+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ct0 | ||||||
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Title | Crystal Structure of Mouse Cryptochrome1 in Complex with Period2 | ||||||
Components |
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Keywords | CIRCADIAN CLOCK PROTEIN / CRYPTOCHROME-PERIOD COMPLEX / CRYPTOCHROME INTERACTIONS / ZINC INTERFACE / DISULFIDE BOND / REDOX REGULATION | ||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of glutamate uptake involved in transmission of nerve impulse / circadian regulation of translation / negative regulation of termination of DNA-templated transcription / negative regulation of glucocorticoid secretion / negative regulation of fat cell proliferation / negative regulation of glucocorticoid receptor signaling pathway / negative regulation of transcription regulatory region DNA binding / negative regulation of circadian rhythm / lactate biosynthetic process / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway ...regulation of glutamate uptake involved in transmission of nerve impulse / circadian regulation of translation / negative regulation of termination of DNA-templated transcription / negative regulation of glucocorticoid secretion / negative regulation of fat cell proliferation / negative regulation of glucocorticoid receptor signaling pathway / negative regulation of transcription regulatory region DNA binding / negative regulation of circadian rhythm / lactate biosynthetic process / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / histone methyltransferase binding / lipid storage / regulation of DNA damage checkpoint / pre-mRNA binding / glycogen biosynthetic process / RNA polymerase binding / response to glucagon / regulation of gluconeogenesis / entrainment of circadian clock by photoperiod / E-box binding / photoreceptor activity / regulation of insulin secretion / response to light stimulus / regulation of vasoconstriction / white fat cell differentiation / regulation of neurogenesis / phosphatase binding / negative regulation of gluconeogenesis / signal transduction in response to DNA damage / positive regulation of gluconeogenesis / negative regulation of protein ubiquitination / FAD binding / transcription corepressor binding / fatty acid metabolic process / response to activity / positive regulation of protein ubiquitination / response to ischemia / gluconeogenesis / nuclear receptor binding / circadian regulation of gene expression / response to insulin / regulation of circadian rhythm / kinase binding / circadian rhythm / histone deacetylase binding / glucose homeostasis / positive regulation of cold-induced thermogenesis / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | MUS MUSCULUS (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.45 Å | ||||||
Authors | Schmalen, I. / Rajan Prabu, J. / Benda, C. / Wolf, E. | ||||||
Citation | Journal: Cell(Cambridge,Mass.) / Year: 2014 Title: Interaction of Circadian Clock Proteins Cry1 and Per2 is Modulated by Zinc Binding and Disulfide Bond Formation. Authors: Schmalen, I. / Reischl, S. / Wallach, T. / Klemz, R. / Grudziecki, A. / Prabu, J.R. / Benda, C. / Kramer, A. / Wolf, E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4ct0.cif.gz | 253 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4ct0.ent.gz | 202.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4ct0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ct/4ct0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ct/4ct0 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4k0rS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 58497.980 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: PHOTOLYASE HOMOLOGY REGION (PHR), RESIDUES 1-496 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) MUS MUSCULUS (house mouse) Description: HIGH5 INSECT CELLS WERE INFECTED WITH BACULO VIRUS Production host: TRICHOPLUSIA NI (cabbage looper) / References: UniProt: P97784 |
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#2: Protein | Mass: 16316.273 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: RESIDUES 1132-1252 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) MUS MUSCULUS (house mouse) / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: O54943 |
-Non-polymers , 4 types, 178 molecules
#3: Chemical | ChemComp-ZN / |
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#4: Chemical | ChemComp-CL / |
#5: Chemical | ChemComp-P6G / |
#6: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3 Å3/Da / Density % sol: 60 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Details: 0.2 M MGCL2, 12-13% PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 0.9716 |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS / Detector: PIXEL / Date: Jul 3, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9716 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.45→45.5 Å / Num. obs: 33988 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 3.6 / Redundancy: 25.1 % / Biso Wilson estimate: 68.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 35 |
Reflection shell | Resolution: 2.45→45.5 Å / Redundancy: 26.3 % / Rmerge(I) obs: 1.05 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 4K0R Resolution: 2.45→45.496 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.45 / Stereochemistry target values: ML Details: CHAIN A RESIDUES 1-2 AND 233-240, CHAIN B RESIDUES 1215-1252 ARE DISORDERED
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 69.8 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.45→45.496 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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