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Yorodumi- PDB-5ceb: Bd3459 Predatory Endopeptidase from Bdellovibrio bacteriovorus, K... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ceb | ||||||
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Title | Bd3459 Predatory Endopeptidase from Bdellovibrio bacteriovorus, K38M form | ||||||
Components | Bd3459 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / transpeptidase | ||||||
Function / homology | Function and homology information serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / proteolysis Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bdellovibrio bacteriovorus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.93 Å | ||||||
Authors | Lovering, A.L. / Cadby, I.T. / Lambert, C. / Sockett, R.E. | ||||||
Funding support | United Kingdom, 1items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2015 Title: Ankyrin-mediated self-protection during cell invasion by the bacterial predator Bdellovibrio bacteriovorus. Authors: Lambert, C. / Cadby, I.T. / Till, R. / Bui, N.K. / Lerner, T.R. / Hughes, W.S. / Lee, D.J. / Alderwick, L.J. / Vollmer, W. / Sockett, E.R. / Lovering, A.L. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ceb.cif.gz | 316.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5ceb.ent.gz | 259.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ceb.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ce/5ceb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ce/5ceb | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5ceaC 5cecC 5cedC 5cerC 3v39S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 38 - 438 / Label seq-ID: 38 - 438
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-Components
#1: Protein | Mass: 49203.406 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Bd3459 / Mutation: K38M, S70A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bdellovibrio bacteriovorus (strain ATCC 15356 / DSM 50701 / NCIB 9529 / HD100) (bacteria) Gene: Bd3459 / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) References: UniProt: Q6MHT0, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.43 Å3/Da / Density % sol: 49.29 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.1M potassium thiocyanate, 30% w/v PEG 2000 MME |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04 / Wavelength: 0.91739 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Nov 30, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.91739 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.93→100 Å / Num. obs: 56655 / % possible obs: 85.7 % / Redundancy: 3.8 % / Rsym value: 0.036 / Net I/σ(I): 16.2 |
Reflection shell | Rsym value: 0.0766 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3v39 Resolution: 1.93→66.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 8.652 / SU ML: 0.12 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.18 / ESU R Free: 0.16 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.9 Å / Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.3 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 143.21 Å2 / Biso mean: 44.292 Å2 / Biso min: 18.18 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.93→66.11 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Number: 47280 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Rms dev position: 0.07 Å / Weight position: 0.05
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LS refinement shell | Resolution: 1.93→1.98 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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