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万見
- PDB-5fow: HUMANISED MONOMERIC RADA IN COMPLEX WITH WHTA TETRAPEPTIDE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fow
タイトルHUMANISED MONOMERIC RADA IN COMPLEX WITH WHTA TETRAPEPTIDE
要素
  • DNA repair and recombination protein RadA
  • WHTA PEPTIDE
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / RADA (王立演劇学校) / FXXA MOTIF / RECOMBINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA recombinase assembly / mitotic recombination / DNA strand invasion / DNA strand exchange activity / ATP-dependent DNA damage sensor activity / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / damaged DNA binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
DNA recombination/repair protein RadA / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain ...DNA recombination/repair protein RadA / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif class 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / DNA repair and recombination protein RadA
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.797 Å
データ登録者Scott, D.E. / Marsh, M. / Blundell, T.L. / Abell, C. / Hyvonen, M.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2016
タイトル: Structure Activity Relationship of the Peptide Binding Motif Mediating the Rad51:Brca2 Protein-Protein Interaction.
著者: Scott, D.E. / Marsh, M. / Blundell, T.L. / Abell, C. / Hyvonen, M.
履歴
登録2015年11月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月18日Group: Database references
改定 1.22017年7月12日Group: Derived calculations / カテゴリ: struct_conn / Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02019年6月19日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / diffrn_source ...atom_site / diffrn_source / entity / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_seq_map_depositor_info / pdbx_solvent_atom_site_mapping / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_asym / struct_biol / struct_conf / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.pdbx_auth_asym_id / _atom_site.pdbx_auth_atom_name / _atom_site.pdbx_auth_comp_id / _atom_site.pdbx_auth_seq_id / _atom_site.type_symbol / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _pdbx_solvent_atom_site_mapping.auth_seq_id / _pdbx_solvent_atom_site_mapping.label_asym_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet.id / _struct_sheet_order.sheet_id / _struct_sheet_range.sheet_id
改定 2.12019年8月21日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair and recombination protein RadA
C: DNA repair and recombination protein RadA
E: WHTA PEPTIDE
F: WHTA PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2716
ポリマ－52,0814
非ポリマー1902
水10,755597
1
A: DNA repair and recombination protein RadA
E: WHTA PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1363
ポリマ－26,0412
非ポリマー951
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area10700 Å2
手法PISA
2
C: DNA repair and recombination protein RadA
F: WHTA PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1363
ポリマ－26,0412
非ポリマー951
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area10380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.479, 87.598, 61.938
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 DNA repair and recombination protein RadA


分子量: 25502.150 Da / 分子数: 2 / 断片: ATPASE, UNP RESIDUES 108-349 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (strain ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1) (ピュロコックス・フリオスス)
株: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1 / 遺伝子: radA, PF1926 / プラスミド: PBAT4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PUBS520 / 参照: UniProt: O74036
#2: タンパク質・ペプチド WHTA PEPTIDE


分子量: 538.599 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: ACETYLATED AT THE N-TERMINUS AND AMIDATED IN THE C-TERMINUS
由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 597 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細MUTATIONS I169M, Y201A, V202Y, K221M AND REPLACEMENT OF LOOP 287-300 BY AN N.

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.1 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.2 / 詳細: 8% PEG-1000, 100 MM NAK PHOSPHATE, PH 6.2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97952
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97952 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→33.23 Å / Num. obs: 38505 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.79 % / Biso Wilson estimate: 21.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.96
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / 冗長度: 2.76 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 3.05 / % possible all: 93.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4B3B

4b3b


解像度: 1.797→33.232 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 2 / 位相誤差: 22.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2185 1979 5.1 %
Rwork0.1829 --
obs0.1847 38500 95.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 17.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.797→33.232 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3494 0 12 597 4103
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063608
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8084869
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d30.0331368
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056553
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004632
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.797-1.8420.28241400.22312502X-RAY DIFFRACTION92
1.842-1.89180.30681300.21962602X-RAY DIFFRACTION96
1.8918-1.94740.26431350.21082558X-RAY DIFFRACTION95
1.9474-2.01030.24511250.19392609X-RAY DIFFRACTION95
2.0103-2.08210.26331540.18872578X-RAY DIFFRACTION96
2.0821-2.16550.21861430.18312603X-RAY DIFFRACTION95
2.1655-2.2640.22991360.17662606X-RAY DIFFRACTION96
2.264-2.38330.22561470.1812606X-RAY DIFFRACTION96
2.3833-2.53260.22391350.18322629X-RAY DIFFRACTION96
2.5326-2.72810.24621540.18942621X-RAY DIFFRACTION97
2.7281-3.00250.21221360.19592652X-RAY DIFFRACTION97
3.0025-3.43650.21541340.1762647X-RAY DIFFRACTION96
3.4365-4.32820.16381590.1542620X-RAY DIFFRACTION97
4.3282-33.23760.19331510.1782688X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2380.48340.01881.26670.19390.7401-0.0225-0.05030.0056-0.02090.0070.0277-0.0578-0.03380.00950.05790.0124-0.00010.0740.0020.04931.7918-0.25360.0625
21.3620.40560.13341.0833-0.15181.0628-0.0059-0.06460.00070.02080.0013-0.04140.04340.05860.00220.0520.02040.00130.0623-0.00870.049220.749224.2334-30.9206
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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