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- PDB-4roj: Crystal Structure of the VAV2 SH2 domain in complex with TXNIP ph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4roj
タイトルCrystal Structure of the VAV2 SH2 domain in complex with TXNIP phosphorylated peptide
要素
  • Guanine nucleotide exchange factor VAV2
  • Thioredoxin-interacting protein
キーワードLIGASE (リガーゼ) / structural genomics (構造ゲノミクス) / SH2 domain (SH2ドメイン) / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to tumor cell / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of cell division / Azathioprine ADME / enzyme inhibitor activity / regulation of small GTPase mediated signal transduction / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / lamellipodium assembly / regulation of cell size / epidermal growth factor receptor binding ...cellular response to tumor cell / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of cell division / Azathioprine ADME / enzyme inhibitor activity / regulation of small GTPase mediated signal transduction / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / lamellipodium assembly / regulation of cell size / epidermal growth factor receptor binding / small GTPase-mediated signal transduction / RHOB GTPase cycle / NRAGE signals death through JNK / regulation of GTPase activity / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / RHOC GTPase cycle / Fc-epsilon receptor signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / The NLRP3 inflammasome / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / response to glucose / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / response to mechanical stimulus / keratinocyte differentiation / GPVI-mediated activation cascade / RAC1 GTPase cycle / phosphotyrosine residue binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / guanyl-nucleotide exchange factor activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / Signal transduction by L1 / response to progesterone / FCERI mediated MAPK activation / FCGR3A-mediated phagocytosis / response to hydrogen peroxide / Cytoprotection by HMOX1 / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / 凝固・線溶系 / VEGFA-VEGFR2 Pathway / response to calcium ion / protein import into nucleus / G alpha (12/13) signalling events / 遊走 / cellular response to xenobiotic stimulus / protein transport / DAP12 signaling / response to estradiol / regulation of cell population proliferation / 血管新生 / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to xenobiotic stimulus / 炎症 / positive regulation of apoptotic process / 細胞周期 / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
VAV2 protein, second SH3 domain / VAV2 protein, first SH3 domain / VAV2, SH2 domain / Vav, PH domain / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein-like, Calponin-homology domain / CAMSAP CH domain / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain ...VAV2 protein, second SH3 domain / VAV2 protein, first SH3 domain / VAV2, SH2 domain / Vav, PH domain / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein-like, Calponin-homology domain / CAMSAP CH domain / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Arrestin-like, C-terminal / Variant SH3 domain / Calponin homology domain / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Immunoglobulin E-set / PH-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide exchange factor VAV2 / Thioredoxin-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Liu, Y. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Crystal Structure of the VAV2 SH2 domain in complex with TXNIP phosphorylated peptide
著者: Liu, Y. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2014年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide exchange factor VAV2
B: Guanine nucleotide exchange factor VAV2
C: Guanine nucleotide exchange factor VAV2
D: Thioredoxin-interacting protein
E: Thioredoxin-interacting protein
F: Thioredoxin-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,59420
ポリマ－45,5946
非ポリマー014
水2,612145
1
A: Guanine nucleotide exchange factor VAV2
D: Thioredoxin-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1986
ポリマ－15,1982
非ポリマー04
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1000 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area6300 Å2
手法PISA
2
B: Guanine nucleotide exchange factor VAV2
E: Thioredoxin-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1987
ポリマ－15,1982
非ポリマー05
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area6300 Å2
手法PISA
3
C: Guanine nucleotide exchange factor VAV2
F: Thioredoxin-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1987
ポリマ－15,1982
非ポリマー05
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area760 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area6440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.764, 99.764, 160.946
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
詳細AS PER THE AUTHORS THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS UNKNOWN

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要素

#1: タンパク質 Guanine nucleotide exchange factor VAV2 / VAV-2


分子量: 13758.438 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 667-782 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VAV2 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: P52735
#2: タンパク質・ペプチド Thioredoxin-interacting protein / Thioredoxin-binding protein 2 / Vitamin D3 up-regulated protein 1


分子量: 1439.568 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 327-338 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H3M7
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 14 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 30% PEG550-MME, 0.1 M ammonium sulfate, 0.1 M cacodylate pH 6.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年1月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→38.06 Å / Num. obs: 35154 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 20.7 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 25.9
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.01 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique all% possible all
1.95-220.93.950334240799.4
8.94-38.0615.360.3697145698.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
Aimless0.2.17データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BMB

1bmb


解像度: 1.95→38.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / WRfactor Rfree: 0.2043 / WRfactor Rwork: 0.1712 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8393 / SU B: 6.342 / SU ML: 0.1 / SU R Cruickshank DPI: 0.1356 / SU Rfree: 0.1283 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.136 / ESU R Free: 0.128 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: ARP/WARP WAS USED FOR AUTOMATED MODEL BUILDING. JLIGAND WAS USED TO PREPARE RESTRAINTS FOR THE AMIDE TERMINUS OF THE PEPTIDE. COOT WAS USED FOR INTERACTIVE MODEL BUILDING. MODEL GEOMETRY WAS ...詳細: ARP/WARP WAS USED FOR AUTOMATED MODEL BUILDING. JLIGAND WAS USED TO PREPARE RESTRAINTS FOR THE AMIDE TERMINUS OF THE PEPTIDE. COOT WAS USED FOR INTERACTIVE MODEL BUILDING. MODEL GEOMETRY WAS EVALUATED WITH MOLPROBITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 997 2.8 %THIN SHELLS (SFTOOLS)
Rwork0.1862 ---
obs0.1871 35076 99.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 86.5 Å2 / Biso mean: 34.3927 Å2 / Biso min: 17.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→38.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2744 0 14 145 2903
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0192939
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022660
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6811.9574000
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86636147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5975353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.62524.698149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.76615496
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg27.5981512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2421
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023314
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02694
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3281.8861378
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.3171.8831377
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.4182.7951725
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 127 -
Rwork0.219 2391 -
all-2518 -
obs--98.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.50971.0305-2.4823.5321-0.52466.7412-0.08780.0689-0.1497-0.0592-0.0763-0.19360.1660.09220.16410.0455-0.04620.0150.0663-0.00360.02183.269215.507611.4813
23.9475-1.33941.20874.7128-1.29135.6051-0.0881-0.0790.0912-0.02990.0226-0.2402-0.08120.29370.06550.07950.0903-0.02310.1356-0.030.022284.902544.9715-12.8994
34.73410.77321.97173.18261.40475.3388-0.08590.04260.11440.0887-0.0002-0.0788-0.1079-0.05010.08610.0322-0.03960.00450.0682-0.01940.0129104.924836.372414.3309
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A667 - 769
2X-RAY DIFFRACTION2B667 - 769
3X-RAY DIFFRACTION3C667 - 769

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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