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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5him | ||||||||||||
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タイトル | Crystal structure of glycine sarcosine N-methyltransferase from Methanohalophilus portucalensis in complex with S-adenosylhomocysteine and dimethylglycine | ||||||||||||
要素 | Glycine sarcosine N-methyltransferase | ||||||||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferases (SAM or AdoMet-MTase) / class I / monomethylation of glycine and sarcosine / rate-limiting enzyme in betaine biosynthesis / betaine-mediated feedback inhibition | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glycine N-methyltransferase activity / sarcosine metabolic process / S-adenosylhomocysteine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / S-adenosyl-L-methionine binding / glycine binding / regulation of gluconeogenesis / one-carbon metabolic process / メチル化 / protein homotetramerization ...glycine N-methyltransferase activity / sarcosine metabolic process / S-adenosylhomocysteine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / S-adenosyl-L-methionine binding / glycine binding / regulation of gluconeogenesis / one-carbon metabolic process / メチル化 / protein homotetramerization / identical protein binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Methanohalophilus portucalensis FDF-1 (古細菌) | ||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.338 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Lee, Y.R. / Lin, T.S. / Lai, S.J. / Liu, M.S. / Lai, M.C. / Chan, N.L. | ||||||||||||
資金援助 | 台湾, 3件
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引用 | ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016 タイトル: Structural Analysis of Glycine Sarcosine N-methyltransferase from Methanohalophilus portucalensis Reveals Mechanistic Insights into the Regulation of Methyltransferase Activity 著者: Lee, Y.R. / Lin, T.S. / Lai, S.J. / Liu, M.S. / Lai, M.C. / Chan, N.L. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5him.cif.gz | 120.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5him.ent.gz | 90.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5him.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hi/5him ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hi/5him | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 32800.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Methanohalophilus portucalensis FDF-1 (古細菌) 株: FDF-1 / 遺伝子: gsmt / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: F6KV61, EC: 2.1.1.156 | ||
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#2: 化合物 | ChemComp-SAH / | ||
#3: 化合物 | ChemComp-DMG / | ||
#4: 化合物 | ChemComp-EDO / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.1 % |
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結晶化 | 温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: Protein solution: GSMT (6.6 mg/ml) in 100 mM TES pH 7.3, 2 M KCl, 1 mM EDTA, 1 mM 2-Mercaptoethanol, 0.1 mM SAH and 0.2 M betaine. Crystallization reagent: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5 and 1.5 M ...詳細: Protein solution: GSMT (6.6 mg/ml) in 100 mM TES pH 7.3, 2 M KCl, 1 mM EDTA, 1 mM 2-Mercaptoethanol, 0.1 mM SAH and 0.2 M betaine. Crystallization reagent: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5 and 1.5 M sodium chloride. SAH and dimethylglycine were soaked into crystals before data collection. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 0.97622 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月19日 |
放射 | モノクロメーター: Horizontally Focusing Single Crystal Monochromator プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97622 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.338→30 Å / Num. obs: 17982 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.9 % / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 20.6 |
反射 シェル | 解像度: 2.338→2.42 Å / 冗長度: 6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1XVA 解像度: 2.338→27.529 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.91 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.338→27.529 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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