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- PDB-4u4c: The molecular architecture of the TRAMP complex reveals the organ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u4c
タイトルThe molecular architecture of the TRAMP complex reveals the organization and interplay of its two catalytic activities
要素
  • ATP-dependent RNA helicase DOB1
  • Protein AIR2,Poly(A) RNA polymerase protein 2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / helicase (ヘリカーゼ) / ATPase (ATPアーゼ) / poly(A)polymerase / RNA degradation / exosome
機能・相同性
機能・相同性情報


polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / nuclear mRNA surveillance of mRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snoRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snRNA catabolic process / TRAMP complex / meiotic DNA double-strand break formation / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / U5 snRNA 3'-end processing ...polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / nuclear mRNA surveillance of mRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snoRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snRNA catabolic process / TRAMP complex / meiotic DNA double-strand break formation / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / U5 snRNA 3'-end processing / RNA 3'-end processing / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / RNA fragment catabolic process / U4 snRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / poly(A)-dependent snoRNA 3'-end processing / exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / 3'-5' RNA helicase activity / rRNA catabolic process / polynucleotide adenylyltransferase / histone mRNA catabolic process / poly(A) RNA polymerase activity / nuclear mRNA surveillance / negative regulation of DNA recombination / tRNA modification / poly(A) binding / RNA catabolic process / maturation of 5.8S rRNA / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / localization / 塩基除去修復 / 転写後修飾 / protein-macromolecule adaptor activity / RNA helicase activity / oxidoreductase activity / molecular adaptor activity / ヘリカーゼ / 細胞分裂 / mRNA binding / 核小体 / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Poly(A) polymerase complex subunit Air1/2, budding yeast / Nucleotidyltransferase Trf4-like / : / AIR2-like, CCHC-type 1 zinc finger 4 / rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / PAP/25A-associated / : / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal ...Poly(A) polymerase complex subunit Air1/2, budding yeast / Nucleotidyltransferase Trf4-like / : / AIR2-like, CCHC-type 1 zinc finger 4 / rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / PAP/25A-associated / : / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / DSHCT (NUC185) domain / DSHCT / Cid1 family poly A polymerase / Prismane-like superfamily / Polymerase, nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyltransferase domain / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Nucleotidyltransferase superfamily / Helicase conserved C-terminal domain / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ATP-dependent RNA helicase DOB1 / Poly(A) RNA polymerase protein 2 / Protein AIR2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Falk, S. / Weir, J.R. / Hentschel, J. / Reichelt, P. / Bonneau, F. / Conti, E.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2014
タイトル: The Molecular Architecture of the TRAMP Complex Reveals the Organization and Interplay of Its Two Catalytic Activities.
著者: Falk, S. / Weir, J.R. / Hentschel, J. / Reichelt, P. / Bonneau, F. / Conti, E.
履歴
登録2014年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent RNA helicase DOB1
B: Protein AIR2,Poly(A) RNA polymerase protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,77316
ポリマ－126,4112
非ポリマー1,36214
水3,981221
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6460 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area45290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.184, 166.768, 131.259
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase DOB1 / mRNA transport regulator MTR4


分子量: 113579.922 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 81-1073 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: MTR4, DOB1, YJL050W, J1158 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P47047, ヘリカーゼ
#2: タンパク質 Protein AIR2,Poly(A) RNA polymerase protein 2 / Arginine methyltransferase-interacting RING finger protein 2 / DNA polymerase kappa / DNA ...Arginine methyltransferase-interacting RING finger protein 2 / DNA polymerase kappa / DNA polymerase sigma / Topoisomerase 1-related protein TRF4


分子量: 12830.835 Da / 分子数: 1
断片: UNP residues 1-62,UNP residues 111-160,UNP residues 1-62,UNP residues 111-160
由来タイプ: 組換発現
詳細: Fusion of Air2 residues 1-62 to Trf4 residues 111-160
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: AIR2, YDL175C, PAP2, TRF4, YOL115W, HRC584, O0716
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): pLysS
参照: UniProt: Q12476, UniProt: P53632, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの

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非ポリマー , 6種, 235分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.62 %
結晶化温度: 285.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.2 / 詳細: 0.1 M Tris pH 8.2, 0.15 M Li2SO4, 32% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→86 Å / Num. obs: 67064 / % possible obs: 99.61 % / 冗長度: 5.6 % / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 2.397→2.483 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 1.075 / Mean I/σ(I) obs: 1.16 / % possible all: 96.52

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XGJ

2xgj


解像度: 2.4→49.696 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.05 / 位相誤差: 28.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2401 6406 4.98 %Random selection
Rwork0.2037 ---
obs0.2055 67064 98.94 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→49.696 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7724 0 78 221 8023
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0097942
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.12210728
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1542982
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451205
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051376
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.397-2.420.4061890.36723492X-RAY DIFFRACTION84
2.4242-2.45270.36652130.33854012X-RAY DIFFRACTION98
2.4527-2.48260.34682140.32244123X-RAY DIFFRACTION99
2.4826-2.51410.34192160.30584031X-RAY DIFFRACTION99
2.5141-2.54720.36462170.3124130X-RAY DIFFRACTION100
2.5472-2.5820.39882150.31174107X-RAY DIFFRACTION100
2.582-2.61890.38012140.31784064X-RAY DIFFRACTION100
2.6189-2.6580.32792120.30654147X-RAY DIFFRACTION100
2.658-2.69960.30412140.29254061X-RAY DIFFRACTION100
2.6996-2.74380.39752110.28964111X-RAY DIFFRACTION100
2.7438-2.79110.36132200.27754151X-RAY DIFFRACTION100
2.7911-2.84190.31832100.2834039X-RAY DIFFRACTION99
2.8419-2.89650.31882150.26954115X-RAY DIFFRACTION100
2.8965-2.95560.27912190.26644113X-RAY DIFFRACTION100
2.9556-3.01990.30492150.25894087X-RAY DIFFRACTION99
3.0199-3.09010.29482140.26964110X-RAY DIFFRACTION100
3.0901-3.16740.28762140.2584108X-RAY DIFFRACTION100
3.1674-3.2530.31482170.25024087X-RAY DIFFRACTION100
3.253-3.34870.30032070.23124121X-RAY DIFFRACTION99
3.3487-3.45680.28622140.2334083X-RAY DIFFRACTION99
3.4568-3.58030.26342120.20784091X-RAY DIFFRACTION100
3.5803-3.72360.22252070.21374099X-RAY DIFFRACTION99
3.7236-3.8930.28482180.19224090X-RAY DIFFRACTION100
3.893-4.09820.20292210.17094107X-RAY DIFFRACTION100
4.0982-4.35480.19682160.15984107X-RAY DIFFRACTION100
4.3548-4.69080.18752090.15034104X-RAY DIFFRACTION99
4.6908-5.16240.19122170.16264075X-RAY DIFFRACTION99
5.1624-5.90840.21332170.18174093X-RAY DIFFRACTION100
5.9084-7.43990.20482060.1754091X-RAY DIFFRACTION99
7.4399-49.70670.14162230.13864088X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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