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- PDB-4xe0: Idelalisib bound to the p110 subunit of PI3K delta -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xe0
タイトルIdelalisib bound to the p110 subunit of PI3K delta
要素Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit delta isoform
キーワードTransferase/transferase inhibitor / Zydelig / PI3K (PI3キナーゼ) / kinase (キナーゼ) / Transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / Interleukin receptor SHC signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / PIP3 activates AKT signaling / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of signaling by CBL / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / RET signaling / phosphatidylinositol 3-kinase complex ...Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / Interleukin receptor SHC signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / PIP3 activates AKT signaling / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of signaling by CBL / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / RET signaling / phosphatidylinositol 3-kinase complex / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / PI3キナーゼ / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / B cell activation / phosphatidylinositol-mediated signaling / B cell homeostasis / homeostasis of number of cells / defense response to fungus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of angiogenesis / 走化性 / 遊走 / kinase activity / 獲得免疫系 / cell surface receptor signaling pathway / 細胞分化 / 炎症 / リン酸化 / negative regulation of gene expression / 自然免疫系 / positive regulation of gene expression / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
PI3Kdelta, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, Domain 5 / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / C2ドメイン / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain ...PI3Kdelta, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, Domain 5 / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / C2ドメイン / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase C2 / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / C2 domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin-like (UB roll) / Αソレノイド / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-40L / Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit delta isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.434 Å
データ登録者Somoza, J.R. / Villasenor, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structural, Biochemical, and Biophysical Characterization of Idelalisib Binding to Phosphoinositide 3-Kinase delta.
著者: Somoza, J.R. / Koditek, D. / Villasenor, A.G. / Novikov, N. / Wong, M.H. / Liclican, A. / Xing, W. / Lagpacan, L. / Wang, R. / Schultz, B.E. / Papalia, G.A. / Samuel, D. / Lad, L. / McGrath, M.E.
履歴
登録2014年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月11日Group: Database references
改定 1.22015年4月8日Group: Database references
改定 1.32017年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit delta isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,1822
ポリマ－107,7671
非ポリマー4151
水4,035224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area36390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.049, 64.590, 115.960
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.090, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit delta isoform / PtdIns-3-kinase subunit delta / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase 110 kDa catalytic ...PtdIns-3-kinase subunit delta / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase 110 kDa catalytic subunit delta / p110delta


分子量: 107766.609 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 106-1043 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pik3cd
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O35904, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase
#2: 化合物 ChemComp-40L / 5-fluoro-3-phenyl-2-[(1S)-1-(7H-purin-6-ylamino)propyl]quinazolin-4(3H)-one / イデラリシブ / Idelalisib


分子量: 415.423 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H18FN7O / コメント: 薬剤, 阻害剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: Crystals for seeding were obtained by vapor diffusion, followed by preparation of diffraction quality crystals.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.6 % / 数: 136588 / Rmerge(I) obs: 0.085 / D res high: 2.43 Å / D res low: 69.18 Å / Num. obs: 38471 / % possible obs: 99.5 / Rejects: 28
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsRedundancy
2.432.5310.4333.4
9.1169.1810.0653.5
反射解像度: 2.43→69.18 Å / Num. obs: 38471 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 35.96 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.053 / Net I/σ(I): 9.7 / Num. measured all: 136588 / Scaling rejects: 28
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.43-2.533.40.4332.71380740090.7660.27398.9
9.11-69.183.50.06520.327927970.9930.0499.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation7.63 Å69.18 Å
Translation7.63 Å69.18 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
Aimless0.3.6データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WXF

2wxf


解像度: 2.434→69.179 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2888 2000 5.2 %Random selection
Rwork0.2131 36469 --
obs0.2171 38469 99.36 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 95.07 Å2 / Biso mean: 40.9772 Å2 / Biso min: 15.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.434→69.179 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6566 0 31 224 6821
Biso mean--24.32 40.19 -
残基数----815
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096750
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2029111
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441005
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061151
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8062500
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.434-2.49490.3431410.23982576271798
2.4949-2.56230.2871420.22992586272899
2.5623-2.63770.30471400.23952559269999
2.6377-2.72290.28621440.220526152759100
2.7229-2.82020.32381420.22282584272699
2.8202-2.93310.33621430.219426172760100
2.9331-3.06660.26521410.22432569271099
3.0666-3.22830.30271440.22112613275799
3.2283-3.43060.34011400.217925832723100
3.4306-3.69540.25181440.21226162760100
3.6954-4.06730.27771430.19562597274099
4.0673-4.65570.27061440.19542617276199
4.6557-5.86520.29391430.20452631277499
5.8652-69.20690.27141490.21932706285599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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