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- PDB-5ddz: Crystal structure of the RTA-c10-P2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ddz
タイトルCrystal structure of the RTA-c10-P2 complex
要素
  • 60S acidic ribosomal protein P2
  • Ricinリシン (毒物)
キーワードHYDROLASE/PEPTIDE / Ricin (リシン (毒物)) / P2 / Complex / HYDROLASE-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic translational elongation / RRNA-N-グリコシラーゼ / rRNA N-glycosylase activity / AMP binding / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane ...cytoplasmic translational elongation / RRNA-N-グリコシラーゼ / rRNA N-glycosylase activity / AMP binding / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / defense response / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / toxin activity / carbohydrate binding / killing of cells of another organism / negative regulation of translation / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / focal adhesion / extracellular exosome / 生体膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein P2 / Ribosomal protein L12/P1/P2 family / Ribosomal protein P1/P2, N-terminal domain / 60s Acidic ribosomal protein / Ricin (A Subunit), domain 2 / Ricin (A Subunit), domain 2 / Ricin (A subunit); domain 1 / Ricin (A subunit), domain 1 / Ribosome-inactivating protein conserved site / Shiga/ricin ribosomal inactivating toxins active site signature. ...Ribosomal protein P2 / Ribosomal protein L12/P1/P2 family / Ribosomal protein P1/P2, N-terminal domain / 60s Acidic ribosomal protein / Ricin (A Subunit), domain 2 / Ricin (A Subunit), domain 2 / Ricin (A subunit); domain 1 / Ricin (A subunit), domain 1 / Ribosome-inactivating protein conserved site / Shiga/ricin ribosomal inactivating toxins active site signature. / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / Ribosome-inactivating protein type 1/2 / Ribosome-inactivating protein / Ribosome-inactivating protein, subdomain 1 / Ribosome-inactivating protein, subdomain 2 / Ribosome-inactivating protein superfamily / Ribosome inactivating protein / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Few Secondary Structures / イレギュラー / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リシン (毒物) / Large ribosomal subunit protein P2
類似検索 - 構成要素
生物種Ricinus communis (トウゴマ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Zhu, Y. / Fan, X. / Wang, C. / Niu, L. / Li, X. / Teng, M.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural insights into the interaction of the ribosomal P stalk protein P2 with a type II ribosome-inactivating protein ricin
著者: Fan, X. / Zhu, Y. / Wang, C. / Niu, L. / Teng, M. / Li, X.
履歴
登録2015年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月28日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ricin
B: 60S acidic ribosomal protein P2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0852
ポリマ－32,0852
非ポリマー00
水4,468248
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area820 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.626, 67.626, 140.652
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Ricin / リシン (毒物) / RTA


分子量: 30953.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ricinus communis (トウゴマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02879, RRNA-N-グリコシラーゼ
#2: タンパク質・ペプチド 60S acidic ribosomal protein P2 / Renal carcinoma antigen NY-REN-44


分子量: 1131.171 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 106-115 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPLP2, D11S2243E, RPP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05387
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.9 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.4 M ammonium dihydrogen phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50.01 Å / Num. obs: 52756 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 11.9 % / Net I/σ(I): 26.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2AAI

2aai


解像度: 1.5→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.965 / SU B: 2.416 / SU ML: 0.039 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.064 / ESU R Free: 0.058 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1752 2531 4.8 %RANDOM
Rwork0.14624 ---
obs0.14767 50139 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.138 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.24 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.24 Å2-0 Å2
3----0.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2071 0 0 248 2319
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192120
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021988
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.241.9512885
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94834532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5495263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.09922.913103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.87815325
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7691520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2323
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212453
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02531
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5412.2241058
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5382.2211057
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9513.341319
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.9513.3421320
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9672.5451062
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.9662.541060
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.3953.7121566
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined2.96622.4359482
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.57321.9349238
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.30534108
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free33.254549
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded11.87854284
LS精密化 シェル解像度: 1.502→1.541 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 181 -
Rwork0.221 3628 -
obs--99.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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