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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4q5j | ||||||
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Title | Crystal structure of SeMet derivative BRI1 in complex with BKI1 | ||||||
![]() |
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![]() | TRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() negative regulation of brassinosteroid biosynthetic process / detection of brassinosteroid stimulus / brassinosteroid homeostasis / anther wall tapetum cell differentiation / pollen exine formation / seedling development / skotomorphogenesis / positive regulation of flower development / brassinosteroid mediated signaling pathway / leaf development ...negative regulation of brassinosteroid biosynthetic process / detection of brassinosteroid stimulus / brassinosteroid homeostasis / anther wall tapetum cell differentiation / pollen exine formation / seedling development / skotomorphogenesis / positive regulation of flower development / brassinosteroid mediated signaling pathway / leaf development / microtubule bundle formation / response to UV-B / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Wang, J. / Wang, J. / Chen, L. / Wu, J.W. / Wang, Z.X. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural insights into the negative regulation of BRI1 signaling by BRI1-interacting protein BKI1. Authors: Wang, J. / Jiang, J. / Wang, J. / Chen, L. / Fan, S.L. / Wu, J.W. / Wang, X. / Wang, Z.X. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 261.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 213.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4oh4SC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 38972.102 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: kinase domain, UNP residues 863-1180 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: O22476, ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 2281.564 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: C-terminal peptide, UNP residues 306-325 / Source method: obtained synthetically Details: This sequence occurs naturally in Arabidopsis thaliana. Source: (synth.) ![]() ![]() ![]() #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.35 Å3/Da / Density % sol: 47.73 % Description: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS. |
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Crystal grow![]() | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 20% PEG 3350, 0.2M ithium Citrate, 0.1M Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Apr 14, 2012 |
Radiation | Monochromator: double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.77→50 Å / Num. all: 19482 / Num. obs: 19437 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Redundancy: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 71.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 22.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.77→2.87 Å / Redundancy: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.556 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 1906 / % possible all: 99.3 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: 4OH4 Resolution: 2.772→38.409 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.35 / Phase error: 36.04 / Stereochemistry target values: ML Details: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I/F_MINUS AND I/F_PLUS COLUMNS.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.772→38.409 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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