[日本語] English
万見
- PDB-4nj5: Crystal structure of SUVH9 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nj5
タイトルCrystal structure of SUVH9
要素Probable histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific SUVH9
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / SET domain / Zinc binding motif / Zinc binding (亜鉛)
機能・相同性
機能・相同性情報


gene silencing by siRNA-directed DNA methylation / : / DNA-mediated transformation / chromosome, centromeric region / DNA binding / zinc ion binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Histone H3-K9 methyltransferase, plant / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / Pre-SET domain / Pre-SET motif / Pre-SET domain profile. ...Histone H3-K9 methyltransferase, plant / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / Pre-SET domain / Pre-SET motif / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain / PUA-like superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase family member SUVH9
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Du, J. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: SRA- and SET-domain-containing proteins link RNA polymerase V occupancy to DNA methylation.
著者: Johnson, L.M. / Du, J. / Hale, C.J. / Bischof, S. / Feng, S. / Chodavarapu, R.K. / Zhong, X. / Marson, G. / Pellegrini, M. / Segal, D.J. / Patel, D.J. / Jacobsen, S.E.
履歴
登録2013年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月12日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Probable histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific SUVH9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2004
ポリマ－58,0031
非ポリマー1963
水3,801211
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.679, 84.197, 99.359
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Probable histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific SUVH9 / Histone H3-K9 methyltransferase 9 / H3-K9-HMTase 9 / Protein SET DOMAIN GROUP 22 / Suppressor of ...Histone H3-K9 methyltransferase 9 / H3-K9-HMTase 9 / Protein SET DOMAIN GROUP 22 / Suppressor of variegation 3-9 homolog protein 9 / Su(var)3-9 homolog protein 9


分子量: 58003.430 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 134-650 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
株: Columbia-0 / 遺伝子: At4g13460, SDG22, SET22, SUVH9, T6G15.10 / プラスミド: pFastBac HTB / 細胞株 (発現宿主): Hi5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9T0G7, ヒストンメチルトランスフェラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M potassium thiocyanate, 0.1 M Bis-Tris propane, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.2823 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月6日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2823 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 21778 / Num. obs: 21408 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14 % / Biso Wilson estimate: 44.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 35
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 14.4 % / Rmerge(I) obs: 0.698 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 2136 / Rsym value: 0.698 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→49.679 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2226 1099 5.15 %RANDOM
Rwork0.1868 ---
obs0.1886 20230 97.95 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→49.679 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3794 0 3 211 4008
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073875
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9615224
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1211447
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076548
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004690
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.45580.32131360.25182578X-RAY DIFFRACTION100
2.4558-2.51730.25841240.23832505X-RAY DIFFRACTION100
2.5173-2.58530.27751340.22222580X-RAY DIFFRACTION100
2.5853-2.66140.30141180.22142557X-RAY DIFFRACTION100
2.6614-2.74730.24881780.21042549X-RAY DIFFRACTION100
2.7473-2.84550.2461090.20432573X-RAY DIFFRACTION100
2.8455-2.95940.23241380.20352535X-RAY DIFFRACTION100
2.9594-3.0940.2711220.20562587X-RAY DIFFRACTION100
3.094-3.25710.26221620.19982532X-RAY DIFFRACTION100
3.2571-3.46120.2451460.20112533X-RAY DIFFRACTION100
3.4612-3.72830.26941090.23661847X-RAY DIFFRACTION72
3.7283-4.10340.21561370.17432454X-RAY DIFFRACTION97
4.1034-4.69670.14991400.13772557X-RAY DIFFRACTION100
4.6967-5.91580.18281570.15172534X-RAY DIFFRACTION100
5.9158-49.69010.19341260.17462563X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9243-1.7223-1.34092.74041.60181.7950.03940.01590.28610.01410.1354-0.4187-0.20560.0309-0.14540.2719-0.0348-0.0050.20960.00840.238322.523965.03465.8814
21.7832-1.4355-1.08472.76721.55122.35310.07230.09230.0128-0.0967-0.07880.1591-0.2043-0.12510.03280.2102-0.0206-0.01480.18210.04570.18028.010670.586275.2403
31.9051-0.8113-1.00262.91341.2431.2016-0.11250.3268-0.3430.1863-0.2080.47840.0498-0.28250.32450.1844-0.02010.01330.2524-0.04850.19245.822739.759254.2508
41.731-0.24250.53531.580.70421.4718-0.01860.14410.014-0.16350.0234-0.1150.06080.09430.00260.19990.00320.04340.21240.00610.186526.321538.806252.9377
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 138 through 272 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 273 through 352 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 353 through 429 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 430 through 637 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る