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Yorodumi- PDB-4ni2: Crystal structure of the heterodimeric catalytic domain of wild-t... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ni2 | ||||||
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Title | Crystal structure of the heterodimeric catalytic domain of wild-type human soluble guanylate cyclase | ||||||
Components |
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Keywords | LYASE / heterodimeric / cGMP biosynthesis / nitric oxide / cyclase / GTP-binding / metal-binding / nucleotide binding / CYTOSOL | ||||||
Function / homology | Function and homology information retrograde trans-synaptic signaling by nitric oxide, modulating synaptic transmission / cytidylate cyclase activity / guanylate cyclase complex, soluble / trans-synaptic signaling by nitric oxide, modulating synaptic transmission / guanylate cyclase / cGMP biosynthetic process / guanylate cyclase activity / response to oxygen levels / presynaptic active zone cytoplasmic component / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase ...retrograde trans-synaptic signaling by nitric oxide, modulating synaptic transmission / cytidylate cyclase activity / guanylate cyclase complex, soluble / trans-synaptic signaling by nitric oxide, modulating synaptic transmission / guanylate cyclase / cGMP biosynthetic process / guanylate cyclase activity / response to oxygen levels / presynaptic active zone cytoplasmic component / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / relaxation of vascular associated smooth muscle / adenylate cyclase activity / blood circulation / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / cGMP-mediated signaling / GABA-ergic synapse / Smooth Muscle Contraction / cellular response to nitric oxide / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / nitric oxide mediated signal transduction / Hsp90 protein binding / regulation of blood pressure / signaling receptor activity / glutamatergic synapse / heme binding / protein-containing complex binding / GTP binding / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Seeger, F. / Williams, G.J. / Tainer, J.A. / Garcin, E.D. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2014 Title: Interfacial residues promote an optimal alignment of the catalytic center in human soluble guanylate cyclase: heterodimerization is required but not sufficient for activity. Authors: Seeger, F. / Quintyn, R. / Tanimoto, A. / Williams, G.J. / Tainer, J.A. / Wysocki, V.H. / Garcin, E.D. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4ni2.cif.gz | 235.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4ni2.ent.gz | 194.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4ni2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ni/4ni2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ni/4ni2 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3uvjS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 21786.258 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: catalytic domain, UNP residues 468-661 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: GUC1A3, GUCSA3, GUCY1A1, GUCY1A3 / Plasmid: pNH-TrxT / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) pGRO7 chaperone / References: UniProt: Q02108, guanylate cyclase | ||
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#2: Protein | Mass: 23567.053 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: catalytic domain, UNP residues 408-608 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: GUC1B3, GUCSB3, GUCY1B1, GUCY1B3 / Plasmid: pNIC-CTHF / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) pGRO7 chaperone / References: UniProt: Q02153, guanylate cyclase | ||
#3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.13 Å3/Da / Density % sol: 42.28 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 1% tryptone, 50mM HEPES pH 7.0, 20% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.3.1 / Wavelength: 1.116 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Dec 5, 2012 |
Radiation | Monochromator: Si 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.116 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→69.7 Å / Num. all: 31908 / Num. obs: 31270 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 14.2 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→2 Å / Redundancy: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 98.7 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3UVJ Resolution: 1.9→69.684 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.42 / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.37 / Phase error: 18.13 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 35.69 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→69.684 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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