+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4xpm | ||||||
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Title | Crystal structure of EGO-TC | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN BINDING / EGO complex / Ego1 / Ego2 / Ego3 / TOR signaling / rapamycin | ||||||
Function / homology | Function and homology information Ragulator complex / microautophagy / protein localization to vacuole / TORC1 signaling / vacuolar acidification / endocytic recycling / fungal-type vacuole membrane / lysosome organization / positive regulation of TOR signaling / regulation of receptor recycling ...Ragulator complex / microautophagy / protein localization to vacuole / TORC1 signaling / vacuolar acidification / endocytic recycling / fungal-type vacuole membrane / lysosome organization / positive regulation of TOR signaling / regulation of receptor recycling / cholesterol homeostasis / cellular response to amino acid stimulus / protein transport / late endosome / late endosome membrane / positive regulation of MAPK cascade / membrane raft / signal transduction / identical protein binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | Powis, K. / Zhang, T. / De Virgilio, C. / Ding, J. | ||||||
Citation | Journal: Cell Res. / Year: 2015 Title: Crystal structure of the Ego1-Ego2-Ego3 complex and its role in promoting Rag GTPase-dependent TORC1 signaling. Authors: Powis, K. / Zhang, T. / Panchaud, N. / Wang, R. / De Virgilio, C. / Ding, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4xpm.cif.gz | 115.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4xpm.ent.gz | 88.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4xpm.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xp/4xpm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xp/4xpm | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein/peptide | Mass: 4326.944 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 146-184 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: MEH1, EGO1, GSE2, YKR007W, YK106 / Plasmid: pET-Duet / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) codon plus / References: UniProt: Q02205 |
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#2: Protein | Mass: 8192.013 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: YCR075W-A / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) codon plus / References: UniProt: Q3E830 |
#3: Protein | Mass: 18371.877 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: SLM4, EGO3, GSE1, YBR077C, YBR0723 / Plasmid: pET-Duet / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) codon plus / References: UniProt: P38247 |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.35 Å3/Da / Density % sol: 47.6 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 / Details: 0.2M NaCl, 0.1M Bis-Tris (pH 5.5), 25% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U / Wavelength: 0.9794 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX225HE / Detector: CCD / Date: Sep 28, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9794 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→50 Å / Num. obs: 11033 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 18.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.49 Å / Redundancy: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 99.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4FTX, 3MS6 Resolution: 2.4→40.414 Å / FOM work R set: 0.8591 / SU ML: 0.21 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 19.56 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 132.66 Å2 / Biso mean: 50.01 Å2 / Biso min: 15.62 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.4→40.414 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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