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- PDB-4wpe: Crystal Structure of Hof1p F-BAR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wpe
タイトルCrystal Structure of Hof1p F-BAR domain
要素Cytokinesis protein 2細胞質分裂
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / F-BAR domain / membrane (生体膜)
機能・相同性
機能・相同性情報


primary cell septum biogenesis / protein localization to cell division site / negative regulation of formin-nucleated actin cable assembly / HICS complex / regulation of mitotic actomyosin contractile ring contraction / : / mitotic actomyosin contractile ring maturation / MIH complex / protein localization to cell division site involved in mitotic actomyosin contractile ring assembly / Clathrin-mediated endocytosis ...primary cell septum biogenesis / protein localization to cell division site / negative regulation of formin-nucleated actin cable assembly / HICS complex / regulation of mitotic actomyosin contractile ring contraction / : / mitotic actomyosin contractile ring maturation / MIH complex / protein localization to cell division site involved in mitotic actomyosin contractile ring assembly / Clathrin-mediated endocytosis / mitotic actomyosin contractile ring, proximal layer / myosin II heavy chain binding / cellular bud neck septin ring / cellular bud neck contractile ring / site of polarized growth / mitotic actomyosin contractile ring assembly / actomyosin contractile ring / cellular bud neck / cell division site / mitotic cytokinesis / cytoskeletal protein binding / phospholipid binding / 細胞皮質 / 細胞骨格 / protein-containing complex binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily ...Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytokinesis protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Lemmon, M.A. / Moravcevic, K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Comparison of Saccharomyces cerevisiae F-BAR Domain Structures Reveals a Conserved Inositol Phosphate Binding Site.
著者: Moravcevic, K. / Alvarado, D. / Schmitz, K.R. / Kenniston, J.A. / Mendrola, J.M. / Ferguson, K.M. / Lemmon, M.A.
履歴
登録2014年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月11日Group: Database references
改定 1.22023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / refine_hist / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytokinesis protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0951
ポリマ－36,0951
非ポリマー00
水72140
1
A: Cytokinesis protein 2

A: Cytokinesis protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1902
ポリマ－72,1902
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area7960 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area27860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.178, 43.893, 95.858
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 133.53, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-417-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cytokinesis protein 2 / 細胞質分裂 / Homolog of CDC15 protein 1


分子量: 36095.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HOF1, CYK2, YMR032W, YM9973.05 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: Q05080
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.17 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Na citrate, pH 5.5, containing 0.1 M ammonium acetate, and 5-7% (w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月5日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 11489 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 7.2 % / Net I/σ(I): 33.9

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.9_1692) / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.7→39.908 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2466 546 4.78 %
Rwork0.2084 --
obs0.2104 11429 98.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→39.908 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2178 0 0 40 2218
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032221
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6072988
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.425815
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023328
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002387
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6995-2.9710.31421370.24962545X-RAY DIFFRACTION94
2.971-3.40080.34811320.25492747X-RAY DIFFRACTION99
3.4008-4.28380.23111430.19442752X-RAY DIFFRACTION100
4.2838-39.91190.20351340.19192839X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 23.3817 Å / Origin y: 39.7422 Å / Origin z: 61.4186 Å
111213212223313233
T0.3968 Å2-0.1109 Å2-0.0018 Å2-0.6041 Å2-0.1177 Å2--0.4414 Å2
L-0.0161 °2-0.1199 °2-0.225 °2-0.0341 °2-0.178 °2--0.2811 °2
S-0.1144 Å °0.1975 Å °-0.0118 Å °-0.0059 Å °-0.1456 Å °0.0413 Å °0.0771 Å °-0.0257 Å °-0.0196 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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