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万見
- PDB-4zuk: Structure ALDH7A1 complexed with NAD+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zuk
タイトルStructure ALDH7A1 complexed with NAD+
要素Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / ALDEHYDE DEHYDROGENASE (アルデヒドデヒドロゲナーゼ) / NAD / LYSINE CATABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


L-アミノアジピン酸セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ / L-aminoadipate-semialdehyde dehydrogenase activity / Choline catabolism / choline catabolic process / ベタインアルデヒドデヒドロゲナーゼ / betaine-aldehyde dehydrogenase activity / Lysine catabolism / glycine betaine biosynthetic process from choline / cellular aldehyde metabolic process / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (non-phosphorylating) activity ...L-アミノアジピン酸セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ / L-aminoadipate-semialdehyde dehydrogenase activity / Choline catabolism / choline catabolic process / ベタインアルデヒドデヒドロゲナーゼ / betaine-aldehyde dehydrogenase activity / Lysine catabolism / glycine betaine biosynthetic process from choline / cellular aldehyde metabolic process / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (non-phosphorylating) activity / アルデヒドデヒドロゲナーゼ (NAD+) / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / sensory perception of sound / ミトコンドリアマトリックス / ミトコンドリア / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Aldehyde dehydrogenase family 7 member A1-like / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal ...Aldehyde dehydrogenase family 7 member A1-like / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Luo, M. / Tanner, J.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Structural Basis of Substrate Recognition by Aldehyde Dehydrogenase 7A1.
著者: Min Luo / John J Tanner /
要旨: Aldehyde dehydrogenase 7A1 (ALDH7A1) is part of lysine catabolism and catalyzes the NAD(+)-dependent oxidation of α-aminoadipate semialdehyde to α-aminoadipate. Herein, we describe a structural ...Aldehyde dehydrogenase 7A1 (ALDH7A1) is part of lysine catabolism and catalyzes the NAD(+)-dependent oxidation of α-aminoadipate semialdehyde to α-aminoadipate. Herein, we describe a structural study of human ALDH7A1 focused on substrate recognition. Five crystal structures and small-angle X-ray scattering data are reported, including the first crystal structure of any ALDH7 family member complexed with α-aminoadipate. The product binds with the ε-carboxylate in the oxyanion hole, the aliphatic chain packed into an aromatic box, and the distal end of the product anchored by electrostatic interactions with five conserved residues. This binding mode resembles that of glutamate bound to the proline catabolic enzyme ALDH4A1. Analysis of ALDH7A1 and ALDH4A1 structures suggests key interactions that underlie substrate discrimination. Structures of apo ALDH7A1 reveal dramatic conformational differences from the product complex. Product binding is associated with a 16 Å movement of the C-terminus into the active site, which stabilizes the active conformation of the aldehyde substrate anchor loop. The fact that the C-terminus is part of the active site was hitherto unknown. Interestingly, the C-terminus and aldehyde anchor loop are disordered in a new tetragonal crystal form of the apoenzyme, implying that these parts of the enzyme are highly flexible. Our results suggest that the active site of ALDH7A1 is disassembled when the aldehyde site is vacant, and the C-terminus is a mobile element that forms quaternary structural interactions that aid aldehyde binding. These results are relevant to the c.1512delG genetic deletion associated with pyridoxine-dependent epilepsy, which alters the C-terminus of ALDH7A1.
履歴
登録2015年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
B: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
C: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
D: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
E: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
F: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
G: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
H: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)451,82424
ポリマ－444,9638
非ポリマー6,86116
水24,2301345
1
A: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
B: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
C: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
D: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)225,91212
ポリマ－222,4814
非ポリマー3,4318
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21470 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area60310 Å2
手法PISA
2
E: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
F: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
G: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
H: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)225,91212
ポリマ－222,4814
非ポリマー3,4318
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20620 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area60350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.666, 161.579, 158.932
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.760, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase / Alpha-AASA dehydrogenase / Aldehyde dehydrogenase family 7 member A1 / Antiquitin-1 / Betaine ...Alpha-AASA dehydrogenase / Aldehyde dehydrogenase family 7 member A1 / Antiquitin-1 / Betaine aldehyde dehydrogenase / Delta1-piperideine-6-carboxylate dehydrogenase / P6c dehydrogenase


分子量: 55620.367 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALDH7A1, ATQ1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P49419, L-アミノアジピン酸セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ, アルデヒドデヒドロゲナーゼ (NAD+), ベタインアルデヒドデヒドロゲナーゼ
#2: 化合物
ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 194.226 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド


分子量: 663.425 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1345 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Protein stock solution contained 3 mg/mL ALDH7A1 and 5 mM NAD+. The reservoir contained 0.2 M ammonium sulfate and 20% PEG 3350, 0.1 mM Bis-Tris pH 6.5.
PH範囲: 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2014年9月24日 / 詳細: Taurus-1 detector
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→62.89 Å / Num. obs: 261450 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 24.87 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.063 / Net I/σ(I): 12.7 / Num. measured all: 995590
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2-2.033.71.051.346379124720.6320.62696.1
10.96-62.893.60.02342593616430.9990.01598.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.3.6データスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2J6L

2j6l


解像度: 2.001→62.89 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2183 12912 4.94 %
Rwork0.1706 248375 -
obs0.1729 261287 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 118.85 Å2 / Biso mean: 30.0948 Å2 / Biso min: 12.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.001→62.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30434 0 304 1345 32083
Biso mean--42.1 29.75 -
残基数----4062
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00731383
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.02142653
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0384802
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0045489
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.19511329
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0007-2.02350.3523960.28827896829295
2.0235-2.04730.31214400.24378236867699
2.0473-2.07220.30494110.24238243865499
2.0722-2.09850.27934170.22238250866799
2.0985-2.12610.27524150.22298273868899
2.1261-2.15520.26784370.21988223866099
2.1552-2.1860.2964190.2218231865099
2.186-2.21860.28534100.21678251866199
2.2186-2.25330.27484590.20668246870599
2.2533-2.29020.28044160.2058341875799
2.2902-2.32970.25984330.19238217865099
2.3297-2.37210.24874570.19258235869299
2.3721-2.41770.26364180.193282788696100
2.4177-2.46710.25794110.189782948705100
2.4671-2.52070.23744680.184382958763100
2.5207-2.57940.23694150.175182818696100
2.5794-2.64390.24874690.174982448713100
2.6439-2.71540.2394670.181582638730100
2.7154-2.79530.25634830.18482998782100
2.7953-2.88550.22644230.179983378760100
2.8855-2.98860.22673940.177283068700100
2.9886-3.10830.24043910.182683898780100
3.1083-3.24970.24033970.180183318728100
3.2497-3.4210.19654280.168183218749100
3.421-3.63540.1924790.15382968775100
3.6354-3.9160.19643830.146383668749100
3.916-4.310.16444680.133483018769100
4.31-4.93350.14464160.115383458761100
4.9335-6.21480.16964500.142183758825100
6.2148-62.92190.16044420.13838412885499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.42290.23850.07270.58350.23640.79440.0189-0.07040.049-0.0090.0777-0.1664-0.05580.1614-0.09410.16540.0120.00320.1606-0.07390.236956.889658.606934.1937
20.7775-0.31430.27160.7264-0.00430.57430.0012-0.07390.03830.07270.00050.1234-0.0171-0.0662-0.00470.1671-0.03170.0310.1871-0.06080.198322.280858.193943.3009
31.2128-0.3301-0.11690.60180.07180.43840.02020.1698-0.2889-0.0787-0.04130.06570.0924-0.08650.01960.1808-0.0106-0.01160.1521-0.04960.243745.557518.732323.6837
40.8990.1365-0.09740.6211-0.08890.47630.0416-0.2725-0.13920.1698-0.025-0.07980.0680.0582-0.01780.2089-0.0167-0.03080.22290.00440.175435.952220.355558.1062
50.82110.5333-0.10260.6198-0.16630.3574-0.06670.0966-0.0595-0.06560.05530.02910.021-0.06210.01350.1864-0.01720.01140.2527-0.11260.21223.670598.352433.1934
60.3089-0.1596-0.16450.4716-0.07330.4249-0.03490.0166-0.0310.03980.0274-0.14220.02790.00220.0050.2004-0.0411-0.00810.2264-0.09720.26158.269898.996143.4665
70.4881-0.0387-0.050.4285-0.1780.5715-0.0109-0.08050.1679-0.0311-0.01890.0404-0.1162-0.12890.03140.19930.0329-0.02020.2063-0.090.221635.6068138.020320.5648
80.8369-0.0859-0.33210.46490.14540.57820.004-0.14770.08970.08730.02-0.0024-0.0784-0.0644-0.02070.21020.0120.00520.2286-0.07120.18143.9906137.407956.5462
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1Chain AA3 - 511
2X-RAY DIFFRACTION2Chain BB3 - 511
3X-RAY DIFFRACTION3Chain CC3 - 511
4X-RAY DIFFRACTION4Chain DD3 - 511
5X-RAY DIFFRACTION5Chain EE3 - 511
6X-RAY DIFFRACTION6Chain FF3 - 511
7X-RAY DIFFRACTION7Chain GG3 - 501
8X-RAY DIFFRACTION8Chain HH3 - 511

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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