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- PDB-5c7m: CRYSTAL STRUCTURE OF E3 LIGASE ITCH WITH A UB VARIANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c7m
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF E3 LIGASE ITCH WITH A UB VARIANT
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
  • Polyubiquitin-C
キーワードLIGASE/SIGNALING PROTEIN / LIGASE (リガーゼ) / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE (ユビキチンリガーゼ) / UBIQUITIN VARIANT / Structural Genomics Consortium / SGC / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / LIGASE-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein deubiquitination / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / ubiquitin-like protein transferase activity / negative regulation of defense response to virus / protein K29-linked ubiquitination / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / CXCR chemokine receptor binding / regulation of necroptotic process ...regulation of protein deubiquitination / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / ubiquitin-like protein transferase activity / negative regulation of defense response to virus / protein K29-linked ubiquitination / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / CXCR chemokine receptor binding / regulation of necroptotic process / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of JNK cascade / HECT-type E3 ubiquitin transferase / arrestin family protein binding / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of type I interferon production / positive regulation of receptor catabolic process / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-like protein ligase binding / protein monoubiquitination / ligase activity / protein K63-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ribonucleoprotein complex binding / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / グリコーゲン合成 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / VLDLR internalisation and degradation / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / TCF dependent signaling in response to WNT / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / C2ドメイン / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / WWドメイン / WW/rsp5/WWP domain signature. ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / C2ドメイン / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / WWドメイン / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2ドメイン / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WWドメイン / C2 domain superfamily / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.03 Å
データ登録者Walker, J.R. / Hu, J. / Dong, A. / Wernimont, A. / Zhang, W. / Sidhu, S. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: System-Wide Modulation of HECT E3 Ligases with Selective Ubiquitin Variant Probes.
著者: Zhang, W. / Wu, K.P. / Sartori, M.A. / Kamadurai, H.B. / Ordureau, A. / Jiang, C. / Mercredi, P.Y. / Murchie, R. / Hu, J. / Persaud, A. / Mukherjee, M. / Li, N. / Doye, A. / Walker, J.R. / ...著者: Zhang, W. / Wu, K.P. / Sartori, M.A. / Kamadurai, H.B. / Ordureau, A. / Jiang, C. / Mercredi, P.Y. / Murchie, R. / Hu, J. / Persaud, A. / Mukherjee, M. / Li, N. / Doye, A. / Walker, J.R. / Sheng, Y. / Hao, Z. / Li, Y. / Brown, K.R. / Lemichez, E. / Chen, J. / Tong, Y. / Harper, J.W. / Moffat, J. / Rotin, D. / Schulman, B.A. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2015年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月20日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
B: Polyubiquitin-C
C: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,5653
ポリマ－66,5653
非ポリマー00
水543
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
C: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7972
ポリマ－56,7972
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area21980 Å2
手法PISA
2
B: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,7681
ポリマ－9,7681
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.115, 121.115, 85.547
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
詳細Authors have concluded that the biological assembly is dimeric. The interactions between chains A:B are likely to be due to crystal packing.

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog / Itch / Atrophin-1-interacting protein 4 / AIP4 / NFE2-associated polypeptide 1 / NAPP1


分子量: 47028.676 Da / 分子数: 1 / 断片: HECT DOMAIN (UNP RESIDUES 524-899) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITCH / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): V2R
参照: UniProt: Q96J02, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 9768.185 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-75
Mutation: Q2H, F3L, T9R, I44L, A46G, K48N, Q49K, T66N, H68Y, V70L, L73R, R74L
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / プラスミド: pNIC-CH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: The ITCH and ubiquitin variant ubv.it.02 were mixed at molarity ratio 1:2, and then concentrated to 17mg/ml. The protein sample was mixed with 1mg/mL chymotrypsin at a 1:1000 (W/W) ...詳細: The ITCH and ubiquitin variant ubv.it.02 were mixed at molarity ratio 1:2, and then concentrated to 17mg/ml. The protein sample was mixed with 1mg/mL chymotrypsin at a 1:1000 (W/W) chymotrypsin:protein ratio right before set up crystallization. Crystal was initially obtained from SGC-I screen condition A05. Crystal used for structure refinement was grown in 1.6M NH4SO4, 0.2M NaAc, 0.1M HEPES pH 7.5, 5% Ethylene Glycol in hanging drop setup, using 1.2uL protein, 1.2uL well solution over 0.5 mL reservoir buffer at 20 C. Crystals grow to mountable size for ~1 weeks. Harvested crystal was flash-frozen in liquid nitrogen. A well solution containing 20% glycerol was used as the cryo-protectant

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97899 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月7日 / 詳細: ADSC Q315
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97899 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.02→50 Å / Num. obs: 14296 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 18.1 % / Biso Wilson estimate: 104.49 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.02-3.0718.50.9086991.006100
3.07-3.1318.60.7576951.05100
3.13-3.1918.50.5996981.063100
3.19-3.2518.60.5117091.067100
3.25-3.3218.50.4027061.197100
3.32-3.418.50.337151.291100
3.4-3.4918.50.2526871.539100
3.49-3.5818.40.1997241.799100
3.58-3.6918.60.1737021.782100
3.69-3.818.40.1417111.877100
3.8-3.9418.40.1227032.143100
3.94-4.118.20.1047252.777100
4.1-4.2818.30.0927033.093100
4.28-4.5118.10.0797153.891100
4.51-4.7918.10.0767194.062100
4.79-5.1617.90.0777184.565100
5.16-5.6817.80.0777334.247100
5.68-6.517.40.0717204.759100
6.5-8.1916.80.0747426.504100
8.19-5015.80.06777220.72998.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
BALBES位相決定
MOLREP位相決定
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TUG

3tug


解像度: 3.03→49.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8905 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8351 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.457
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2969 583 4.08 %RANDOM
Rwork0.2537 ---
obs0.2554 14277 98.99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 103.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.7063 Å20 Å20 Å2
2--13.7063 Å20 Å2
3----27.4126 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.03→49.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3868 0 0 3 3871
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0087315HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.8313081HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1492SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes95HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1182HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7315HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd3SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.31
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.87
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion531SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7655SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.03→3.27 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2737 130 4.62 %
Rwork0.2519 2683 -
all0.2531 2813 -
obs--96.06 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7606-0.3101-0.33881.8277-0.37260.57410.13050.07920.50120.04460.1781-0.2397-0.2004-0.1037-0.3086-0.02760.02920.1793-0.1407-0.0098-0.075-1.8681-36.572325.4298
24.3258-1.25271.92054.4768-2.23834.9407-0.00750.09950.0327-0.0222-0.07080.2687-0.0011-0.36320.0783-0.2899-0.0184-0.2076-0.1970.05560.2554-29.4241-52.824319.5979
3-0.1207-0.06043.69460.5716-1.14356.5487-0.05120.403-0.1229-0.31610.00270.19440.1255-0.14380.04840.05230.19230.050.18120.2044-0.2529-30.9236-26.434215.0683
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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