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Yorodumi- PDB-5aox: Human Alu RNA retrotransposition complex in the ribosome-stalling... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5aox | |||||||||
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Title | Human Alu RNA retrotransposition complex in the ribosome-stalling conformation | |||||||||
Components |
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Keywords | TRANSLATION / RETROTRANSPOSITION / PROTEIN TARGETING / RNA / MOBILE DNA / SINE / LINE / RIBONUCLEOPROTEIN PARTICLE / SIGNAL RECOGNITION PARTICLE | |||||||||
Function / homology | Function and homology information signal recognition particle receptor complex / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / signal recognition particle binding / negative regulation of translational elongation / cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting to ER / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane ...signal recognition particle receptor complex / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / signal recognition particle binding / negative regulation of translational elongation / cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting to ER / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / RNA binding / extracellular region / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | HOMO SAPIENS (human) SYNTHETIC CONSTRUCT (others) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.04 Å | |||||||||
Authors | Ahl, V. / Weichenrieder, O. | |||||||||
Citation | Journal: Mol.Cell / Year: 2015 Title: Retrotransposition and Crystal Structure of an Alu Rnp in the Ribosome-Stalling Conformation. Authors: Ahl, V. / Keller, H. / Schmidt, S. / Weichenrieder, O. | |||||||||
History |
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Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5aox.cif.gz | 435.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5aox.ent.gz | 358.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5aox.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ao/5aox ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ao/5aox | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 1e8oS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-SIGNAL RECOGNITION PARTICLE ... , 2 types, 4 molecules ADBE
#1: Protein | Mass: 9980.502 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 2-86 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Plasmid: PET3A / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): ROSETTA II / References: UniProt: P49458 #2: Protein | Mass: 10555.262 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 2-95 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Plasmid: PETM41 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): ROSETTA II / References: UniProt: P37108 |
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-RNA chain , 1 types, 2 molecules CF
#3: RNA chain | Mass: 28238.771 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: ALU JO LEFT TRUNCATED MONOMER / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) SYNTHETIC CONSTRUCT (others) |
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-Non-polymers , 5 types, 390 molecules
#4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-PEG / | #7: Chemical | ChemComp-MG / #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Sequence details | TRUNCATED HUMAN LEFT ALU JO MONOMER CONSENSUS SEQUENCE |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.01 Å3/Da / Density % sol: 38.84 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 6.4 / Details: 0.1M NA-MES,PH=6.4, 30%PEG400 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06DA / Wavelength: 1 |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Nov 3, 2011 / Details: DYNAMICALLY BENDABLE MIRRORS |
Radiation | Monochromator: SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.04→56.8 Å / Num. obs: 49534 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.55 % / Biso Wilson estimate: 33.8 Å2 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 21.45 |
Reflection shell | Resolution: 2.04→2.09 Å / Redundancy: 3.18 % / Mean I/σ(I) obs: 2.03 / Rsym value: 0.66 / % possible all: 98.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1E8O CHAINS A AND B Resolution: 2.04→56.746 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 2 / Phase error: 23.13 / Stereochemistry target values: ML Details: THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED. CHAIN A, RESIDUES 78 TO 86. CHAIN B, RESIDUES 41 TO 48. CHAIN C, RESIDUES 68, 69. CHAIN D, RESIDUES 75 TO 86. CHAIN E, RESIDUES 41 TO 50. CHAIN F, ...Details: THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED. CHAIN A, RESIDUES 78 TO 86. CHAIN B, RESIDUES 41 TO 48. CHAIN C, RESIDUES 68, 69. CHAIN D, RESIDUES 75 TO 86. CHAIN E, RESIDUES 41 TO 50. CHAIN F, RESIDUES 57, 69. THE FOLLOWING RESIDUES WERE TRUNCATED AT THE CB POSITIONS. CHAIN A, RESIDUES 76, 77. CHAIN B, RESIDUE 50. MG ION COORDINATION WAS RESTRAINED. HYDROGENS WERE ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 35.9 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.04→56.746 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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