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- PDB-5ed2: Human Adenosine Deaminase Acting on dsRNA (ADAR2) mutant E488Q bo... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ed2 | ||||||
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Title | Human Adenosine Deaminase Acting on dsRNA (ADAR2) mutant E488Q bound to dsRNA sequence derived from human GLI1 gene | ||||||
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![]() | HYDROLASE/RNA / ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() hypoglossal nerve morphogenesis / muscle tissue morphogenesis / facial nerve morphogenesis / spinal cord ventral commissure morphogenesis / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation ...hypoglossal nerve morphogenesis / muscle tissue morphogenesis / facial nerve morphogenesis / spinal cord ventral commissure morphogenesis / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / base conversion or substitution editing / neuromuscular process controlling posture / adenosine to inosine editing / neuromuscular synaptic transmission / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Matthews, M.M. / Fisher, A.J. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structures of human ADAR2 bound to dsRNA reveal base-flipping mechanism and basis for site selectivity. Authors: Matthews, M.M. / Thomas, J.M. / Zheng, Y. / Tran, K. / Phelps, K.J. / Scott, A.I. / Havel, J. / Fisher, A.J. / Beal, P.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 431.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 351 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5ed1C ![]() 5hp2C ![]() 5hp3C ![]() 1zy7S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 45004.398 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: A to I editase (UNP residues 327-729) / Mutation: E488Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P78563, double-stranded RNA adenine deaminase #2: RNA chain | Mass: 7415.422 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() ![]() #3: RNA chain | Mass: 7335.472 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() ![]() #4: Chemical | ![]() #5: Chemical | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.16 Å3/Da / Density % sol: 65.22 % / Description: diamond-shaped prism |
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Crystal grow![]() | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 / Details: 0.1 M MES/NaOH, pH 6.5, 12% PEG20000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: May 25, 2015 |
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.95→50 Å / Num. obs: 35355 / % possible obs: 98.1 % / Redundancy: 5.19 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 12.27 |
Reflection shell | Resolution: 2.95→3.03 Å / Redundancy: 5.13 % / Rmerge(I) obs: 1.351 / Mean I/σ(I) obs: 1.16 / % possible all: 98.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: PDB entry 1ZY7 Resolution: 2.95→39.565 Å / SU ML: 0.41 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 23.94 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.95→39.565 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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