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- PDB-4xiv: Kinase and Dimerization (P3P4) of the Thermotoga maritima CheA kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xiv
タイトルKinase and Dimerization (P3P4) of the Thermotoga maritima CheA kinase
要素Chemotaxis protein CheA走化性
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / P3P4 / dimerization domain / kinase domain (キナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / 走化性 / protein domain specific binding / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Chemotaxis protein CheA, P2 response regulator-binding domain superfamily / Chemotaxis protein CheA, P2 response regulator-binding / P2 response regulator binding domain / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain / CheY-binding domain of CheA / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain superfamily / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain / CheW-like domain profile. / CheW-like domain ...Chemotaxis protein CheA, P2 response regulator-binding domain superfamily / Chemotaxis protein CheA, P2 response regulator-binding / P2 response regulator binding domain / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain / CheY-binding domain of CheA / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain superfamily / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain / CheW-like domain profile. / CheW-like domain / CheW-like domain superfamily / CheW-like domain / Two component signalling adaptor domain / Histidine Phosphotransfer domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chemotaxis protein CheA
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (テルモトガ・マリティマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3 Å
データ登録者Greenswag, A.R. / Crane, B.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Conformational Transitions that Enable Histidine Kinase Autophosphorylation and Receptor Array Integration.
著者: Greenswag, A.R. / Muok, A. / Li, X. / Crane, B.R.
履歴
登録2015年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chemotaxis protein CheA
B: Chemotaxis protein CheA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9334
ポリマ－57,0002
非ポリマー9322
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6260 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area27090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.412, 131.405, 147.041
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Chemotaxis protein CheA / 走化性


分子量: 28500.174 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 289-540 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) (テルモトガ・マリティマ)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099 / 遺伝子: cheA, TM_0702 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q56310, histidine kinase
#2: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.5 M Ammonium sulfate, 0.1 M Sodium citrate (pH 5.6), 1 M Lithium sulfate monohydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→48.99 Å / Num. obs: 30783 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.135 / Rpim(I) all: 0.075 / Rrim(I) all: 0.143 / Χ2: 2.295 / Net I/av σ(I): 23.178 / Net I/σ(I): 8.4 / Num. measured all: 298223
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allCC1/2Χ2% possible allRpim(I) allRmerge(I) obsRrim(I) all
2.8-2.852.925380.2410.86685.5
2.85-2.93.226220.2710.903920.956
2.9-2.964.628450.2740.87396.70.921
2.96-3.025.428490.5110.89897.40.659
3.02-3.085.628370.6260.92597.90.542
3.08-3.155.628880.7410.99498.40.4060.942
3.15-3.235.628500.8181.07998.80.380.8790.959
3.23-3.325.629030.8681.16599.10.3730.8630.941
3.32-3.425.629090.9121.37199.60.3880.8930.976
3.42-3.535.629130.9361.97999.60.6
3.53-3.655.329520.9423.33699.80.1590.3520.387
3.65-3.85.628850.972.57799.90.2020.4520.496
3.8-3.975.628880.9712.8699.90.1720.3850.422
3.97-4.185.629460.9853.0211000.0910.1970.218
4.18-4.445.629180.9893.221000.0630.1350.149
4.44-4.785.429230.993.4551000.0560.1170.13
4.78-5.265.628950.993.361000.0520.1110.123
5.26-6.025.629490.9923.2411000.050.1070.118
6.02-7.565.429130.9943.8021000.0410.0860.095
7.56-304.329150.9954.56599.50.0310.0580.066

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
HKL-2000データ削減
精密化解像度: 3→48.99 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 31.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2821 1613 6.5 %
Rwork0.2427 --
obs0.2452 24819 93.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→48.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3972 0 58 0 4030
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034074
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8395431
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0621607
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032644
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003693
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.08830.39561250.35161800X-RAY DIFFRACTION89
3.0883-3.18790.35481270.31961883X-RAY DIFFRACTION92
3.1879-3.30190.38731330.32031918X-RAY DIFFRACTION94
3.3019-3.4340.3211240.30581803X-RAY DIFFRACTION90
3.434-3.59030.36261270.32031720X-RAY DIFFRACTION84
3.5903-3.77950.39841300.31371876X-RAY DIFFRACTION92
3.7795-4.01620.30031340.2661893X-RAY DIFFRACTION93
4.0162-4.32610.26261350.23691962X-RAY DIFFRACTION95
4.3261-4.76110.25271400.20632057X-RAY DIFFRACTION99
4.7611-5.44930.25151440.22642058X-RAY DIFFRACTION100
5.4493-6.86250.31881460.26322105X-RAY DIFFRACTION100
6.8625-48.99690.20871480.18032131X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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