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- PDB-4p3e: Structure of the human SRP S domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p3e
タイトルStructure of the human SRP S domain
要素
  • SRP RNA (124-mer)
  • Signal recognition particle 19 kDa protein
  • Signal recognition particle subunit SRP68シグナル認識粒子
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / SRP / SRP RNA / SRP19 / SRP68 / ribonucleoprotein particle (RNP) / Arginine-rich motif (ARM) / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / signal recognition particle binding / シグナル認識粒子 / cotranslational protein targeting to membrane / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / nuclear body ...SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / signal recognition particle binding / シグナル認識粒子 / cotranslational protein targeting to membrane / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / nuclear body / リボソーム / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / focal adhesion / 核小体 / 小胞体 / RNA binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle, SRP68 subunit, RNA-binding domain / Hyaluronidase domain-like / Signal recognition particle, SRP19-like subunit / Signal recognition particle subunit SRP68 / Signal recognition particle subunit SRP68, RNA-binding domain / SRP68, N-terminal domain superfamily / RNA-binding signal recognition particle 68 / Signal recognition particle, SRP19 subunit / Signal recognition particle, subunit SRP19-like superfamily / SRP19 protein ...Signal recognition particle, SRP68 subunit, RNA-binding domain / Hyaluronidase domain-like / Signal recognition particle, SRP19-like subunit / Signal recognition particle subunit SRP68 / Signal recognition particle subunit SRP68, RNA-binding domain / SRP68, N-terminal domain superfamily / RNA-binding signal recognition particle 68 / Signal recognition particle, SRP19 subunit / Signal recognition particle, subunit SRP19-like superfamily / SRP19 protein / Phenylalanyl-tRNA Synthetase; Chain B, domain 1 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Signal recognition particle 19 kDa protein / Signal recognition particle subunit SRP68
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Grotwinkel, J.T. / Wild, K. / Sinning, I.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SFB638 ドイツ
引用ジャーナル: Science / 年: 2014
タイトル: SRP RNA remodeling by SRP68 explains its role in protein translocation.
著者: Grotwinkel, J.T. / Wild, K. / Segnitz, B. / Sinning, I.
履歴
登録2014年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月23日Group: Data collection
改定 1.22014年7月9日Group: Structure summary
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / software / struct_keywords / symmetry
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity.pdbx_description ..._citation.journal_id_CSD / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification / _struct_keywords.text / _symmetry.Int_Tables_number
改定 1.42020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SRP RNA (124-mer)
B: Signal recognition particle 19 kDa protein
C: Signal recognition particle subunit SRP68
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,0427
ポリマ－80,9443
非ポリマー974
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4800 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area32440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.649, 70.530, 106.493
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.460, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: RNA鎖 SRP RNA (124-mer)


分子量: 40549.184 Da / 分子数: 1 / 断片: GB residues 234-358 / 変異: C114G, G237U, G238A / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 177793
#2: タンパク質 Signal recognition particle 19 kDa protein / SRP19


分子量: 14791.062 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-120 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRP19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09132
#3: タンパク質 Signal recognition particle subunit SRP68 / シグナル認識粒子 / SRP68 / Signal recognition particle 68 kDa protein


分子量: 25604.229 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 47-254 / 変異: E108D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRP68 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UHB9
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.09 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.2 / 詳細: Ammonium sulfate, Sodium malonate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→44.09 Å / Num. obs: 11703 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 92.36 Å2 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 3.5→3.85 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Rsym value: 0.021 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4P3F and 3KTV

4p3f

3ktv


解像度: 3.5→44.089 Å / SU ML: 0.64 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 37.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2851 550 4.74 %
Rwork0.2437 11052 -
obs0.2456 11602 98.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 164.42 Å2 / Biso mean: 55.7406 Å2 / Biso min: 0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.5→44.089 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2341 2666 4 0 5011
Biso mean--13.43 --
残基数----408
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055511
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0248085
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059995
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004542
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.1432490
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.5001-3.85220.39891280.33492702283097
3.8522-4.40910.34581350.2712750288599
4.4091-5.55330.31951500.24742761291199
5.5533-44.0920.21831370.206928392976100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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