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Yorodumi- PDB-3v39: Bd3459, A Predatory Peptidoglycan Endopeptidase from Bdellovibrio... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3v39 | ||||||
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Title | Bd3459, A Predatory Peptidoglycan Endopeptidase from Bdellovibrio bacteriovorus | ||||||
Components | D-alanyl-D-alanine carboxypeptidaseMuramoylpentapeptide carboxypeptidase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Peptidoglycan transpeptidase fold / endopeptidase / serine modified by Hepes buffer molecule | ||||||
Function / homology | Function and homology information serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / proteolysis Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bdellovibrio bacteriovorus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SIRAS / Resolution: 1.45 Å | ||||||
Authors | Lovering, A.L. / Lerner, T.R. / Sockett, R.E. | ||||||
Citation | Journal: Plos Pathog. / Year: 2012 Title: Specialized peptidoglycan hydrolases sculpt the intra-bacterial niche of predatory Bdellovibrio and increase population fitness. Authors: Lerner, T.R. / Lovering, A.L. / Bui, N.K. / Uchida, K. / Aizawa, S. / Vollmer, W. / Sockett, R.E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3v39.cif.gz | 177.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3v39.ent.gz | 146.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3v39.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v3/3v39 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v3/3v39 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 46513.922 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Bd3459 residues 37-446 / Mutation: M37A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bdellovibrio bacteriovorus (bacteria) / Strain: HD-100 / Gene: Bd3459 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 References: UniProt: Q6MHT0, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase | ||||
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#2: Chemical | ChemComp-TAU / | ||||
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-PGE / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.67 Å3/Da / Density % sol: 66.46 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 0.1M Mes, 0.2M Ammonium Sulphate, 30% w/v PEG 5000MME 16% v/v glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K, pH 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Dec 1, 2010 |
Radiation | Monochromator: monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.45→108.46 Å / Num. all: 561731 / Num. obs: 554908 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
Reflection shell | Resolution: 1.45→1.53 Å / % possible all: 92 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SIRAS / Resolution: 1.45→36.154 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.35 / Phase error: 16.52 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.399 Å2 / ksol: 0.363 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.45→36.154 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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