[日本語] English
万見
- PDB-4nf6: Crystal structure of GluN1/GluN2A ligand-binding domain in comple... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nf6
タイトルCrystal structure of GluN1/GluN2A ligand-binding domain in complex with glycine and PPDA
要素
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
キーワードtransport protein (運搬体タンパク質) / receptor (受容体) / glycine and PPDA
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / conditioned place preference / pons maturation / regulation of cell communication / positive regulation of Schwann cell migration / response to environmental enrichment ...neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / conditioned place preference / pons maturation / regulation of cell communication / positive regulation of Schwann cell migration / response to environmental enrichment / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / response to hydrogen sulfide / olfactory learning / serotonin metabolic process / conditioned taste aversion / 樹状突起 / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane / response to other organism / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / propylene metabolic process / response to glycine / regulation of ARF protein signal transduction / cellular response to magnesium ion / response to methylmercury / 睡眠 / voltage-gated monoatomic cation channel activity / cellular response to dsRNA / dendritic spine organization / response to carbohydrate / locomotion / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / response to morphine / cellular response to lipid / NMDA glutamate receptor activity / Synaptic adhesion-like molecules / RAF/MAP kinase cascade / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate-gated calcium ion channel activity / parallel fiber to Purkinje cell synapse / response to manganese ion / calcium ion transmembrane import into cytosol / regulation of NMDA receptor activity / protein heterotetramerization / glutamate binding / cellular response to zinc ion / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / neuromuscular process / regulation of synapse assembly / 活動電位 / glycine binding / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / regulation of dendrite morphogenesis / male mating behavior / regulation of axonogenesis / spinal cord development / dopamine metabolic process / suckling behavior / startle response / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / response to amine / modulation of excitatory postsynaptic potential / response to lithium ion / social behavior / 学習 / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / monoatomic cation transport / ligand-gated monoatomic ion channel activity / excitatory synapse / cellular response to glycine / positive regulation of dendritic spine maintenance / response to light stimulus / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / neuron development / positive regulation of protein targeting to membrane / regulation of postsynaptic membrane potential / phosphatase binding / glutamate receptor binding / postsynaptic density, intracellular component / calcium ion homeostasis / cellular response to manganese ion / prepulse inhibition / multicellular organismal response to stress / long-term memory / monoatomic cation channel activity / regulation of neuron apoptotic process / presynaptic active zone membrane / synaptic cleft / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / sensory perception of pain / cell adhesion molecule binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / response to amphetamine / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / excitatory postsynaptic potential / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse
類似検索 - 分子機能
: / : / Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル ...: / : / Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2JL / グリシン / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Jespersen, A. / Tajima, N. / Furukawa, H.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2014
タイトル: Structural Insights into Competitive Antagonism in NMDA Receptors.
著者: Jespersen, A. / Tajima, N. / Fernandez-Cuervo, G. / Garnier-Amblard, E.C. / Furukawa, H.
履歴
登録2013年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月9日Group: Advisory / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5794
ポリマ－65,1252
非ポリマー4532
水9,404522
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2410 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area25830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.542, 84.690, 122.799
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 33340.031 Da / 分子数: 1
断片: Ligand-binding domain, unp residues 393-543; unp residues 663-800
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin1, Nmdar1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35439
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A


分子量: 31785.299 Da / 分子数: 1
断片: Ligand-binding domain; unp residues 402-539; unp residues 661-802
Mutation: S758T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00959
#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物 ChemComp-2JL / (2S,3R)-1-(phenanthren-2-ylcarbonyl)piperazine-2,3-dicarboxylic acid


分子量: 378.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H18N2O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 522 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.26 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: PEG2000MMG and HEPES, pH 7, VAPOR DIFFUSION, temperature 300K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 36421 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→19.949 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2146 1820 5 %
Rwork0.1636 --
obs0.1661 36421 98.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.949 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4423 0 33 522 4978
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074614
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0476240
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9861720
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075688
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004802
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.15670.31491130.22962662X-RAY DIFFRACTION99
2.1567-2.22010.27821420.21482630X-RAY DIFFRACTION99
2.2201-2.29170.28641530.20082636X-RAY DIFFRACTION99
2.2917-2.37340.26931500.18982607X-RAY DIFFRACTION99
2.3734-2.46830.26841330.18142664X-RAY DIFFRACTION99
2.4683-2.58040.23591280.18412659X-RAY DIFFRACTION99
2.5804-2.71610.24181370.17712652X-RAY DIFFRACTION99
2.7161-2.88590.23641270.17422617X-RAY DIFFRACTION99
2.8859-3.10790.23091330.17272701X-RAY DIFFRACTION99
3.1079-3.41930.21531500.15982667X-RAY DIFFRACTION99
3.4193-3.91080.19111360.14772680X-RAY DIFFRACTION98
3.9108-4.9150.16311650.12492673X-RAY DIFFRACTION98
4.915-19.94970.19041530.15882753X-RAY DIFFRACTION96

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る