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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5bwn | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of SIRT3 with a H3K9 Peptide Containing a Myristoyl Lysine | ||||||
要素 |
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キーワード | PEPTIDE/HYDROLASE / Hydrolase (加水分解酵素) / PEPTIDE-HYDROLASE complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of catalase activity / positive regulation of ceramide biosynthetic process / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of superoxide dismutase activity / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / protein acetyllysine N-acetyltransferase / NAD-dependent histone deacetylase activity / protein deacetylation / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / NAD+ binding ...positive regulation of catalase activity / positive regulation of ceramide biosynthetic process / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of superoxide dismutase activity / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / protein acetyllysine N-acetyltransferase / NAD-dependent histone deacetylase activity / protein deacetylation / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / NAD+ binding / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / nucleosomal DNA binding / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / 細胞呼吸 / ユークロマチン / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of insulin secretion / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / transferase activity / positive regulation of cell growth / sequence-specific DNA binding / ミトコンドリアマトリックス / protein heterodimerization activity / enzyme binding / protein-containing complex / ミトコンドリア / zinc ion binding / 核質 / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.942 Å | ||||||
データ登録者 | Gai, W. / Liu, D. | ||||||
引用 | ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2016 タイトル: Crystal structures of SIRT3 reveal that the alpha 2-alpha 3 loop and alpha 3-helix affect the interaction with long-chain acyl lysine. 著者: Gai, W. / Li, H. / Jiang, H. / Long, Y. / Liu, D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5bwn.cif.gz | 121.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5bwn.ent.gz | 93.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5bwn.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bw/5bwn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bw/5bwn | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1302.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: Q6NXT2*PLUS |
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#2: タンパク質 | 分子量: 34402.445 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 118-399 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT3, SIR2L3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q9NTG7, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 |
#3: 化合物 | ChemComp-ZN / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.89 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 0.2M Ammonium tartrate dibasic (pH 7.0), 20% w/v PEG 3350, 0.01M Urea |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月21日 / 詳細: M |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9792 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.94→50 Å / Num. obs: 21698 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 11.98 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 18.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.94→1.99 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / % possible all: 97.8 |
-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3GLT 解像度: 1.942→41.279 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.47 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.942→41.279 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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