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- PDB-4q6s: CFTR Associated Ligand (CAL) PDZ bound to biotinylated peptide BT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q6s
タイトルCFTR Associated Ligand (CAL) PDZ bound to biotinylated peptide BT-L-iCAL36
要素
  • BT-L-iCAL36 peptide
  • Golgi-associated PDZ and coiled-coil motif-containing protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / PDZ-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of anion channel activity / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / negative regulation of protein localization to cell surface / Golgi-associated vesicle membrane / Golgi to plasma membrane transport / molecular sequestering activity / trans-Golgi network transport vesicle / apical protein localization / RHOQ GTPase cycle / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport ...negative regulation of anion channel activity / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / negative regulation of protein localization to cell surface / Golgi-associated vesicle membrane / Golgi to plasma membrane transport / molecular sequestering activity / trans-Golgi network transport vesicle / apical protein localization / RHOQ GTPase cycle / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein transport / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / lysosomal membrane / ゴルジ体 / 樹状突起 / ゴルジ体 / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Golgi-associated PDZ and coiled-coil motif-containing protein / PDZドメイン / Pdz3 Domain / PDZドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Golgi-associated PDZ and coiled-coil motif-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Amacher, J.F. / Madden, D.R.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Modulator Preferences are Critical Co-Determinants of PDZ Network Wiring
著者: Amacher, J.F. / Cushing, P.R. / Cullati, S.N. / Gerber, S.A. / Madden, D.R.
履歴
登録2014年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Golgi-associated PDZ and coiled-coil motif-containing protein
B: Golgi-associated PDZ and coiled-coil motif-containing protein
C: BT-L-iCAL36 peptide
D: BT-L-iCAL36 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8024
ポリマ－22,8024
非ポリマー00
水4,360242
1
A: Golgi-associated PDZ and coiled-coil motif-containing protein
C: BT-L-iCAL36 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4012
ポリマ－11,4012
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area6050 Å2
手法PISA
2
B: Golgi-associated PDZ and coiled-coil motif-containing protein
D: BT-L-iCAL36 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4012
ポリマ－11,4012
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area6320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.599, 48.167, 101.166
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細CAL PDZ domain bound to peptide, BT-L-iCAL36

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要素

#1: タンパク質 Golgi-associated PDZ and coiled-coil motif-containing protein / CFTR-associated ligand / Fused in glioblastoma / PDZ protein interacting specifically with TC10 / PIST


分子量: 9353.722 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 284-370 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GOPC, CAL, FIG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIL / 参照: UniProt: Q9HD26
#2: タンパク質・ペプチド BT-L-iCAL36 peptide


分子量: 2047.470 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: peptide synthesis
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.09 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.95
詳細: 16% (w/v) polyethylene glycol (PEG), 0.15 M sodium chloride, 0.01 M Tris HCl pH 7.95, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9181 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月26日
放射モノクロメーター: S1 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9181 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→19.732 Å / Num. all: 32531 / Num. obs: 32353 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 8.27 / 冗長度: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 24.86
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym value% possible all
2.41-2.9313.50.02341.7332080.054100
2.09-2.413.80.02936.9237950.066100
1.87-2.0814.20.04527.5242770.092100
1.71-1.8614.40.07918.2946230.15399.9
1.58-1.714.50.1212.9752180.23899.7
1.45-1.5714.10.2068.2772060.39599.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 4E34 without peptide

4e34


解像度: 1.45→19.732 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: Omit map / σ(F): 2 / σ(I): 8.27 / 位相誤差: 17.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1947 1615 4.99 %In thin shells
Rwork0.177 ---
obs0.1779 32353 99.5 %-
all-32531 --
溶媒の処理減衰半径: 0.61 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.439 Å2 / ksol: 0.406 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.2854 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.6816 Å2-0 Å2
3----1.6038 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→19.732 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1603 0 0 242 1845
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081674
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4972264
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.707663
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.109258
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008292
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.50180.25721610.2142992X-RAY DIFFRACTION99
1.5018-1.56190.20761620.18173032X-RAY DIFFRACTION99
1.5619-1.6330.21171610.1813032X-RAY DIFFRACTION100
1.633-1.7190.23161600.17543048X-RAY DIFFRACTION100
1.719-1.82660.17661610.17323040X-RAY DIFFRACTION100
1.8266-1.96760.20051620.16413061X-RAY DIFFRACTION100
1.9676-2.16530.18041620.16953090X-RAY DIFFRACTION100
2.1653-2.47820.20491620.17313087X-RAY DIFFRACTION100
2.4782-3.12020.18261620.18333142X-RAY DIFFRACTION100
3.1202-19.73390.18461620.17683214X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2833-0.14990.20640.5662-0.18510.58320.0079-0.0383-0.0177-0.01970.01420.04230.05880.0064-0.01790.04450.0007-0.00050.0501-0.00370.04842.701621.766640.9308
20.1288-0.18780.12111.66670.44560.39170.02140.1074-0.00390.0684-0.0268-0.25570.06930.0689-0.04430.07610.01-0.0020.118-0.01160.146217.122317.611845.9583
30.47260.39560.09780.3782-0.09610.78030.0367-0.02460.0260.0561-0.0381-0.0026-0.04380.07140.00550.0667-0.0156-0.00110.05540.00450.06046.289119.598116.809
41.15650.634-0.62490.6019-0.15640.47350.0644-0.2551-0.27170.0576-0.088-0.21740.04920.2835-0.06030.1002-0.01620.00380.1582-0.02750.165221.952224.560217.0502
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1Chain A and resid 284:370
2X-RAY DIFFRACTION2Chain C and resid 0:15
3X-RAY DIFFRACTION3Chain B and resid 284:370
4X-RAY DIFFRACTION4Chain D and resid 0:15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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