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- PDB-4xkh: CRYSTAL STRUCTURE OF THE AIRAPL TANDEM UIMS IN COMPLEX WITH A LYS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xkh
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE AIRAPL TANDEM UIMS IN COMPLEX WITH A LYS48-LINKED TRI-UBIQUITIN
要素
  • AN1-type zinc finger protein 2B
  • Polyubiquitin-C
キーワードUBIQUITIN-BINDING PROTEIN / TANDEM UBIQUITIN-INTERACTING MOTIFS / UBIQUITIN-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 ...regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / TCF dependent signaling in response to WNT / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Regulation of necroptotic cell death / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Josephin domain DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / Cyclin D associated events in G1 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Downregulation of ERBB2 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / RAS processing / Pexophagy / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Negative regulation of FLT3 / Regulation of BACH1 activity / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Ovarian tumor domain proteases / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Iron uptake and transport / : / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Stimuli-sensing channels / Activation of NF-kappaB in B cells / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Hedgehog ligand biogenesis / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog 'on' state
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, AN1-type / AN1-like Zinc finger / AN1-like Zinc finger / Zinc finger AN1-type profile. / AN1-like Zinc finger / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site ...Zinc finger, AN1-type / AN1-like Zinc finger / AN1-like Zinc finger / Zinc finger AN1-type profile. / AN1-like Zinc finger / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / AN1-type zinc finger protein 2B
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Rahighi, S. / Kawasaki, M. / Stanhill, A. / Wakatsuki, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Selective Binding of AIRAPL Tandem UIMs to Lys48-Linked Tri-Ubiquitin Chains.
著者: Rahighi, S. / Braunstein, I. / Ternette, N. / Kessler, B. / Kawasaki, M. / Kato, R. / Matsui, T. / Weiss, T.M. / Stanhill, A. / Wakatsuki, S.
履歴
登録2015年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月2日Group: Database references
改定 1.22016年3月9日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyubiquitin-C
E: AN1-type zinc finger protein 2B
F: Polyubiquitin-C
B: Polyubiquitin-C
C: AN1-type zinc finger protein 2B
D: Polyubiquitin-C
G: Polyubiquitin-C
H: AN1-type zinc finger protein 2B
I: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,8629
ポリマ－68,8629
非ポリマー00
水27015
1
A: Polyubiquitin-C
E: AN1-type zinc finger protein 2B
F: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9543
ポリマ－22,9543
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Polyubiquitin-C
C: AN1-type zinc finger protein 2B
D: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9543
ポリマ－22,9543
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
G: Polyubiquitin-C
H: AN1-type zinc finger protein 2B
I: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9543
ポリマ－22,9543
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.860, 90.860, 61.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質
Polyubiquitin-C


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP RESIDUES 77-152 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: UBC / Cell (発現宿主): ERYTHROCYTE / 発現宿主: Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P0CH28
#2: タンパク質 AN1-type zinc finger protein 2B / Arsenite-inducible RNA-associated protein-like protein / AIRAP-like protein


分子量: 5800.263 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP RESIDUES 187-240 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Zfand2b, Airapl / プラスミド: PGEX-4T-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q91X58
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL 3350, 0.02 M CALCIUM CHLORIDE, 0.02 M CADMIUM CHLORIDE, AND 0.02 M COBALT CHLORIDE
PH範囲: 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月1日
放射モノクロメーター: NUMERICAL LINK TYPE SI(111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR, LIQUID NITROGEN COOLING
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.615
11-K, -H, -L20.385
反射解像度: 3→78.687 Å / Num. obs: 11212 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.163 / Rsym value: 0.231 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 3→3.18 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 1.075 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→48.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.883 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.804 / SU B: 16.68 / SU ML: 0.338 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.106 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 522 4.7 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.203 10689 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.06 Å20 Å20 Å2
2--13.06 Å20 Å2
3----26.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→48.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4406 0 0 15 4421
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0194442
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.024453
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1712.0015989
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.744310301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4465555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.45526.65203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.64715882
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.311522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.2726
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214934
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02852
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3→3.08 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 35 -
Rwork0.17 779 -
obs--99.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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