+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5jdj | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal structure of domain I10 from titin in space group P212121 | ||||||
要素 | Titinチチン | ||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / titin (チチン) / muscle (骨格筋) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 sarcomerogenesis / structural molecule activity conferring elasticity / telethonin binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / cardiac myofibril assembly / muscle alpha-actinin binding / detection of muscle stretch / cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of catalytic activity / cardiac muscle hypertrophy ...sarcomerogenesis / structural molecule activity conferring elasticity / telethonin binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / cardiac myofibril assembly / muscle alpha-actinin binding / detection of muscle stretch / cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of catalytic activity / cardiac muscle hypertrophy / mitotic chromosome condensation / Striated Muscle Contraction / actinin binding / M band / I band / cardiac muscle cell development / regulation of protein kinase activity / structural constituent of muscle / sarcomere organization / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / striated muscle contraction / cardiac muscle contraction / protein kinase A signaling / condensed nuclear chromosome / muscle contraction / positive regulation of protein secretion / Z disc / response to calcium ion / : / actin filament binding / Platelet degranulation / protein tyrosine kinase activity / protease binding / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / リン酸化 / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / enzyme binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.738 Å | ||||||
データ登録者 | Williams, R. / Bogomolovas, J. / Labiet, S. / Mayans, O. | ||||||
引用 | ジャーナル: Open Biology / 年: 2016 タイトル: Exploration of pathomechanisms triggered by a single-nucleotide polymorphism in titin's I-band: the cardiomyopathy-linked mutation T2580I. 著者: Bogomolovas, J. / Fleming, J.R. / Anderson, B.R. / Williams, R. / Lange, S. / Simon, B. / Khan, M.M. / Rudolf, R. / Franke, B. / Bullard, B. / Rigden, D.J. / Granzier, H. / Labeit, S. / Mayans, O. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5jdj.cif.gz | 323.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb5jdj.ent.gz | 262.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5jdj.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jd/5jdj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jd/5jdj | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
3 |
| ||||||||
4 |
| ||||||||
5 |
| ||||||||
6 |
| ||||||||
7 |
| ||||||||
8 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10178.617 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q8WZ42, non-specific serine/threonine protein kinase #2: 化合物 | ChemComp-CA / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.75 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M CaCl2, 0.1 M Tris pH 7.5, 25% [w/v] PEG 8000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9173 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月28日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9173 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.738→29.652 Å / Num. obs: 145378 / % possible obs: 98.77 % / 冗長度: 7.5 % / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 15.38 |
反射 シェル | 解像度: 1.738→1.8 Å / 冗長度: 7.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.77 / Num. unique all: 13857 / Rsym value: 0.714 / % possible all: 95.19 |
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.738→29.652 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.02 / 立体化学のターゲット値: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.738→29.652 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル |
|