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- PDB-4qc3: Crystal structure of human BAZ2B bromodomain in complex with a di... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qc3
タイトルCrystal structure of human BAZ2B bromodomain in complex with a diacetylated histone 4 peptide (H4K8acK12ac)
要素
  • Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2B
  • diacetylated histone 4 peptide (H4K8acK12ac)
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2B / hWALp4 / KIAA1476 / transcriptional regulation / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


クロマチンリモデリング / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / metal ion binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
BAZ2A/BAZ2B, bromodomain / DDT domain / DDT domain / WHIM2 domain / Williams-Beuren syndrome DDT (WSD), D-TOX E motif / DDT domain profile. / domain in different transcription and chromosome remodeling factors / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG DNA binding / Methyl-CpG binding domain ...BAZ2A/BAZ2B, bromodomain / DDT domain / DDT domain / WHIM2 domain / Williams-Beuren syndrome DDT (WSD), D-TOX E motif / DDT domain profile. / domain in different transcription and chromosome remodeling factors / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG DNA binding / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG-binding domain (MBD) profile. / DNA-binding domain superfamily / PHD-finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Tallant, C. / Jose, B. / Picaud, S. / Chaikuad, A. / Filippakopoulos, P. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. ...Tallant, C. / Jose, B. / Picaud, S. / Chaikuad, A. / Filippakopoulos, P. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Molecular basis of histone tail recognition by human TIP5 PHD finger and bromodomain of the chromatin remodeling complex NoRC.
著者: Cynthia Tallant / Erica Valentini / Oleg Fedorov / Lois Overvoorde / Fleur M Ferguson / Panagis Filippakopoulos / Dmitri I Svergun / Stefan Knapp / Alessio Ciulli /
要旨: Binding of the chromatin remodeling complex NoRC to RNA complementary to the rDNA promoter mediates transcriptional repression. TIP5, the largest subunit of NoRC, is involved in recruitment to rDNA ...Binding of the chromatin remodeling complex NoRC to RNA complementary to the rDNA promoter mediates transcriptional repression. TIP5, the largest subunit of NoRC, is involved in recruitment to rDNA by interactions with promoter-bound TTF-I, pRNA, and acetylation of H4K16. TIP5 domains that recognize posttranslational modifications on histones are essential for recruitment of NoRC to chromatin, but how these reader modules recognize site-specific histone tails has remained elusive. Here, we report crystal structures of PHD zinc finger and bromodomains from human TIP5 and BAZ2B in free form and bound to H3 and/or H4 histones. PHD finger functions as an independent structural module in recognizing unmodified H3 histone tails, and the bromodomain prefers H3 and H4 acetylation marks followed by a key basic residue, KacXXR. Further low-resolution analyses of PHD-bromodomain modules provide molecular insights into their trans histone tail recognition, required for nucleosome recruitment and transcriptional repression of the NoRC complex.
履歴
登録2014年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月22日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2B
B: Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2B
C: diacetylated histone 4 peptide (H4K8acK12ac)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8656
ポリマ－25,6783
非ポリマー1863
水5,098283
1
A: Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2B
C: diacetylated histone 4 peptide (H4K8acK12ac)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3134
ポリマ－13,1892
非ポリマー1242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area7230 Å2
手法PISA
2
B: Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5512
ポリマ－12,4891
非ポリマー621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.670, 32.402, 62.033
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2B / hWALp4


分子量: 12489.299 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 2062-2166 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BAZ2B, KIAA1476 / プラスミド: pNIC28-Bsa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3 / 参照: UniProt: Q9UIF8
#2: タンパク質・ペプチド diacetylated histone 4 peptide (H4K8acK12ac)


分子量: 699.798 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.78 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 18% PEG 8000, 0.2M calcium acetate, 0.1 M cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→29.18 Å / Num. all: 30743 / Num. obs: 30743 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 10.062 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.019 / Rsym value: 0.015 / Net I/σ(I): 45.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym value
1.6-1.72.330.0418.0993550.052
1.7-1.812.30.03321.4588280.042
1.81-1.962.320.02627.1582160.034
1.96-2.142.280.02233.7375900.028
2.14-2.392.30.0239.0567870.026
2.39-2.762.270.01942.3359870.023
2.76-3.372.270.01847.2350440.022
3.37-4.742.250.01750.8139100.022
4.74-29.182.280.01750.821830.024

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Ensemble of PDB ENTRY 3G0L, 1DVV, 1X0J, 3DAI, 3HMH, 2GRC, 2OO1, 2OSS, 2UOU, 3D7C, 3DWY

3g0l

1dvv

1x0j

3dai

3hmh

2grc

2oo1

2oss

2uou

3d7c

3dwy


解像度: 1.6→29.179 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 2.298 / SU ML: 0.046 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.087 / ESU R Free: 0.082 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18697 1550 5 %RANDOM
Rwork0.16768 ---
obs0.16866 29184 99.17 %-
all-29184 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.502 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.32 Å2-0 Å20.03 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3---0.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→29.179 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1787 0 12 283 2082
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0191853
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021753
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3071.9812489
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.75834066
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5375222
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.72524.76284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.85215337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.022158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2265
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212044
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02404
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7070.982891
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7050.982890
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.161.4621112
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.161.4621113
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2131.129962
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.2121.129962
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.8751.6261378
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.4829.4172496
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.3128.6272325
LS精密化 シェル解像度: 1.599→1.64 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.19 104 -
Rwork0.147 2101 -
obs--97.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0934-0.0520.01990.3252-0.24451.60540.04320.0001-0.0109-0.04390.09380.04730.0479-0.0604-0.1370.0212-0.0069-0.00990.03620.01570.016520.13198.63854.0516
21.002-0.21190.35120.4333-0.17610.32290.0530.0266-0.00540.0638-0.0635-0.04930.0036-0.02260.01050.0198-0.01-0.0120.02250.00530.015741.61686.191834.7572
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2060 - 2166
2X-RAY DIFFRACTION2B2060 - 2166

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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