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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5gah | ||||||
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タイトル | RNC in complex with SRP with detached NG domain | ||||||
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機能・相同性 | ![]() oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Jomaa, A. / Boehringer, D. / Leibundgut, M. / Ban, N. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structures of the E. coli translating ribosome with SRP and its receptor and with the translocon. 著者: Ahmad Jomaa / Daniel Boehringer / Marc Leibundgut / Nenad Ban / ![]() 要旨: Co-translational protein targeting to membranes is a universally conserved process. Central steps include cargo recognition by the signal recognition particle and handover to the Sec translocon. Here ...Co-translational protein targeting to membranes is a universally conserved process. Central steps include cargo recognition by the signal recognition particle and handover to the Sec translocon. Here we present snapshots of key co-translational-targeting complexes solved by cryo-electron microscopy at near-atomic resolution, establishing the molecular contacts between the Escherichia coli translating ribosome, the signal recognition particle and the translocon. Our results reveal the conformational changes that regulate the latching of the signal sequence, the release of the heterodimeric domains of the signal recognition particle and its receptor, and the handover of the signal sequence to the translocon. We also observe that the signal recognition particle and the translocon insert-specific structural elements into the ribosomal tunnel to remodel it, possibly to sense nascent chains. Our work provides structural evidence for a conformational state of the signal recognition particle and its receptor primed for translocon binding to the ribosome-nascent chain complex. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2.3 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8004MC ![]() 8000C ![]() 8001C ![]() 8002C ![]() 8003C ![]() 5gadC ![]() 5gaeC ![]() 5gafC ![]() 5gagC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 4種, 4分子 12AB
#1: RNA鎖 | 分子量: 36502.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 894.612 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
#3: RNA鎖 | ![]() 分子量: 941306.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#4: RNA鎖 | ![]() 分子量: 38790.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() ![]() |
+50S ribosomal protein ... , 30種, 30分子 CDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZabcdef
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 ik
#35: タンパク質 | ![]() 分子量: 48908.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: *****Notes: Less defined regions were replaced with UNK residues. Full sequence is below: ...詳細: *****Notes: Less defined regions were replaced with UNK residues. Full sequence is below: MFDNLTDRLSRTLRNISGRGRLTEDNVKDTLREVRMALLEADVALPVVREFINRVKEKAVGHEVNKSLTPGQEFVKIVRNELVAAMGEENQTLNLAAQPPAVVLMAGLQGAGKTTSVGKLGKFLREKHKKKVLVVSADVYRPAAIKQLETLAEQVGVDFFPSDVGQKPVDIVNAALKEAKLKFYDVLLVDTAGRLHVDEAMMDEIKQVHASINPVETLFVVDAMTGQDAANTAKAFNEALPLTGVVLTKVDGDARGGAALSIRHITGKPIKFLGVGEKTEALEPFHPDRIASRILGMGDVLSLIEDIESKVDRAQAEKLASKLKKGDGFDLNDFLEQLRQMKNMGGMASLMGKLPGMGQIPDNVKSQMDDKVLVRMEAIINSMTMKERAKPEIIKGSRKRRIAAGCGMQVQDVNRLLKQFDDMQRMMKKMKKGGMAKMMRSMKGMMPPGFPGR 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
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#36: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1981.548 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
-非ポリマー , 2種, 432分子 ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#37: 化合物 | ChemComp-MG / #38: 化合物 | ChemComp-ZN / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Ribosome nascent chain complex with srp (NG-detached) タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#37 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 値: 2.6 MDa / 実験値: NO |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 |
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 279 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 78 K / 最低温度: 78 K |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 46409 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT |