[English] 日本語
Yorodumi- PDB-4z6o: Structure of H200E variant of Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4z6o | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of H200E variant of Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase from B.fuscum in complex with HPCA at 1.63 Ang resolution | |||||||||
Components | Homoprotocatechuate 2,3-dioxygenase | |||||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / Dioxygenase / 2-His-1-carboxylate facial triad / oxygen activation / acid-base catalysis | |||||||||
Function / homology | Function and homology information | |||||||||
Biological species | Brevibacterium fuscum (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.63 Å | |||||||||
Authors | Kovaleva, E.G. / Lipscomb, J.D. | |||||||||
Funding support | United Kingdom, United States, 2items
| |||||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2015 Title: Structural Basis for Substrate and Oxygen Activation in Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase: Roles of Conserved Active Site Histidine 200. Authors: Kovaleva, E.G. / Rogers, M.S. / Lipscomb, J.D. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4z6o.cif.gz | 616.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4z6o.ent.gz | 506.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4z6o.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z6/4z6o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z6/4z6o | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 4z6lC 4z6mC 4z6nC 4z6pC 4z6qC 4z6rC 4z6sC 4z6tC 4z6uC 4z6vC 4z6wC 4z6zC 3ojtS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 41746.289 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: H200E Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Brevibacterium fuscum (bacteria) / Plasmid: pYZW204 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Jm109 / References: UniProt: Q45135 |
---|
-Non-polymers , 7 types, 1721 molecules
#2: Chemical | ChemComp-FE2 / #3: Chemical | ChemComp-P6G / #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-CA / | #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-PG4 / | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.39 Å3/Da / Density % sol: 48.52 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 / Details: 13% PEG6000, 0.1M calcium chloride, 0.1 M MOPS |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 1 / Wavelength: 0.9801 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 7, 2011 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9801 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.63→47.986 Å / Num. all: 197371 / Num. obs: 197371 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 4.3 % / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.084 / Rsym value: 0.074 / Net I/av σ(I): 8.696 / Net I/σ(I): 12.5 / Num. measured all: 852108 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3OJT Resolution: 1.63→47.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.978 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.968 / WRfactor Rfree: 0.1536 / WRfactor Rwork: 0.1257 / FOM work R set: 0.8903 / SU B: 3.332 / SU ML: 0.057 / SU R Cruickshank DPI: 0.0736 / SU Rfree: 0.0749 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.074 / ESU R Free: 0.075 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 80.05 Å2 / Biso mean: 21.076 Å2 / Biso min: 10.48 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.63→47.82 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.63→1.672 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|