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- PDB-4wnf: Crystal structure of the oxidized TPR domain of LGN in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wnf
タイトルCrystal structure of the oxidized TPR domain of LGN in complex with Frmpd4/Preso1 at 2.9 Angstrom resolution
要素
  • FERM and PDZ domain-containing protein 4
  • G-protein-signaling modulator 2
キーワードSIGNALING PROTEIN/PROTEIN BINDING / TETRATRICOPEPTIDE REPEAT / TPR / CELL POLARITY / CYTOPLASM AND CELL CORTEX / SIGNALING PROTEIN-PROTEIN BINDING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral cell cortex / cell cortex region / maintenance of centrosome location / positive regulation of synapse structural plasticity / positive regulation of spindle assembly / GDP-dissociation inhibitor activity / dynein complex binding / mitotic spindle pole / establishment of mitotic spindle orientation / G-protein alpha-subunit binding ...lateral cell cortex / cell cortex region / maintenance of centrosome location / positive regulation of synapse structural plasticity / positive regulation of spindle assembly / GDP-dissociation inhibitor activity / dynein complex binding / mitotic spindle pole / establishment of mitotic spindle orientation / G-protein alpha-subunit binding / positive regulation of protein localization to cell cortex / lateral plasma membrane / regulation of mitotic spindle organization / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / mitotic spindle organization / : / 細胞皮質 / G alpha (i) signalling events / 樹状突起スパイン / 細胞骨格 / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / 細胞分裂 / nucleotide binding / 中心体 / protein-containing complex / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
FERM and PDZ domain-containing protein 1/3/4, FERM domain C-lobe / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Tetratricopeptide repeat ...FERM and PDZ domain-containing protein 1/3/4, FERM domain C-lobe / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Tetratricopeptide repeat / WW/rsp5/WWP domain profile. / WWドメイン / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / PDZドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
G-protein-signaling modulator 2 / FERM and PDZ domain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Takayanagi, H. / Yuzawa, S. / Sumimoto, H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2015
タイトル: Structural basis for the recognition of the scaffold protein Frmpd4/Preso1 by the TPR domain of the adaptor protein LGN
著者: Takayanagi, H. / Yuzawa, S. / Sumimoto, H.
履歴
登録2014年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月5日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.name
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G-protein-signaling modulator 2
B: FERM and PDZ domain-containing protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7802
ポリマ－50,7802
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area12990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.599, 92.599, 175.238
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 G-protein-signaling modulator 2 / Mosaic protein LGN


分子量: 44948.281 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal TPR domain, UNP residues 20-421 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GPSM2, LGN / プラスミド: pRSFDUET-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P81274
#2: タンパク質 FERM and PDZ domain-containing protein 4 / PDZ domain-containing protein 10 / PSD-95-interacting regulator of spine morphogenesis / Preso


分子量: 5831.625 Da / 分子数: 1 / 断片: FRMPD4-L, UNP residues 978-1025 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FRMPD4, KIAA0316, PDZD10, PDZK10 / プラスミド: pGEX-6P-2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14CM0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M BisTrispropane (pH 7.5), 0.2 M potassium thiocyanate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 10385 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Χ2: 0.998 / Net I/av σ(I): 18.174 / Net I/σ(I): 15 / Num. measured all: 74336
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.9-2.957.60.5022.7284961.081100
2.95-37.40.4455050.969100
3-3.067.40.4754990.976100
3.06-3.127.50.355110.994100
3.12-3.197.40.2965101.05100
3.19-3.277.50.2545000.91999.8
3.27-3.357.50.1935170.994100
3.35-3.447.20.2185110.996100
3.44-3.547.10.1645091.106100
3.54-3.656.90.1365120.97299.6
3.65-3.786.80.1654970.95599
3.78-3.946.50.1345100.96698.8
3.94-4.117.40.0685230.963100
4.11-4.337.20.0595241.03100
4.33-4.67.30.0495290.92599.6
4.6-4.967.20.0495200.949100
4.96-5.467.10.0465421.09599.8
5.46-6.247.10.0395390.957100
6.24-7.866.90.0275551.199.3
7.86-506.10.0225760.95391.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP11.0.05位相決定
Coot0.7-preモデル構築
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WNE

4wne


解像度: 2.9→39.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / WRfactor Rfree: 0.2832 / WRfactor Rwork: 0.2379 / FOM work R set: 0.7607 / SU B: 17.097 / SU ML: 0.315 / SU R Cruickshank DPI: 0.8202 / SU Rfree: 0.382 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.82 / ESU R Free: 0.382 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2802 513 5 %RANDOM
Rwork0.237 9777 --
obs0.2391 9777 98.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 202.88 Å2 / Biso mean: 88.325 Å2 / Biso min: 50.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.13 Å23.13 Å20 Å2
2--3.13 Å20 Å2
3----10.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→39.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2065 0 0 0 2065
残基数----273
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192100
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021923
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1381.952834
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6853.0014406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5225270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.50124.706102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.49615337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7791510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.2312
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022453
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02493
LS精密化 シェル解像度: 2.903→2.978 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 47 -
Rwork0.316 692 -
all-739 -
obs--99.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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