfamily / Tumour Suppressor Smad4 / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / SMAD/FHA domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon regulatory factor 3 / TIR domain-containing adapter molecule 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Zhao, B. / Li, P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Structural basis for concerted recruitment and activation of IRF-3 by innate immune adaptor proteins.
著者: Zhao, B. / Shu, C. / Gao, X. / Sankaran, B. / Du, F. / Shelton, C.L. / Herr, A.B. / Ji, J.Y. / Li, P.
履歴
登録2016年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月29日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interferon regulatory factor 3
B: Phosphorylated TRIF peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3922
ポリマ－29,3922
非ポリマー00
水4,810267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area12200 Å2
手法PISA
2
A: Interferon regulatory factor 3
B: Phosphorylated TRIF peptide

A: Interferon regulatory factor 3
B: Phosphorylated TRIF peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,7844
ポリマ－58,7844
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_677x-y+1,-y+2,-z+7/31
Buried area4530 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area22270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.811, 72.811, 127.602
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-531-

HOH

21A-737-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Interferon regulatory factor 3 / IRF3 / IRF-3


分子量: 26901.416 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 189-427 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRF3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14653
#2: タンパク質・ペプチド Phosphorylated TRIF peptide


分子量: 2490.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IUC6*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.97 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M NaAc pH 4.6, 2.0M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→44.848 Å / Num. obs: 52282 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.9 % / Net I/σ(I): 45.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.6→44.848 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.61
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1871 2011 3.85 %
Rwork0.1679 --
obs0.1687 52240 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→44.848 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1949 0 0 267 2216
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062016
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0392755
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.083732
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044294
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005357
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6005-1.64050.2821400.25573525X-RAY DIFFRACTION99
1.6405-1.68490.27291400.22173525X-RAY DIFFRACTION100
1.6849-1.73440.21741420.2013553X-RAY DIFFRACTION100
1.7344-1.79040.2121410.19263510X-RAY DIFFRACTION100
1.7904-1.85440.20061420.18263544X-RAY DIFFRACTION100
1.8544-1.92870.20911420.17183565X-RAY DIFFRACTION100
1.9287-2.01640.18081390.17213563X-RAY DIFFRACTION100
2.0164-2.12270.18081430.16983570X-RAY DIFFRACTION100
2.1227-2.25570.19131420.16863581X-RAY DIFFRACTION100
2.2557-2.42990.18361460.17583600X-RAY DIFFRACTION100
2.4299-2.67440.20751430.18353591X-RAY DIFFRACTION100
2.6744-3.06130.17741490.17673619X-RAY DIFFRACTION100
3.0613-3.85660.18431490.14873672X-RAY DIFFRACTION100
3.8566-44.86610.16471530.14943811X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3825-0.1224-0.39981.19590.3051.72370.1146-0.02420.2070.05530.0484-0.2048-0.33820.2624-0.10490.2647-0.0750.02540.1286-0.01460.18339.037376.2505137.9856
20.29070.9264-0.04316.4181-0.24490.0087-0.2570.423-0.2402-1.42190.4897-0.25640.514-0.11-0.1180.4998-0.1308-0.0010.2586-0.05250.31626.575663.4682125.8711
31.42860.67390.19522.19390.56412.16540.0143-0.00270.12350.03180.11340.1448-0.1697-0.1537-0.1020.1855-0.00330.02420.10620.01930.1518-2.551573.5248140.1572
43.584-0.36562.02815.4460.62681.27620.0367-0.72360.40840.62060.1312-0.6044-0.89141.0928-0.1690.443-0.2083-0.01650.6303-0.16240.41216.448383.6407152.6151
51.4907-0.35070.03122.99610.34821.34280.2045-0.29820.6928-0.04690.0737-0.1591-0.80530.16230.04190.7959-0.13240.13320.3371-0.19320.51426.743292.6213152.631
65.74781.67942.06675.0455-5.15129.3323-0.1574-0.2627-0.25370.29880.52961.63870.3422-0.993-0.3610.2883-0.10670.04650.2764-0.00470.3463-14.694355.5182133.0059
72.3068-3.81892.54146.6207-4.56873.238-0.22441.35560.5867-1.441-0.1740.04880.3982-0.09350.42210.5446-0.1432-0.06310.49890.09530.2912-11.01565.6488122.8188
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 189 through 229 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 230 through 254 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 255 through 383 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 384 through 400 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 401 through 422 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 199 through 206 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 207 through 212 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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