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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4nqt | ||||||
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タイトル | anti-parallel Fc-hole(T366S/L368A/Y407V) homodimer | ||||||
要素 | Ig gamma-1 chain C region | ||||||
キーワード | IMMUNE SYSTEM (免疫系) / immunoglobulin (抗体) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 補体依存性細胞傷害 / 抗体依存性細胞傷害 / Fc-gamma receptor I complex binding / Classical antibody-mediated complement activation / IgG immunoglobulin complex / Initial triggering of complement / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding ...補体依存性細胞傷害 / 抗体依存性細胞傷害 / Fc-gamma receptor I complex binding / Classical antibody-mediated complement activation / IgG immunoglobulin complex / Initial triggering of complement / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / complement activation, classical pathway / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / antigen binding / Regulation of Complement cascade / FCGR3A-mediated phagocytosis / B cell receptor signaling pathway / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / antibacterial humoral response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / 獲得免疫系 / blood microparticle / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | Eigenbrot, C. / Ultsch, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014 タイトル: Antiparallel Conformation of Knob and Hole Aglycosylated Half-Antibody Homodimers Is Mediated by a CH2-CH3 Hydrophobic Interaction. 著者: Elliott, J.M. / Ultsch, M. / Lee, J. / Tong, R. / Takeda, K. / Spiess, C. / Eigenbrot, C. / Scheer, J.M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4nqt.cif.gz | 99.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4nqt.ent.gz | 75.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4nqt.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nq/4nqt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nq/4nqt | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24000.146 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 118-330 / 変異: T366S/L368A/Y407V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGHG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01857 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | D356E and L358M (UNP D239E and L241M) ARE NATURAL VARIANTS. |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.65 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 詳細: 25% PEG1500, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.98 Å |
検出器 | タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月23日 |
放射 | モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.98 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→38 Å / Num. all: 13006 / Num. obs: 12855 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 |
反射 シェル | 最高解像度: 2.1 Å |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1L6X 解像度: 2.1→37.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 11.412 / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.251 / ESU R Free: 0.209 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 42.057 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.25 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→37.9 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.1→2.213 Å / Total num. of bins used: 10
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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