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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5bvi | ||||||||||||
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タイトル | X-ray Structure of Interferon Regulatory Factor 4 IAD Domain | ||||||||||||
要素 | Interferon regulatory factor 4Interferon regulatory factors | ||||||||||||
キーワード | TRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / Interferon Regulatory Factors / Transcription activation/Protein-DNA interaction | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 nucleosome => GO:0000786 / : / : / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / T-helper 17 cell lineage commitment / myeloid dendritic cell differentiation / positive regulation of interleukin-13 production / immune system process / defense response to protozoan / positive regulation of interleukin-10 production ...nucleosome => GO:0000786 / : / : / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / T-helper 17 cell lineage commitment / myeloid dendritic cell differentiation / positive regulation of interleukin-13 production / immune system process / defense response to protozoan / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of interleukin-4 production / positive regulation of DNA binding / positive regulation of interleukin-2 production / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Escalate, C.R. / Remesh, S.G. | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015 タイトル: Structural Studies of IRF4 Reveal a Flexible Autoinhibitory Region and a Compact Linker Domain. 著者: Remesh, S.G. / Santosh, V. / Escalante, C.R. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5bvi.cif.gz | 87.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5bvi.ent.gz | 65 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5bvi.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bv/5bvi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bv/5bvi | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 3dshS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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詳細 | Monomer confirmed by analytical ultracentrifugation |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 21463.451 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Irf4, mCG_4922 / プラスミド: pet15TEV_NESG / 詳細 (発現宿主): EvNO00338203 (pet15b with TEV site) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS star / 参照: UniProt: Q5SUZ4, UniProt: Q64287*PLUS #2: 化合物 | ChemComp-CL / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.42 % |
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結晶化 | 温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.5-1.7M KCl, 0.1M Imidazole pH 8.0 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 193.15 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å |
検出器 | タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年10月18日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.36→50 Å / Num. obs: 23107 / % possible obs: 93.4 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.153 / Net I/σ(I): 8.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.36→2.4 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 89.1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3DSH 解像度: 2.6→32.337 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 29.65 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→32.337 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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