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- PDB-4p6a: Crystal structure of a potent anti-HIV lectin actinohivin in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p6a
タイトルCrystal structure of a potent anti-HIV lectin actinohivin in complex with alpha-1,2-mannotriose
要素Actinohivin
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Actinohivin / anti-HIV lectin / high-mannose type glycan
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of defense response to virus / carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
Ricin-type beta-trefoil lectin domain / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Actinomycete sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.398 Å
データ登録者Zhang, F. / Hoque, M.M. / Suzuki, K. / Tsunoda, M. / Naomi, O. / Tanaka, H. / Takenaka, A.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2014
タイトル: The characteristic structure of anti-HIV actinohivin in complex with three HMTG D1 chains of HIV-gp120.
著者: Zhang, F. / Hoque, M.M. / Jiang, J. / Suzuki, K. / Tsunoda, M. / Takeda, Y. / Ito, Y. / Kawai, G. / Tanaka, H. / Takenaka, A.
履歴
登録2014年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2015年3月4日ID: 4G1S
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02017年11月22日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / diffrn_source ...atom_site / diffrn_source / entity / entity_src_nat / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_symm_contact / software / struct_conn / struct_keywords / struct_site_gen
Item: _atom_site.label_asym_id / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._atom_site.label_asym_id / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _entity_src_nat.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.dist / _pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_2 / _software.classification / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_keywords.text / _struct_site_gen.label_asym_id
改定 3.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / refine_hist / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actinohivin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0464
ポリマ－12,5321
非ポリマー1,5133
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2760 Å2
ΔGint28 kcal/mol
Surface area5370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.970, 27.230, 56.910
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 119.790, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-312-

HOH

21A-358-

HOH

31A-368-

HOH

詳細Monomer

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要素

#1: タンパク質 Actinohivin


分子量: 12532.492 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 47-160 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Actinomycete sp. (バクテリア) / 株: K97-0003 / 参照: UniProt: Q9KWN0
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-2DManpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a1122h-1a_1-5]/1-1-1/a2-b1_b2-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.67 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 3% PEG400, 0.1 M sodium/potassium phosphate, pH 6.2, 0.8 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月26日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.398→49.389 Å / Num. all: 25397 / Num. obs: 25397 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 3.7 % / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.1 / Rsym value: 0.086 / Net I/av σ(I): 4.312 / Net I/σ(I): 10.7 / Num. measured all: 95140
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.398-1.473.80.18141341735710.1080.1815.994.1
1.47-1.563.80.1544.51319734850.0910.1547.195.7
1.56-1.673.80.1265.11230232620.0750.1268.796.1
1.67-1.83.80.1085.61155430710.0650.10810.396.3
1.8-1.983.70.0936.21072728660.0560.09311.997.4
1.98-2.213.70.0856.4965325940.0510.08513.398.2
2.21-2.553.70.0836.7858422990.050.0831497.7
2.55-3.133.80.0835.8736819580.050.0831598.4
3.13-4.423.70.0747.6554115110.0450.07415.797.1
4.42-21.6763.60.0727.727977800.0440.07215.290

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化解像度: 1.398→21.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 0.679 / SU ML: 0.028 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.055 / ESU R Free: 0.058 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1692 2556 10.1 %RANDOM
Rwork0.1408 22840 --
obs0.1437 25396 95.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 60.63 Å2 / Biso mean: 12.875 Å2 / Biso min: 4.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å2-0 Å2-0.11 Å2
2--0.64 Å20 Å2
3----0.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.398→21.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数886 0 204 174 1264
Biso mean--19.64 29.82 -
残基数----114
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.021125
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02919
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2352.1381560
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9093.0022152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2745113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.0224.450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.78715122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.797156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2214
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021118
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02248
LS精密化 シェル解像度: 1.398→1.434 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.216 182 -
Rwork0.18 1619 -
all-1801 -
obs--91.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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