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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pyu
タイトルThe conserved ubiquitin-like protein hub1 plays a critical role in splicing in human cells
要素
  • U4/U6.U5 tri-snRNP-associated protein 1
  • Ubiquitin-like protein 5
キーワードPROTEIN BINDING/ALLERGEN / UBIQUITIN-LIKE (ユビキチン) / PRE-MRNA SPLICING / PROTEIN BINDING-ALLERGEN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cytotoxic T cell differentiation / maturation of 5S rRNA / mRNA cis splicing, via spliceosome / U2-type precatalytic spliceosome / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / カハール体 / spliceosomal snRNP assembly / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway ...positive regulation of cytotoxic T cell differentiation / maturation of 5S rRNA / mRNA cis splicing, via spliceosome / U2-type precatalytic spliceosome / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / カハール体 / spliceosomal snRNP assembly / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / protein modification process / mRNA splicing, via spliceosome / protein tag activity / nuclear speck / ゴルジ体 / RNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like modifier Hub1/Ubl5 / SNU66/SART1 family / HIND motif / SART-1 family / HIND motif / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin-like domain superfamily ...Ubiquitin-like modifier Hub1/Ubl5 / SNU66/SART1 family / HIND motif / SART-1 family / HIND motif / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
U4/U6.U5 tri-snRNP-associated protein 1 / Ubiquitin-like protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Ammon, T. / Mishra, S.K. / Kowalska, K. / Popowicz, G.M. / Holak, T.A. / Jentsch, S.
引用ジャーナル: J Mol Cell Biol / : 2014
タイトル: The conserved ubiquitin-like protein Hub1 plays a critical role in splicing in human cells.
著者: Ammon, T. / Mishra, S.K. / Kowalska, K. / Popowicz, G.M. / Holak, T.A. / Jentsch, S.
履歴
登録2014年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月6日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like protein 5
B: Ubiquitin-like protein 5
C: U4/U6.U5 tri-snRNP-associated protein 1
D: U4/U6.U5 tri-snRNP-associated protein 1
G: Ubiquitin-like protein 5
H: U4/U6.U5 tri-snRNP-associated protein 1
K: Ubiquitin-like protein 5
L: U4/U6.U5 tri-snRNP-associated protein 1
O: Ubiquitin-like protein 5
P: U4/U6.U5 tri-snRNP-associated protein 1
S: Ubiquitin-like protein 5
T: U4/U6.U5 tri-snRNP-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,74712
ポリマ-65,74712
非ポリマー00
5,170287
1
A: Ubiquitin-like protein 5
C: U4/U6.U5 tri-snRNP-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9582
ポリマ-10,9582
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5450 Å2
手法PISA
2
B: Ubiquitin-like protein 5
D: U4/U6.U5 tri-snRNP-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9582
ポリマ-10,9582
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area5330 Å2
手法PISA
3
G: Ubiquitin-like protein 5
H: U4/U6.U5 tri-snRNP-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9582
ポリマ-10,9582
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area5290 Å2
手法PISA
4
K: Ubiquitin-like protein 5
L: U4/U6.U5 tri-snRNP-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9582
ポリマ-10,9582
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area5340 Å2
手法PISA
5
O: Ubiquitin-like protein 5
P: U4/U6.U5 tri-snRNP-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9582
ポリマ-10,9582
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1060 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area5380 Å2
手法PISA
6
S: Ubiquitin-like protein 5
T: U4/U6.U5 tri-snRNP-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9582
ポリマ-10,9582
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area5490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.510, 103.630, 67.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質
Ubiquitin-like protein 5


分子量: 8843.222 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBL5 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BZL1
#2: タンパク質・ペプチド
U4/U6.U5 tri-snRNP-associated protein 1 / SNU66 homolog / hSnu66 / Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 1 / SART-1 / hSART-1 ...SNU66 homolog / hSnu66 / Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 1 / SART-1 / hSART-1 / U4/U6.U5 tri-snRNP-associated 110 kDa protein


分子量: 2114.529 Da / 分子数: 6 / Fragment: UBL5 BINDING MOTIF (UNP RESIDUES 117-135) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O43290
#3: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 287 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 0.1 M TRIS-HCL, 0.15 M SODIUM ACETATE, 20% W/V PEG4000, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年11月22日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 41956 / Num. obs: 41837 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.348 / Mean I/σ(I) obs: 4.48 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→19.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 4.568 / SU ML: 0.128 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.217 / ESU R Free: 0.194 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1840 5 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.189 34641 87 %-
all-41956 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4454 0 0 287 4741
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0194517
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024423
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8471.9656091
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.889310168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4685551
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.55525.187187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.6115860
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.131515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1240.2710
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024956
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02959
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 96 -
Rwork0.189 1726 -
obs--60.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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