+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5cdp | ||||||
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Title | 2.45A structure of etoposide with S.aureus DNA gyrase and DNA | ||||||
Components |
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Keywords | ISOMERASE / TYPE IIA TOPOISOMERASE / ANTIBACTERIAL / INHIBITOR / fusion protein | ||||||
Function / homology | Function and homology information DNA negative supercoiling activity / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / DNA-templated DNA replication / chromosome / response to antibiotic / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Staphylococcus aureus (bacteria) synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.45 Å | ||||||
Authors | Bax, B.D. / Srikannathasan, V. / Chan, P.F. | ||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2015 Title: Structural basis of DNA gyrase inhibition by antibacterial QPT-1, anticancer drug etoposide and moxifloxacin. Authors: Chan, P.F. / Srikannathasan, V. / Huang, J. / Cui, H. / Fosberry, A.P. / Gu, M. / Hann, M.M. / Hibbs, M. / Homes, P. / Ingraham, K. / Pizzollo, J. / Shen, C. / Shillings, A.J. / Spitzfaden, ...Authors: Chan, P.F. / Srikannathasan, V. / Huang, J. / Cui, H. / Fosberry, A.P. / Gu, M. / Hann, M.M. / Hibbs, M. / Homes, P. / Ingraham, K. / Pizzollo, J. / Shen, C. / Shillings, A.J. / Spitzfaden, C.E. / Tanner, R. / Theobald, A.J. / Stavenger, R.A. / Bax, B.D. / Gwynn, M.N. #1: Journal: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / Year: 2015 Title: Crystallization and initial crystallographic analysis of covalent DNA-cleavage complexes of Staphyloccocus aureus DNA gyrase with QPT-1, moxifloxacin and etoposide. Authors: Srikannathasan, V. / Wohlkonig, A. / Shillings, A. / Singh, O. / Chan, P.F. / Huang, J. / Gwynn, M.N. / Fosberry, A.P. / Homes, P. / Hibbs, M. / Theobald, A.J. / Spitzfaden, C. / Bax, B.D. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5cdp.cif.gz | 576.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5cdp.ent.gz | 465.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5cdp.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cd/5cdp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cd/5cdp | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5cdmC 5cdnC 5cdoC 5cdqC 5cdrC 2xcsS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-DNA gyrase subunit ... , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 54738.453 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 9-491 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Staphylococcus aureus (strain N315) (bacteria) Strain: N315 / Gene: gyrA, SA0006 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q99XG5, EC: 5.99.1.3 #2: Protein | Mass: 21345.270 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 417-542, 580-640 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Staphylococcus aureus (strain N315) (bacteria) Strain: N315 / Gene: gyrB, SA0005 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P66937, EC: 5.99.1.3 |
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-DNA (5'-D(*AP*GP*CP*CP*GP*TP*AP*G*GP*GP*TP*AP*CP*CP*TP*AP*CP*GP*GP*CP*T)- ... , 2 types, 4 molecules EFGH
#3: DNA chain | Mass: 2451.630 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #4: DNA chain | Mass: 3967.585 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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-Non-polymers , 4 types, 773 molecules
#5: Chemical | #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-EVP / ( | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Compound details | chains B and D is a Greek key deletion construct in which residues 544-579 of GyrB have been ...chains B and D is a Greek key deletion construct in which residues 544-579 of GyrB have been deleted and replaced with two residues TG. |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.13 Å3/Da / Density % sol: 60.75 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: microbatch / Details: 150mM Bistris pH6.2, 11% PEG 5000 MME / PH range: 6.2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 0.9795 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Apr 21, 2010 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.45→40 Å / Num. obs: 70926 / % possible obs: 95.9 % / Redundancy: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 46.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Χ2: 1.026 / Net I/av σ(I): 12.224 / Net I/σ(I): 8.2 / Num. measured all: 199618 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2XCS Resolution: 2.45→39.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9395 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9154 / SU R Cruickshank DPI: 0.345 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.347 / SU Rfree Blow DPI: 0.218 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.221
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Displacement parameters | Biso max: 131.28 Å2 / Biso mean: 37.83 Å2 / Biso min: 3.91 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.283 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.45→39.78 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.45→2.51 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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